অপটিক্যালি নিষ্ক্রিয় অ্যামিনো অ্যাসিড। অ্যামিনো অ্যাসিডের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য

অ্যামিনো গ্রুপের অবস্থানের উপর নির্ভর করে অ্যামিনো অ্যাসিডের আইসোমেরিজম

২য় কার্বন পরমাণুর সাপেক্ষে অ্যামিনো গ্রুপের অবস্থানের উপর নির্ভর করে, α-, β-, γ- এবং অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিড আলাদা করা হয়।

অ্যালানিনের α- এবং β-রূপ

স্তন্যপায়ী শরীরের জন্য, α-অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সবচেয়ে বৈশিষ্ট্যযুক্ত।

পরম কনফিগারেশন দ্বারা আইসোমেরিজম

অণুর পরম কনফিগারেশনের উপর ভিত্তি করে, ডি- এবং এল-ফর্মগুলি আলাদা করা হয়। আইসোমারগুলির মধ্যে পার্থক্যগুলি একটি কাল্পনিক টেট্রাহেড্রনের শীর্ষে অবস্থিত চারটি বিকল্প গোষ্ঠীর আপেক্ষিক অবস্থানের সাথে যুক্ত, যার কেন্দ্র হল α- অবস্থানে কার্বন পরমাণু। এর চারপাশে রাসায়নিক গ্রুপের মাত্র দুটি সম্ভাব্য ব্যবস্থা রয়েছে।

যে কোনও জীবের প্রোটিনে শুধুমাত্র একটি স্টেরিওইসোমার থাকে, স্তন্যপায়ী প্রাণীদের জন্য এগুলি হল এল-অ্যামিনো অ্যাসিড।

অ্যালানিনের এল- এবং ডি-ফর্ম

যাইহোক, অপটিক্যাল আইসোমারগুলি স্বতঃস্ফূর্ত অ-এনজাইমেটিক সহ্য করতে পারে racemization, অর্থাৎ এল-আকৃতি ডি-আকৃতিতে পরিবর্তিত হয়।

আপনি জানেন যে, একটি টেট্রাহেড্রন একটি বরং অনমনীয় কাঠামো যেখানে শীর্ষবিন্দুগুলিকে ইচ্ছামত সরানো অসম্ভব।

একইভাবে, কার্বন পরমাণুর ভিত্তিতে তৈরি অণুর জন্য, গ্লিসারালডিহাইড অণুর গঠন, এক্স-রে ডিফ্র্যাকশন বিশ্লেষণ ব্যবহার করে প্রতিষ্ঠিত, স্ট্যান্ডার্ড কনফিগারেশন হিসাবে নেওয়া হয়। এটা সবচেয়ে বেশি গৃহীত হয় অত্যন্ত অক্সিডাইজডকার্বন পরমাণু (ডায়াগ্রামে এটি উপরে অবস্থিত) এর সাথে যুক্ত অপ্রতিসমকার্বন পরমাণু একটি অণুতে যেমন একটি অক্সিডাইজড পরমাণু গ্লিসারালডিহাইডঅ্যালডিহাইড গ্রুপের জন্য কাজ করে অ্যালানাইন- COUN গ্রুপ। অ্যাসিমেট্রিক কার্বনে হাইড্রোজেন পরমাণুটি গ্লিসারালডিহাইডের মতো একইভাবে অবস্থান করে।

ডেন্টিনে, দাঁতের এনামেলের প্রোটিন, এল-অ্যাসপার্টেটের রেসিমাইজেশন হার প্রতি বছর 0.10%। শিশুদের মধ্যে একটি দাঁত গঠন করার সময়, শুধুমাত্র L-aspartate ব্যবহার করা হয়। এই বৈশিষ্ট্যটি যদি ইচ্ছা হয়, শতবর্ষের বয়স নির্ধারণ করা সম্ভব করে তোলে। জীবাশ্মের অবশেষের জন্য, রেডিওআইসোটোপ পদ্ধতির সাথে, প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের রেসিমাইজেশনের সংকল্পও ব্যবহৃত হয়।

অপটিক্যাল কার্যকলাপ দ্বারা আইসোমারের বিভাজন

অপটিক্যাল ক্রিয়াকলাপ অনুসারে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ডান- এবং বাম-হাতে বিভক্ত।

একটি অ্যামিনো অ্যাসিডে একটি অপ্রতিসম α-কার্বন পরমাণুর (চিরাল কেন্দ্র) উপস্থিতি এটির চারপাশে শুধুমাত্র দুটি রাসায়নিক গ্রুপের ব্যবস্থা করা সম্ভব করে। এটি একে অপরের থেকে পদার্থের মধ্যে একটি বিশেষ পার্থক্যের দিকে পরিচালিত করে, যথা, একটি পরিবর্তন পোলারাইজড আলোর সমতলের ঘূর্ণনের দিকসমাধানের মধ্য দিয়ে যাচ্ছে। ঘূর্ণন কোণ একটি পোলারিমিটার ব্যবহার করে নির্ধারিত হয়। ঘূর্ণনের কোণ অনুসারে, ডেক্সট্রোরোটেটরি (+) এবং লেভোরোটেটরি (–) আইসোমারগুলিকে আলাদা করা হয়।

নিবন্ধের বিষয়বস্তু

প্রোটিন (অনুচ্ছেদ 1)- প্রতিটি জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে উপস্থিত জৈবিক পলিমারের একটি শ্রেণী। প্রোটিনের অংশগ্রহণের সাথে, প্রধান প্রক্রিয়াগুলি যা শরীরের অত্যাবশ্যক ফাংশনগুলিকে নিশ্চিত করে: শ্বসন, হজম, পেশী সংকোচন, স্নায়ু আবেগের সংক্রমণ। জীবিত প্রাণীদের হাড়ের টিস্যু, ত্বক, চুল এবং শৃঙ্গাকার গঠন প্রোটিন দ্বারা গঠিত। বেশিরভাগ স্তন্যপায়ী প্রাণীর জন্য, খাদ্য উপাদান হিসাবে প্রোটিনযুক্ত খাবারের কারণে শরীরের বৃদ্ধি এবং বিকাশ ঘটে। শরীরে প্রোটিনের ভূমিকা এবং সেই অনুযায়ী, তাদের গঠন খুব বৈচিত্র্যময়।

প্রোটিন রচনা।

সমস্ত প্রোটিন পলিমার, যার চেইনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরো থেকে একত্রিত হয়। অ্যামিনো অ্যাসিড হল জৈব যৌগ যা তাদের গঠনে (নাম অনুসারে) একটি এনএইচ 2 অ্যামিনো গ্রুপ এবং একটি জৈব অ্যাসিডিক গ্রুপ, যেমন কার্বক্সিল, COOH গ্রুপ। বিদ্যমান অ্যামিনো অ্যাসিডের সম্পূর্ণ বৈচিত্র্যের মধ্যে (তাত্ত্বিকভাবে, সম্ভাব্য অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা সীমাহীন), কেবলমাত্র যে অ্যামিনো গ্রুপ এবং কার্বক্সিল গ্রুপের মধ্যে একটি কার্বন পরমাণু রয়েছে তারাই প্রোটিন গঠনে অংশগ্রহণ করে। সাধারণভাবে, প্রোটিন গঠনের সাথে জড়িত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে সূত্র দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা যেতে পারে: H 2 N–CH(R)-COOH। কার্বন পরমাণুর সাথে যুক্ত R গ্রুপ (অ্যামিনো এবং কার্বক্সিল গ্রুপের মধ্যে একটি) প্রোটিন গঠনকারী অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে পার্থক্য নির্ধারণ করে। এই গোষ্ঠীতে শুধুমাত্র কার্বন এবং হাইড্রোজেন পরমাণু থাকতে পারে, তবে প্রায়শই এতে C এবং H ছাড়াও বিভিন্ন কার্যকরী (আরও রূপান্তর করতে সক্ষম) গ্রুপ থাকে, উদাহরণস্বরূপ, HO-, H 2 N-, ইত্যাদি। একটি বিকল্প যখন R = H.

জীবের জীবের মধ্যে 100 টিরও বেশি বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, তবে, সমস্ত প্রোটিন তৈরিতে ব্যবহৃত হয় না, তবে শুধুমাত্র 20টি তথাকথিত "মৌলিক"। টেবিলে 1 তাদের নাম দেখায় (বেশিরভাগ নাম ঐতিহাসিকভাবে বিকশিত হয়েছে), কাঠামোগত সূত্র, সেইসাথে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত সংক্ষিপ্ত রূপ। সমস্ত কাঠামোগত সূত্রগুলি টেবিলে সাজানো হয়েছে যাতে প্রধান অ্যামিনো অ্যাসিডের খণ্ডটি ডানদিকে থাকে।

সারণী 1. প্রোটিন তৈরিতে জড়িত অ্যামিনো অ্যাসিড

নাম	গঠন	উপাধি
গ্লাইসিন		জিএলআই
অ্যালানিন		ALA
ভ্যালাইন		খাদ
লিউসিন		LEI
আইসোলিউসিন		আইএলই
সেরিন		এসইআর
থ্রিওনিন		টিআরই
সিস্টাইন		সিআইএস
মেথিওনিন		মিলিত
লাইসিন		LIZ
আরজিনাইন		ARG
অ্যাসপারাজিক অ্যাসিড		এএসএন
অ্যাসপারাগিন		এএসএন
গ্লুটামিক অ্যাসিড		GLU
গ্লুটামাইন		জিএলএন
ফেনিল্যানাইন		চুল শুকানোর যন্ত্র
টাইরোসিন		টিআইআর
ট্রিপটোফান		তিন
হিস্টিডাইন		জিআইএস
প্রোলিন		PRO
আন্তর্জাতিক অনুশীলনে, ল্যাটিন তিন-অক্ষর বা এক-অক্ষরের সংক্ষিপ্ত রূপ ব্যবহার করে তালিকাভুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির সংক্ষিপ্ত পদবি গ্রহণ করা হয়, উদাহরণস্বরূপ, গ্লাইসিন - গ্লাই বা জি, অ্যালানাইন - আলা বা এ।

এই বিশটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে (সারণী 1), শুধুমাত্র প্রোলিনেই কার্বক্সিল গ্রুপ COOH (NH 2 এর পরিবর্তে) এর পাশে একটি NH গ্রুপ রয়েছে, যেহেতু এটি চক্রীয় খণ্ডের অংশ।

ধূসর পটভূমিতে টেবিলে রাখা আটটি অ্যামিনো অ্যাসিড (ভ্যালিন, লিউসিন, আইসোলিউসিন, থ্রোনাইন, মেথিওনিন, লাইসিন, ফেনিল্যালানাইন এবং ট্রিপটোফান) অপরিহার্য বলা হয়, কারণ স্বাভাবিক বৃদ্ধি এবং বিকাশের জন্য শরীরকে অবশ্যই প্রোটিন জাতীয় খাবার থেকে ক্রমাগত গ্রহণ করতে হবে।

অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুক্রমিক সংযোগের ফলে একটি প্রোটিন অণু গঠিত হয়, যখন একটি অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপ একটি প্রতিবেশী অণুর অ্যামিনো গ্রুপের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে, ফলে একটি পেপটাইড বন্ধন –CO–NH– তৈরি হয় এবং এর মুক্তি ঘটে। একটি জলের অণু। চিত্রে। চিত্র 1 অ্যালানাইন, ভ্যালাইন এবং গ্লাইসিনের একটি অনুক্রমিক সংমিশ্রণ দেখায়।

ভাত। 1 অ্যামিনো অ্যাসিডের সিরিজ সংযোগএকটি প্রোটিন অণু গঠনের সময়। H 2 N এর টার্মিনাল অ্যামিনো গ্রুপ থেকে COOH এর টার্মিনাল কার্বক্সিল গ্রুপের পথটি পলিমার চেইনের প্রধান দিক হিসাবে বেছে নেওয়া হয়েছিল।

একটি প্রোটিন অণুর গঠন কম্প্যাক্টলি বর্ণনা করতে, পলিমার চেইন গঠনের সাথে জড়িত অ্যামিনো অ্যাসিডের সংক্ষিপ্ত রূপ (সারণী 1, তৃতীয় কলাম) ব্যবহার করা হয়। চিত্রে দেখানো অণুর খণ্ডটি। 1টি নিম্নরূপ: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

প্রোটিন অণুতে 50 থেকে 1500 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে (ছোট চেইনগুলিকে পলিপেপটাইড বলা হয়)। একটি প্রোটিনের স্বতন্ত্রতা নির্ধারণ করা হয় অ্যামিনো অ্যাসিডের সেট দ্বারা যা পলিমার চেইন তৈরি করে এবং কম গুরুত্বপূর্ণ নয়, চেইন বরাবর তাদের পরিবর্তনের ক্রম দ্বারা। উদাহরণস্বরূপ, ইনসুলিন অণুতে 51টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ রয়েছে (এটি একটি ছোট চেইন প্রোটিন) এবং একে অপরের সাথে সংযুক্ত অসম দৈর্ঘ্যের দুটি সমান্তরাল চেইন নিয়ে গঠিত। অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরোগুলির পরিবর্তনের ক্রম চিত্রে দেখানো হয়েছে। 2.

ভাত। 2 ইনসুলিন অণু, 51টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থেকে তৈরি, অভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরোগুলি একটি সংশ্লিষ্ট পটভূমির রঙ দিয়ে চিহ্নিত করা হয়। শৃঙ্খলে থাকা অ্যামিনো অ্যাসিড সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশগুলি (সংক্ষেপে CIS) ডিসালফাইড ব্রিজ তৈরি করে –S-S-, যা দুটি পলিমার অণুকে সংযুক্ত করে বা একটি চেইনের মধ্যে সেতু তৈরি করে।

সিস্টাইন অ্যামিনো অ্যাসিড অণু (টেবিল 1) প্রতিক্রিয়াশীল সালফাইড্রাইড গ্রুপ -এসএইচ ধারণ করে, যা একে অপরের সাথে যোগাযোগ করে, ডিসালফাইড সেতু তৈরি করে -এস-এস-। প্রোটিনের জগতে সিস্টাইনের ভূমিকা বিশেষ; এর অংশগ্রহণে পলিমার প্রোটিন অণুর মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক তৈরি হয়।

একটি পলিমার শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের সংমিশ্রণ একটি জীবন্ত জীবের মধ্যে ঘটে যা নিউক্লিক অ্যাসিডের নিয়ন্ত্রণে থাকে; তারা একটি কঠোর সমাবেশের আদেশ প্রদান করে এবং পলিমার অণুর নির্দিষ্ট দৈর্ঘ্যকে নিয়ন্ত্রণ করে ( সেমি. নিউক্লিক অ্যাসিড).

প্রোটিনের গঠন।

প্রোটিন অণুর গঠন, বিকল্প অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ (চিত্র 2) আকারে উপস্থাপিত, প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন বলা হয়। পলিমার চেইনে উপস্থিত ইমিনো গ্রুপ এইচএন এবং কার্বনিল গ্রুপ CO-এর মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন ঘটে ( সেমি. হাইড্রোজেন বন্ড), ফলস্বরূপ, প্রোটিন অণু একটি নির্দিষ্ট স্থানিক আকৃতি অর্জন করে, যাকে গৌণ কাঠামো বলা হয়। প্রোটিন সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের সবচেয়ে সাধারণ ধরনের দুটি হল।

প্রথম বিকল্পটি, যাকে α-হেলিক্স বলা হয়, একটি একক পলিমার অণুর মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ড ব্যবহার করে উপলব্ধি করা হয়। অণুর জ্যামিতিক পরামিতি, বন্ডের দৈর্ঘ্য এবং বন্ধন কোণ দ্বারা নির্ধারিত হয় যে হাইড্রোজেন বন্ধন গঠন করা সম্ভব H-N এবং C=O গ্রুপের জন্য, যার মধ্যে দুটি পেপটাইড খণ্ড H-N-C=O (চিত্র 3) রয়েছে।

চিত্রে দেখানো পলিপেপটাইড চেইনের গঠন। 3, সংক্ষিপ্ত আকারে নিম্নরূপ লেখা:

H 2 ন-আলা ওয়াল-আলা-লে-আলা-আলা-আলা-আলা-আলা-ওয়াল-আলা-আলা-আলা-আলা-কুহ।

হাইড্রোজেন বন্ডের সংকুচিত প্রভাবের ফলে, অণুটি একটি সর্পিল আকার ধারণ করে - তথাকথিত α-হেলিক্স, এটি পলিমার চেইন গঠনকারী পরমাণুর মধ্য দিয়ে যাওয়া একটি বাঁকা সর্পিল ফিতা হিসাবে চিত্রিত হয় (চিত্র 4)

ভাত। 4 একটি প্রোটিন অণুর 3D মডেলএকটি α-হেলিক্স আকারে। হাইড্রোজেন বন্ধন সবুজ বিন্দুযুক্ত রেখা দিয়ে দেখানো হয়েছে। হেলিক্সের নলাকার আকৃতিটি ঘূর্ণনের একটি নির্দিষ্ট কোণে দৃশ্যমান (হাইড্রোজেন পরমাণুগুলি চিত্রে দেখানো হয়নি)। স্বতন্ত্র পরমাণুর রঙ আন্তর্জাতিক নিয়ম অনুসারে দেওয়া হয়, যা কার্বন পরমাণুর জন্য কালো, নাইট্রোজেনের জন্য নীল, অক্সিজেনের জন্য লাল, সালফারের জন্য হলুদ (হাইড্রোজেন পরমাণুর জন্য চিত্রে দেখানো হয়নি, সাদা বাঞ্ছনীয়, এক্ষেত্রে পুরোটাই সুপারিশ করা হয়)। একটি অন্ধকার পটভূমির বিরুদ্ধে চিত্রিত কাঠামো)।

সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের আরেকটি সংস্করণ, যাকে β-স্ট্রাকচার বলা হয়, হাইড্রোজেন বন্ডের অংশগ্রহণে গঠিত হয়, পার্থক্য হল H-N এবং C=O গ্রুপ দুটি বা ততোধিক পলিমার চেইনের সমান্তরাল মিথস্ক্রিয়ায় অবস্থিত। যেহেতু পলিপেপটাইড চেইনের একটি দিক আছে (চিত্র 1), বিকল্পগুলি সম্ভব যখন চেইনের দিকটি মিলে যায় (সমান্তরাল β-কাঠামো, চিত্র 5), অথবা তারা বিপরীত হয় (অ্যান্টিপ্যারালাল β-কাঠামো, চিত্র 6)।

বিভিন্ন কম্পোজিশনের পলিমার চেইন β-কাঠামো গঠনে অংশগ্রহণ করতে পারে, যখন জৈব গোষ্ঠীগুলি পলিমার চেইন (Ph, CH 2 OH, ইত্যাদি) গঠন করে বেশিরভাগ ক্ষেত্রে একটি গৌণ ভূমিকা পালন করে; H-N এবং C এর আপেক্ষিক অবস্থান =O গ্রুপ নির্ধারক। যেহেতু H-N এবং C=O গোষ্ঠীগুলি পলিমার চেইনের (চিত্রে উপরে এবং নীচে) সাপেক্ষে বিভিন্ন দিকে পরিচালিত হয়, তাই তিন বা ততোধিক চেইনের একযোগে মিথস্ক্রিয়া সম্ভব হয়।

চিত্রে প্রথম পলিপেপটাইড চেইনের রচনা। ৫:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

দ্বিতীয় এবং তৃতীয় চেইনের গঠন:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

পলিপেপটাইড চেইনের গঠন চিত্রে দেখানো হয়েছে। 6, ডুমুর হিসাবে একই. 5, পার্থক্য হল যে দ্বিতীয় চেইনটির বিপরীত দিক রয়েছে (চিত্র 5 এর তুলনায়)।

একটি অণুর অভ্যন্তরে একটি β-কাঠামো তৈরি করা সম্ভব যখন একটি নির্দিষ্ট এলাকায় একটি চেইন খণ্ডটি 180° দ্বারা ঘোরানো হয়; এই ক্ষেত্রে, একটি অণুর দুটি শাখার বিপরীত দিক রয়েছে, যার ফলে একটি অ্যান্টি-সমান্তরাল β-কাঠামো তৈরি হয় ( চিত্র 7)।

চিত্রে দেখানো কাঠামো। 7 একটি সমতল ছবিতে, চিত্রে দেখানো হয়েছে৷ একটি ত্রিমাত্রিক মডেল আকারে 8. β-কাঠামোর বিভাগগুলি সাধারণত একটি সমতল তরঙ্গায়িত ফিতা দ্বারা চিহ্নিত করা হয় যা পলিমার চেইন গঠনকারী পরমাণুর মধ্য দিয়ে যায়।

অনেক প্রোটিনের গঠন α-হেলিক্স এবং রিবন-সদৃশ β-কাঠামো, সেইসাথে একক পলিপেপটাইড চেইনের মধ্যে বিকল্প হয়। পলিমার চেইনে তাদের পারস্পরিক বিন্যাস এবং পরিবর্তনকে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো বলা হয়।

উদ্ভিজ্জ প্রোটিন ক্র্যাম্বিনের উদাহরণ ব্যবহার করে প্রোটিনের গঠন চিত্রিত করার পদ্ধতিগুলি নীচে দেখানো হয়েছে। প্রোটিনের কাঠামোগত সূত্র, প্রায়শই শত শত অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরো ধারণ করে, জটিল, কষ্টকর এবং বোঝা কঠিন, তাই কখনও কখনও সরলীকৃত কাঠামোগত সূত্র ব্যবহার করা হয় - রাসায়নিক উপাদানের প্রতীক ছাড়াই (চিত্র 9, বিকল্প A), কিন্তু একই সময়ে আন্তর্জাতিক নিয়ম অনুসারে ভ্যালেন্স স্ট্রোকের রঙ ধরে রাখুন (চিত্র 4)। এই ক্ষেত্রে, সূত্রটি ফ্ল্যাটে নয়, একটি স্থানিক চিত্রে উপস্থাপিত হয়, যা অণুর বাস্তব কাঠামোর সাথে মিলে যায়। এই পদ্ধতিটি, উদাহরণস্বরূপ, ডিসালফাইড ব্রিজ (ইনসুলিনের অনুরূপ, চিত্র 2), চেইনের পাশের ফ্রেমের ফিনাইল গ্রুপগুলিকে আলাদা করতে দেয়। ত্রিমাত্রিক মডেলের আকারে অণুর চিত্র (বল রড দ্বারা সংযুক্ত) কিছুটা স্পষ্ট (চিত্র 9, বিকল্প বি)। যাইহোক, উভয় পদ্ধতিই তৃতীয় কাঠামো দেখানোর অনুমতি দেয় না, তাই আমেরিকান বায়োফিজিসিস্ট জেন রিচার্ডসন α-কাঠামোকে সর্পিলভাবে পেঁচানো ফিতার আকারে (চিত্র 4 দেখুন), β-কাঠামো সমতল তরঙ্গায়িত ফিতার আকারে চিত্রিত করার প্রস্তাব করেছেন (চিত্র। 8), এবং তাদের একক চেইন সংযুক্ত করা - পাতলা বান্ডিল আকারে, প্রতিটি ধরণের কাঠামোর নিজস্ব রঙ রয়েছে। প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো চিত্রিত করার এই পদ্ধতিটি এখন ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয় (চিত্র 9, বিকল্প বি)। কখনও কখনও, বৃহত্তর তথ্যের জন্য, তৃতীয় কাঠামো এবং একটি সরলীকৃত কাঠামোগত সূত্র একসাথে দেখানো হয় (চিত্র 9, বিকল্প ডি)। রিচার্ডসন দ্বারা প্রস্তাবিত পদ্ধতির পরিবর্তনও রয়েছে: α-হেলিসগুলিকে সিলিন্ডার হিসাবে চিত্রিত করা হয়েছে, এবং β-কাঠামোগুলিকে চেইনের দিক নির্দেশ করে সমতল তীরের আকারে চিত্রিত করা হয়েছে (চিত্র 9, বিকল্প E)। একটি কম সাধারণ পদ্ধতি হল যেখানে সমগ্র অণুকে একটি দড়ির আকারে চিত্রিত করা হয়, যেখানে অসম কাঠামোকে বিভিন্ন রং দিয়ে হাইলাইট করা হয় এবং ডিসালফাইড ব্রিজগুলিকে হলুদ ব্রিজ হিসাবে দেখানো হয় (চিত্র 9, বিকল্প ই)।

উপলব্ধির জন্য সবচেয়ে সুবিধাজনক বিকল্পটি হল বি, যখন তৃতীয় কাঠামো চিত্রিত করা হয়, তখন প্রোটিনের কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যগুলি (অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরো, তাদের বিকল্পের ক্রম, হাইড্রোজেন বন্ধন) নির্দেশিত হয় না এবং এটি ধরে নেওয়া হয় যে সমস্ত প্রোটিনে "বিশদ বিবরণ" রয়েছে। ” বিশটি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি আদর্শ সেট থেকে নেওয়া হয়েছে (সারণী 1)। একটি তৃতীয় কাঠামো চিত্রিত করার সময় প্রধান কাজ হল স্থানিক বিন্যাস এবং গৌণ কাঠামোর পরিবর্তন দেখানো।

ভাত। 9 ক্রাম্বিন প্রোটিনের কাঠামোর প্রতিনিধিত্ব করার জন্য বিভিন্ন বিকল্প.
A - স্থানিক চিত্রে কাঠামোগত সূত্র।
বি - একটি ত্রিমাত্রিক মডেলের আকারে কাঠামো।
B - অণুর তৃতীয় কাঠামো।
D - বিকল্প A এবং B এর সমন্বয়।
D - তৃতীয় কাঠামোর সরলীকৃত চিত্র।
ই – ডাইসলফাইড সেতু সহ তৃতীয় কাঠামো।

উপলব্ধির জন্য সবচেয়ে সুবিধাজনক হল ভলিউমেট্রিক টারশিয়ারি স্ট্রাকচার (বিকল্প বি), কাঠামোগত সূত্রের বিবরণ থেকে মুক্ত।

একটি তৃতীয় কাঠামো সহ একটি প্রোটিন অণু, একটি নিয়ম হিসাবে, একটি নির্দিষ্ট কনফিগারেশন গ্রহণ করে, যা পোলার (ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক) মিথস্ক্রিয়া এবং হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা গঠিত হয়। ফলস্বরূপ, অণু একটি কম্প্যাক্ট বলের রূপ নেয় - গ্লোবুলার প্রোটিন (গ্লোবিউল, lat. বল), বা ফিলামেন্টাস - ফাইব্রিলার প্রোটিন (ফাইব্রা, lat. ফাইবার)।

একটি গ্লোবুলার গঠনের উদাহরণ হল প্রোটিন অ্যালবুমিন; অ্যালবুমিন শ্রেণীতে মুরগির ডিমের সাদা অংশ রয়েছে। অ্যালবামিনের পলিমার চেইন মূলত অ্যালানাইন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, গ্লাইসিন এবং সিস্টাইন থেকে একত্রিত হয়, একটি নির্দিষ্ট ক্রমে পর্যায়ক্রমে। তৃতীয় কাঠামোতে একক চেইন দ্বারা সংযুক্ত α-হেলিস রয়েছে (চিত্র 10)।

ভাত। 10 অ্যালবুমিনের গ্লোবুলার স্ট্রাকচার

ফাইব্রিলার গঠনের একটি উদাহরণ হল প্রোটিন ফাইব্রোইন। এগুলিতে প্রচুর পরিমাণে গ্লাইসিন, অ্যালানাইন এবং সেরিন অবশিষ্টাংশ রয়েছে (প্রতিটি দ্বিতীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ গ্লাইসিন); সালফাইড্রাইড গ্রুপ ধারণকারী কোন সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশ নেই। ফাইব্রোইন, প্রাকৃতিক রেশম এবং মাকড়সার জালের প্রধান উপাদান, একক চেইন দ্বারা সংযুক্ত β-কাঠামো রয়েছে (চিত্র 11)।

ভাত। এগারো ফাইব্রিলার প্রোটিন ফাইব্রোইন

একটি নির্দিষ্ট ধরণের তৃতীয় কাঠামো গঠনের সম্ভাবনা প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামোতে অন্তর্নিহিত, অর্থাৎ অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের পরিবর্তনের ক্রম দ্বারা অগ্রিম নির্ধারণ করা হয়। এই ধরনের অবশিষ্টাংশের নির্দিষ্ট সেট থেকে, α-হেলিসগুলি প্রধানত উত্থিত হয় (এরকম অনেকগুলি সেট রয়েছে), আরেকটি সেট β-কাঠামোগুলির উপস্থিতির দিকে পরিচালিত করে, একক চেইনগুলি তাদের গঠন দ্বারা চিহ্নিত করা হয়।

কিছু প্রোটিন অণু, তাদের তৃতীয় কাঠামো বজায় রেখে, বৃহৎ সুপারমলিকুলার সমষ্টিতে একত্রিত হতে সক্ষম, যখন তারা মেরু মিথস্ক্রিয়া, সেইসাথে হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা একত্রিত হয়। এই ধরনের গঠনকে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন বলা হয়। উদাহরণস্বরূপ, প্রোটিন ফেরিটিন, যা প্রধানত লিউসিন, গ্লুটামিক অ্যাসিড, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড এবং হিস্টিডিন (ফেরিসিনে বিভিন্ন পরিমাণে সমস্ত 20টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ রয়েছে) গঠিত, চারটি সমান্তরাল α-হেলিসের একটি তৃতীয় কাঠামো গঠন করে। যখন অণুগুলিকে একটি একক সংমিশ্রণে একত্রিত করা হয় (চিত্র 12), তখন একটি চতুর্মুখী কাঠামো তৈরি হয়, যা 24টি ফেরিটিন অণুকে অন্তর্ভুক্ত করতে পারে।

চিত্র 12 গ্লোবুলার প্রোটিন ফেরিটিনের চতুর্মুখী কাঠামোর গঠন

সুপারমলিকুলার গঠনের আরেকটি উদাহরণ হল কোলাজেনের গঠন। এটি একটি ফাইব্রিলার প্রোটিন, যার চেইনগুলি মূলত গ্লাইসিন থেকে তৈরি, প্রোলিন এবং লাইসিনের সাথে পর্যায়ক্রমে। কাঠামোতে একক চেইন, ট্রিপল α-হেলিস, ফিতা-আকৃতির β-কাঠামো সমান্তরাল বান্ডিলে সাজানো রয়েছে (চিত্র 13)।

চিত্র.13 ফাইব্রিলার কোলাজেন প্রোটিনের সুপারমোলিকুলার কাঠামো

প্রোটিনের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য।

জৈব দ্রাবক, কিছু ব্যাকটেরিয়ার বর্জ্য পণ্য (ল্যাকটিক অ্যাসিড গাঁজন) বা ক্রমবর্ধমান তাপমাত্রার প্রভাবে, প্রাথমিক কাঠামোর ক্ষতি না করেই গৌণ এবং তৃতীয় কাঠামোর ধ্বংস ঘটে, যার ফলস্বরূপ প্রোটিন দ্রবণীয়তা হারায় এবং জৈবিক কার্যকলাপ হারায়, এই প্রক্রিয়াটিকে বলা হয় বিকৃতকরণ, অর্থাৎ প্রাকৃতিক বৈশিষ্ট্যের ক্ষতি, উদাহরণস্বরূপ, টক দুধের দই, একটি সিদ্ধ মুরগির ডিমের জমাট সাদা। উচ্চ তাপমাত্রায়, জীবিত প্রাণীর প্রোটিন (বিশেষ করে অণুজীব) দ্রুত বিকৃত হয়ে যায়। এই জাতীয় প্রোটিনগুলি জৈবিক প্রক্রিয়াগুলিতে অংশ নিতে সক্ষম হয় না, ফলস্বরূপ, অণুজীবগুলি মারা যায়, তাই সেদ্ধ (বা পাস্তুরিত) দুধ দীর্ঘকাল সংরক্ষণ করা যেতে পারে।

H-N-C=O পেপটাইড বন্ডগুলি যেগুলি প্রোটিন অণুর পলিমার চেইন তৈরি করে, অ্যাসিড বা ক্ষারগুলির উপস্থিতিতে হাইড্রোলাইজড হয়, যার ফলে পলিমার চেইন ভেঙে যায়, যা শেষ পর্যন্ত আসল অ্যামিনো অ্যাসিডের দিকে নিয়ে যেতে পারে। পেপটাইড বন্ডগুলি যেগুলি α-হেলিসেস বা β-কাঠামোর অংশ তারা হাইড্রোলাইসিস এবং বিভিন্ন রাসায়নিক প্রভাবের (একক শৃঙ্খলে একই বন্ধনের তুলনায়) বেশি প্রতিরোধী। প্রোটিন অণুর আরও সূক্ষ্মভাবে তার উপাদান অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে বিচ্ছিন্নকরণ একটি অ্যানহাইড্রাস পরিবেশে হাইড্রাজিন H 2 N–NH 2 ব্যবহার করে সঞ্চালিত হয়, যখন শেষেরটি ছাড়া সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরোগুলি তথাকথিত কার্বক্সিলিক অ্যাসিড হাইড্রাইজাইড তৈরি করে যার মধ্যে রয়েছে C(O)-HN-NH 2 (চিত্র 14)।

ভাত। 14. পলিপেপটাইড বিভাগ

এই জাতীয় বিশ্লেষণ একটি নির্দিষ্ট প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন সম্পর্কে তথ্য সরবরাহ করতে পারে, তবে প্রোটিন অণুতে তাদের ক্রমটি জানা আরও গুরুত্বপূর্ণ। এই উদ্দেশ্যে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত পদ্ধতিগুলির মধ্যে একটি হল পলিপেপটাইড চেইনে ফিনাইল আইসোথিওসায়ানেট (এফআইটিসি) এর ক্রিয়া, যা একটি ক্ষারীয় পরিবেশে পলিপেপটাইডের সাথে সংযুক্ত থাকে (প্রান্ত থেকে যেটিতে অ্যামিনো গ্রুপ থাকে) এবং যখন প্রতিক্রিয়া হয়। পরিবেশ অ্যাসিডিকে পরিবর্তিত হয়, এটি শৃঙ্খল থেকে বিচ্ছিন্ন হয়, এটি একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি টুকরো নিয়ে যায় (চিত্র 15)।

ভাত। 15 পলিপেপটাইডের অনুক্রমিক ক্লিভেশন

এই জাতীয় বিশ্লেষণের জন্য অনেকগুলি বিশেষ কৌশল তৈরি করা হয়েছে, যার মধ্যে রয়েছে যেগুলি কার্বক্সিল প্রান্ত থেকে শুরু করে প্রোটিন অণুকে তার উপাদানগুলির মধ্যে "বিচ্ছিন্ন" করতে শুরু করে।

S-S ক্রস-ডিসালফাইড ব্রিজগুলি (সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের মিথস্ক্রিয়া দ্বারা গঠিত, চিত্র 2 এবং 9) ক্লিভ করা হয়, বিভিন্ন হ্রাসকারী এজেন্টের ক্রিয়া দ্বারা এগুলিকে HS গ্রুপে রূপান্তরিত করে। অক্সিডাইজিং এজেন্ট (অক্সিজেন বা হাইড্রোজেন পারক্সাইড) এর ক্রিয়া আবার ডাইসালফাইড সেতু (চিত্র 16) গঠনের দিকে পরিচালিত করে।

ভাত। 16. ডাইসালফাইড ব্রিজ ক্লিভেশন

প্রোটিনে অতিরিক্ত ক্রস-লিঙ্ক তৈরি করতে, অ্যামিনো এবং কার্বক্সিল গ্রুপের প্রতিক্রিয়া ব্যবহার করা হয়। শৃঙ্খলের পাশের ফ্রেমে অবস্থিত অ্যামিনো গ্রুপগুলি বিভিন্ন মিথস্ক্রিয়ায় আরও অ্যাক্সেসযোগ্য - লাইসিন, অ্যাসপারাজিন, লাইসিন, প্রোলিনের টুকরো (সারণী 1)। যখন এই ধরনের অ্যামিনো গ্রুপগুলি ফর্মালডিহাইডের সাথে যোগাযোগ করে, তখন একটি ঘনীভবন প্রক্রিয়া ঘটে এবং ক্রস ব্রিজ –NH–CH2–NH– প্রদর্শিত হয় (চিত্র 17)।

ভাত। 17 প্রোটিন অণুর মধ্যে অতিরিক্ত ক্রস ব্রিজ তৈরি করা.

প্রোটিনের টার্মিনাল কার্বক্সিল গ্রুপগুলি কিছু পলিভ্যালেন্ট ধাতুর জটিল যৌগগুলির সাথে প্রতিক্রিয়া করতে সক্ষম (ক্রোমিয়াম যৌগগুলি প্রায়শই ব্যবহৃত হয়), এবং ক্রস-লিঙ্কগুলিও ঘটে। উভয় প্রক্রিয়া চামড়া ট্যানিং ব্যবহার করা হয়.

শরীরে প্রোটিনের ভূমিকা।

শরীরে প্রোটিনের ভূমিকা বৈচিত্র্যময়।

এনজাইম(ফার্মেন্টেশন lat. – গাঁজন), তাদের অন্য নাম এনজাইম (en জুম গ্রীক. - খামিরে) অনুঘটক কার্যকলাপ সহ প্রোটিন; তারা হাজার হাজার বার জৈব রাসায়নিক প্রক্রিয়ার গতি বাড়াতে সক্ষম। এনজাইমের ক্রিয়াকলাপের অধীনে, খাদ্যের উপাদান উপাদান: প্রোটিন, চর্বি এবং কার্বোহাইড্রেটগুলিকে সরল যৌগগুলিতে বিভক্ত করা হয়, যেখান থেকে একটি নির্দিষ্ট ধরণের জীবের জন্য প্রয়োজনীয় নতুন ম্যাক্রোমোলিকিউলগুলি সংশ্লেষিত হয়। এনজাইমগুলি অনেক জৈব রাসায়নিক সংশ্লেষণ প্রক্রিয়াতেও অংশ নেয়, উদাহরণস্বরূপ, প্রোটিনের সংশ্লেষণে (কিছু প্রোটিন অন্যদের সংশ্লেষণে সহায়তা করে)। সেমি. এনজাইম

এনজাইমগুলি শুধুমাত্র অত্যন্ত দক্ষ অনুঘটকই নয়, বরং নির্বাচনীও (প্রতিক্রিয়াটিকে একটি নির্দিষ্ট দিকে কঠোরভাবে নির্দেশ করে)। তাদের উপস্থিতিতে, প্রতিক্রিয়াটি উপ-পণ্যের গঠন ছাড়াই প্রায় 100% ফলন নিয়ে এগিয়ে যায় এবং শর্তগুলি হালকা হয়: স্বাভাবিক বায়ুমণ্ডলীয় চাপ এবং একটি জীবন্ত প্রাণীর তাপমাত্রা। তুলনা করার জন্য, একটি অনুঘটকের উপস্থিতিতে হাইড্রোজেন এবং নাইট্রোজেন থেকে অ্যামোনিয়ার সংশ্লেষণ - সক্রিয় লোহা - 400-500 ° C এবং 30 MPa চাপে সঞ্চালিত হয়, অ্যামোনিয়ার ফলন প্রতি চক্রে 15-25% হয়। এনজাইমগুলি অপ্রতিদ্বন্দ্বী অনুঘটক হিসাবে বিবেচিত হয়।

19 শতকের মাঝামাঝি এনজাইমগুলির উপর নিবিড় গবেষণা শুরু হয়েছিল; এখন 2000 টিরও বেশি বিভিন্ন এনজাইম অধ্যয়ন করা হয়েছে, এটি প্রোটিনের সবচেয়ে বৈচিত্র্যময় শ্রেণী।

এনজাইমগুলির নামগুলি নিম্নরূপ: এনজাইমটি যে বিকারকটির সাথে মিথস্ক্রিয়া করে তার নামের সাথে শেষ -ase যোগ করা হয়, বা অনুঘটক বিক্রিয়ার নামে, উদাহরণস্বরূপ, আর্গিনেস আর্জিনাইনকে পচে যায় (সারণী 1), ডিকারবক্সিলেস অনুঘটক ডিকারবক্সিলেশন, অর্থাৎ কার্বক্সিল গ্রুপ থেকে CO 2 অপসারণ:

– COOH → – CH + CO 2

প্রায়শই, একটি এনজাইমের ভূমিকা আরও সঠিকভাবে নির্দেশ করতে, বস্তু এবং প্রতিক্রিয়ার ধরন উভয়ই এর নামে নির্দেশিত হয়, উদাহরণস্বরূপ, অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেস, একটি এনজাইম যা অ্যালকোহলের ডিহাইড্রোজেনেশন বহন করে।

অনেক দিন আগে আবিষ্কৃত কিছু এনজাইমের জন্য, ঐতিহাসিক নাম (শেষ-আজা ছাড়া) সংরক্ষণ করা হয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, পেপসিন (পেপসিস, গ্রীক. হজম) এবং ট্রিপসিন (থ্রিপিসিস গ্রীক. তরলীকরণ), এই এনজাইমগুলি প্রোটিন ভেঙে দেয়।

পদ্ধতিগতকরণের জন্য, এনজাইমগুলিকে বড় শ্রেণীতে একত্রিত করা হয়, শ্রেণিবিন্যাস প্রতিক্রিয়ার ধরণের উপর ভিত্তি করে করা হয়, ক্লাসগুলি সাধারণ নীতি অনুসারে নামকরণ করা হয় - প্রতিক্রিয়ার নাম এবং শেষ - আজা। এই শ্রেণীর কিছু নীচে তালিকাভুক্ত করা হয়.

অক্সিডোরেডাক্টেস- এনজাইমগুলি যা রেডক্স প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করে। এই শ্রেণীর অন্তর্ভুক্ত ডিহাইড্রোজেনেস প্রোটন স্থানান্তর করে, উদাহরণস্বরূপ, অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেস (ADH) অ্যালডিহাইডে অ্যালকোহলকে অক্সিডাইজ করে, কার্বোক্সিলিক অ্যাসিডে অ্যালডিহাইডের পরবর্তী জারণ অ্যালডিহাইড ডিহাইড্রোজেনেস (ALDH) দ্বারা অনুঘটক হয়। উভয় প্রক্রিয়াই শরীরে ইথানলকে অ্যাসিটিক অ্যাসিডে রূপান্তরের সময় ঘটে (চিত্র 18)।

ভাত। 18 ইথানলের দ্বি-পর্যায় অক্সিডেশনঅ্যাসিটিক অ্যাসিড

এটি ইথানল নয় যার মাদকের প্রভাব রয়েছে, কিন্তু মধ্যবর্তী পণ্য অ্যাসিটালডিহাইড; ALDH এনজাইমের কার্যকলাপ যত কম হবে, দ্বিতীয় পর্যায়টি তত ধীর হবে - অ্যাসিটিক অ্যাসিডে অ্যাসিটালডিহাইডের অক্সিডেশন এবং গ্রহণের ফলে নেশাজনক প্রভাব দীর্ঘতর এবং শক্তিশালী হবে। ইথানল বিশ্লেষণে দেখা গেছে যে হলুদ জাতির 80% এর বেশি প্রতিনিধিদের তুলনামূলকভাবে কম ALDH কার্যকলাপ রয়েছে এবং তাই তাদের লক্ষণীয়ভাবে আরও গুরুতর অ্যালকোহল সহনশীলতা রয়েছে। ALDH-এর এই জন্মগতভাবে হ্রাসকৃত কার্যকলাপের কারণ হল যে "দুর্বল" ALDH অণুর কিছু গ্লুটামিক অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ লাইসিন টুকরা দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় (সারণী 1)।

স্থানান্তর- এনজাইমগুলি যেগুলি কার্যকরী গোষ্ঠীগুলির স্থানান্তরকে অনুঘটক করে, উদাহরণস্বরূপ, ট্রান্সিমিনেজ একটি অ্যামিনো গ্রুপের গতিবিধিকে অনুঘটক করে।

হাইড্রোলেস- এনজাইমগুলি যা হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে। পূর্বে উল্লিখিত ট্রিপসিন এবং পেপসিন হাইড্রোলাইজ পেপটাইড বন্ড এবং লাইপেসেস এস্টার বন্ডকে চর্বিযুক্ত করে:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

লাইসেস- এনজাইমগুলি যে প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করে যা হাইড্রোলিটিক্যালি ঘটে না; এই ধরনের প্রতিক্রিয়ার ফলে, C-C, C-O, C-N বন্ধনগুলি ভেঙে যায় এবং নতুন বন্ধন তৈরি হয়। এনজাইম decarboxylase এই শ্রেণীর অন্তর্গত

আইসোমেরাসেস– এনজাইমগুলি যা আইসোমারাইজেশনকে অনুঘটক করে, উদাহরণস্বরূপ, ম্যালেইক অ্যাসিডকে ফিউমারিক অ্যাসিডে রূপান্তর করা (চিত্র 19), এটি সিআইএস-ট্রান্স আইসোমারাইজেশনের একটি উদাহরণ (আইসোমেরিয়া দেখুন)।

ভাত। 19. ম্যালেইক অ্যাসিডের আইসোমেরাইজেশনএকটি এনজাইম উপস্থিতিতে fumaric.

এনজাইমগুলির কাজে, একটি সাধারণ নীতি পরিলক্ষিত হয়, যা অনুসারে সর্বদা এনজাইম এবং ত্বরিত প্রতিক্রিয়ার বিকারকের মধ্যে একটি কাঠামোগত সঙ্গতি থাকে। এনজাইমের মতবাদের একজন প্রতিষ্ঠাতা, ই. ফিশারের রূপক অভিব্যক্তি অনুসারে, বিকারকটি তালার চাবির মতো এনজাইমকে ফিট করে। এই বিষয়ে, প্রতিটি এনজাইম একটি নির্দিষ্ট রাসায়নিক বিক্রিয়া বা একই ধরণের প্রতিক্রিয়াগুলির গ্রুপকে অনুঘটক করে। কখনও কখনও একটি এনজাইম একটি একক যৌগের উপর কাজ করতে পারে, উদাহরণস্বরূপ, ইউরেস (ইউরন গ্রীক. – প্রস্রাব) শুধুমাত্র ইউরিয়ার হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

সবচেয়ে সূক্ষ্ম সিলেক্টিভিটি এনজাইম দ্বারা প্রদর্শিত হয় যা অপটিক্যালি সক্রিয় অ্যান্টিপোড - বাম- এবং ডান হাতের আইসোমারগুলির মধ্যে পার্থক্য করে। L-arginase শুধুমাত্র levorotatory arginine-এর উপর কাজ করে এবং dextrorotatory isomer কে প্রভাবিত করে না। এল-ল্যাকটেট ডিহাইড্রোজেনেস শুধুমাত্র ল্যাকটিক অ্যাসিডের লেভোরোট্যারি এস্টারে কাজ করে, তথাকথিত ল্যাকটেটস (ল্যাকটিস) lat. দুধ), যখন ডি-ল্যাকটেট ডিহাইড্রোজেনেস একচেটিয়াভাবে ডি-ল্যাকটেট ভেঙে যায়।

বেশিরভাগ এনজাইম একের উপর কাজ করে না, কিন্তু সম্পর্কিত যৌগগুলির একটি গ্রুপের উপর কাজ করে, উদাহরণস্বরূপ, ট্রিপসিন লাইসিন এবং আরজিনিন দ্বারা গঠিত পেপটাইড বন্ধনগুলিকে ছিন্ন করতে "পছন্দ করে" (সারণী 1।)

কিছু এনজাইমের অনুঘটক বৈশিষ্ট্য, যেমন হাইড্রোলেস, শুধুমাত্র প্রোটিন অণুর গঠন দ্বারা নির্ধারিত হয়; অন্য এক শ্রেণীর এনজাইম - অক্সিডোরেডাক্টেস (উদাহরণস্বরূপ, অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেস) শুধুমাত্র সংশ্লিষ্ট নন-প্রোটিন অণুর উপস্থিতিতে সক্রিয় হতে পারে। ভিটামিন, সক্রিয় আয়ন Mg, Ca, Zn, Mn এবং নিউক্লিক অ্যাসিডের টুকরো (চিত্র 20)।

ভাত। 20 অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেস অণু

পরিবহন প্রোটিনগুলি কোষের ঝিল্লি (কোষের ভিতরে এবং বাইরে উভয়ই) জুড়ে বিভিন্ন অণু বা আয়নকে আবদ্ধ করে এবং পরিবহন করে, সেইসাথে এক অঙ্গ থেকে অন্য অঙ্গে।

উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন অক্সিজেনকে আবদ্ধ করে যখন রক্ত ​​ফুসফুসের মধ্য দিয়ে যায় এবং এটি শরীরের বিভিন্ন টিস্যুতে সরবরাহ করে, যেখানে অক্সিজেন নির্গত হয় এবং তারপর খাদ্য উপাদানগুলিকে অক্সিডাইজ করতে ব্যবহৃত হয়, এই প্রক্রিয়াটি শক্তির উত্স হিসাবে কাজ করে (কখনও কখনও "বার্নিং" শব্দটি। শরীরের খাদ্য ব্যবহার করা হয়)।

প্রোটিন অংশ ছাড়াও, হিমোগ্লোবিনে লোহার একটি জটিল যৌগ থাকে যার সাথে সাইক্লিক অণু পোরফাইরিন (পোরফাইরোস) গ্রীক. - বেগুনি), যা রক্তের লাল রঙের কারণ হয়। এটি এই জটিলটি (চিত্র 21, বাম) যা একটি অক্সিজেন বাহকের ভূমিকা পালন করে। হিমোগ্লোবিনে, পোরফাইরিন আয়রন কমপ্লেক্স প্রোটিন অণুর অভ্যন্তরে অবস্থিত এবং পোলার মিথস্ক্রিয়া, সেইসাথে হিস্টিডিনে নাইট্রোজেনের সাথে একটি সমন্বয় বন্ধন (টেবিল 1), যা প্রোটিনের অংশ। হিমোগ্লোবিন দ্বারা বাহিত O2 অণুটি হিস্টিডিন যেটির সাথে সংযুক্ত থাকে তার বিপরীত দিকে লোহার পরমাণুর সাথে একটি সমন্বয় বন্ধনের মাধ্যমে সংযুক্ত থাকে (চিত্র 21, ডানদিকে)।

ভাত। 21 আয়রন কমপ্লেক্সের গঠন

কমপ্লেক্সের কাঠামোটি একটি ত্রিমাত্রিক মডেলের আকারে ডানদিকে দেখানো হয়েছে। কমপ্লেক্সটি প্রোটিনের অংশ হিস্টিডিনে Fe পরমাণু এবং N পরমাণুর মধ্যে একটি সমন্বয় বন্ধন (নীল ডটেড লাইন) দ্বারা প্রোটিন অণুতে রাখা হয়। হিমোগ্লোবিন দ্বারা বাহিত O2 অণু সমন্বিতভাবে প্ল্যানার কমপ্লেক্সের বিপরীত দিক থেকে Fe পরমাণুর সাথে সংযুক্ত (লাল বিন্দুযুক্ত রেখা)।

হিমোগ্লোবিন হল সবচেয়ে পুঙ্খানুপুঙ্খভাবে অধ্যয়ন করা প্রোটিনগুলির মধ্যে একটি; এটি একক চেইন দ্বারা সংযুক্ত একটি-হেলিস নিয়ে গঠিত এবং এতে চারটি আয়রন কমপ্লেক্স রয়েছে। এইভাবে, হিমোগ্লোবিন এক সাথে চারটি অক্সিজেন অণু পরিবহনের জন্য একটি বিশাল প্যাকেজের মতো। হিমোগ্লোবিনের আকৃতি গ্লোবুলার প্রোটিনের সাথে মিলে যায় (চিত্র 22)।

ভাত। 22 হিমোগ্লোবিনের গ্লোবুলার ফর্ম

হিমোগ্লোবিনের প্রধান "সুবিধা" হ'ল বিভিন্ন টিস্যু এবং অঙ্গে স্থানান্তরের সময় অক্সিজেন যোগ করা এবং এর পরবর্তী বর্জন দ্রুত ঘটে। কার্বন মনোক্সাইড, CO (কার্বন মনোক্সাইড), হিমোগ্লোবিনে Fe এর সাথে আরও দ্রুত আবদ্ধ হয়, কিন্তু, O 2 এর বিপরীতে, একটি জটিল গঠন করে যা ধ্বংস করা কঠিন। ফলস্বরূপ, এই ধরনের হিমোগ্লোবিন O 2 আবদ্ধ করতে সক্ষম হয় না, যা (বড় পরিমাণে কার্বন মনোক্সাইড শ্বাস নেওয়ার সময়) দম বন্ধ হয়ে শরীরের মৃত্যুর দিকে নিয়ে যায়।

হিমোগ্লোবিনের দ্বিতীয় কাজ হল নিঃশ্বাস ত্যাগ করা CO 2 স্থানান্তর, কিন্তু কার্বন ডাই অক্সাইডের অস্থায়ী বাঁধনের প্রক্রিয়াতে, এটি লোহার পরমাণু নয় যে অংশ নেয়, কিন্তু প্রোটিনের H 2 N-গ্রুপ।

প্রোটিনের "কর্মক্ষমতা" তাদের গঠনের উপর নির্ভর করে, উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিনের পলিপেপটাইড চেইনে গ্লুটামিক অ্যাসিডের একক অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশকে ভ্যালাইন অবশিষ্টাংশ (একটি বিরল জন্মগত অসঙ্গতি) দিয়ে প্রতিস্থাপন করা সিকেল সেল অ্যানিমিয়া নামক রোগের দিকে পরিচালিত করে।

এছাড়াও পরিবহন প্রোটিন রয়েছে যা চর্বি, গ্লুকোজ এবং অ্যামিনো অ্যাসিডকে আবদ্ধ করে এবং কোষের ভিতরে এবং বাইরে উভয়ই পরিবহন করতে পারে।

একটি বিশেষ ধরণের পরিবহন প্রোটিনগুলি নিজেরাই পদার্থগুলিকে পরিবহন করে না, তবে একটি "পরিবহন নিয়ন্ত্রক" এর কার্য সম্পাদন করে, কিছু পদার্থকে ঝিল্লির (কোষের বাইরের প্রাচীর) মাধ্যমে অতিক্রম করে। এই জাতীয় প্রোটিনগুলিকে প্রায়শই মেমব্রেন প্রোটিন বলা হয়। তারা একটি ফাঁপা সিলিন্ডারের আকার ধারণ করে এবং, ঝিল্লির প্রাচীরের মধ্যে এম্বেড করা, কোষে কিছু পোলার অণু বা আয়ন চলাচল নিশ্চিত করে। একটি ঝিল্লি প্রোটিনের উদাহরণ হল পোরিন (চিত্র 23)।

ভাত। 23 পোরিন প্রোটিন

খাদ্য এবং স্টোরেজ প্রোটিন, নাম অনুসারে, অভ্যন্তরীণ পুষ্টির উত্স হিসাবে কাজ করে, প্রায়শই উদ্ভিদ এবং প্রাণীর ভ্রূণের জন্য, সেইসাথে তরুণ জীবের বিকাশের প্রাথমিক পর্যায়ে। খাদ্য প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যালবুমিন (চিত্র 10), ডিমের সাদা অংশের প্রধান উপাদান এবং কেসিন, দুধের প্রধান প্রোটিন। এনজাইম পেপসিনের প্রভাবের অধীনে, কেসিন পেটে জমাট বাঁধে, যা পাচনতন্ত্রে এর ধারণ এবং কার্যকর শোষণ নিশ্চিত করে। ক্যাসিনে শরীরের প্রয়োজনীয় সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের টুকরো থাকে।

ফেরিটিন (চিত্র 12), যা প্রাণীর টিস্যুতে পাওয়া যায়, এতে আয়রন আয়ন থাকে।

স্টোরেজ প্রোটিনগুলির মধ্যে মায়োগ্লোবিনও রয়েছে, যা হিমোগ্লোবিনের গঠন এবং গঠনের অনুরূপ। মায়োগ্লোবিন প্রধানত পেশীগুলিতে ঘনীভূত হয়, এর প্রধান ভূমিকা হিমোগ্লোবিন যে অক্সিজেন দেয় তা সঞ্চয় করা। এটি দ্রুত অক্সিজেনের সাথে পরিপূর্ণ হয় (হিমোগ্লোবিনের চেয়ে অনেক দ্রুত), এবং তারপর ধীরে ধীরে এটি বিভিন্ন টিস্যুতে স্থানান্তরিত হয়।

স্ট্রাকচারাল প্রোটিনগুলি একটি প্রতিরক্ষামূলক ফাংশন (ত্বক) বা একটি সহায়ক ফাংশন সঞ্চালন করে - তারা শরীরকে এককভাবে ধরে রাখে এবং এটিকে শক্তি দেয় (কারটিলেজ এবং টেন্ডন)। তাদের প্রধান উপাদান হল ফাইব্রিলার প্রোটিন কোলাজেন (চিত্র 11), স্তন্যপায়ী প্রাণীদের দেহে প্রাণী জগতের সবচেয়ে সাধারণ প্রোটিন, যা প্রোটিনের মোট ভরের প্রায় 30%। কোলাজেনের উচ্চ প্রসার্য শক্তি রয়েছে (চামড়ার শক্তি জানা যায়), কিন্তু ত্বকের কোলাজেনের ক্রস-লিঙ্কের কম উপাদানের কারণে, বিভিন্ন পণ্য তৈরির জন্য পশুর চামড়া তাদের কাঁচা আকারে খুব কমই কাজে লাগে। জলে চামড়ার ফোলাভাব কমাতে, শুকানোর সময় সংকোচন, সেইসাথে জলযুক্ত অবস্থায় শক্তি বাড়াতে এবং কোলাজেনের স্থিতিস্থাপকতা বাড়াতে, অতিরিক্ত ক্রস-লিঙ্ক তৈরি করা হয় (চিত্র 15a), এটি তথাকথিত চামড়া ট্যানিং প্রক্রিয়া। .

জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে, জীবের বৃদ্ধি এবং বিকাশের সময় উদ্ভূত কোলাজেন অণুগুলি পুনর্নবীকরণ হয় না এবং নতুন সংশ্লেষিতগুলি দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় না। শরীরের বয়স বাড়ার সাথে সাথে কোলাজেনের ক্রস-লিঙ্কের সংখ্যা বৃদ্ধি পায়, যা এর স্থিতিস্থাপকতা হ্রাসের দিকে পরিচালিত করে এবং যেহেতু পুনর্নবীকরণ ঘটে না, তাই বয়স-সম্পর্কিত পরিবর্তনগুলি উপস্থিত হয় - তরুণাস্থি এবং টেন্ডনের ভঙ্গুরতা বৃদ্ধি এবং চেহারা ত্বকে বলিরেখা।

আর্টিকুলার লিগামেন্টে ইলাস্টিন থাকে, একটি কাঠামোগত প্রোটিন যা সহজেই দুটি মাত্রায় প্রসারিত হয়। প্রোটিন রেসিলিন, যা কিছু পোকামাকড়ের ডানার কব্জা বিন্দুতে পাওয়া যায়, এর সর্বাধিক স্থিতিস্থাপকতা রয়েছে।

শৃঙ্গাকার গঠন - চুল, নখ, পালক, প্রধানত কেরাটিন প্রোটিন গঠিত (চিত্র 24)। এর প্রধান পার্থক্য হ'ল সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের লক্ষণীয় বিষয়বস্তু যা ডিসালফাইড ব্রিজ তৈরি করে, যা চুলের পাশাপাশি পশমী কাপড়গুলিতে উচ্চ স্থিতিস্থাপকতা (বিকৃতির পরে এটির আসল আকার পুনরুদ্ধার করার ক্ষমতা) দেয়।

ভাত। 24. ফাইব্রিলার প্রোটিন কেরাটিনের টুকরো

কেরাটিন বস্তুর আকৃতি অপরিবর্তনীয়ভাবে পরিবর্তন করতে, আপনাকে প্রথমে একটি হ্রাসকারী এজেন্টের সাহায্যে ডিসালফাইড ব্রিজগুলি ধ্বংস করতে হবে, একটি নতুন আকৃতি দিতে হবে এবং তারপরে একটি অক্সিডাইজিং এজেন্টের সাহায্যে আবার ডিসালফাইড সেতু তৈরি করতে হবে (চিত্র 16), এটি ঠিক কি করা হয়, উদাহরণস্বরূপ, perm চুল.

কেরাটিনে সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের পরিমাণ বৃদ্ধির সাথে এবং তদনুসারে, ডিসালফাইড সেতুর সংখ্যা বৃদ্ধির সাথে, বিকৃত করার ক্ষমতা অদৃশ্য হয়ে যায়, তবে উচ্চ শক্তি উপস্থিত হয় (আনগুলেটস এবং কচ্ছপের খোসার শিংগুলিতে 18% পর্যন্ত সিস্টাইন থাকে টুকরা)। স্তন্যপায়ী প্রাণীর দেহে 30টি বিভিন্ন ধরণের কেরাটিন থাকে।

ফাইব্রিলার প্রোটিন ফাইব্রোইন, কেরাটিনের সাথে সম্পর্কিত, একটি কোকুনকে কার্ল করার সময় রেশম কীট শুঁয়োপোকা দ্বারা নিঃসৃত হয়, সেইসাথে একটি ওয়েব বুননের সময় মাকড়সার দ্বারা নিঃসৃত হয়, শুধুমাত্র একক চেইন দ্বারা সংযুক্ত β-কাঠামো রয়েছে (চিত্র 11)। কেরাটিনের বিপরীতে, ফাইব্রোইনের ক্রস-ডিসালফাইড ব্রিজ নেই এবং এটি খুব প্রসার্য শক্তি (কিছু ওয়েব নমুনার প্রতি ইউনিট ক্রস-সেকশনের শক্তি ইস্পাত তারের চেয়ে বেশি)। ক্রস-লিঙ্কের অভাবের কারণে, ফাইব্রোইন স্থিতিস্থাপক (এটি জানা যায় যে পশমী কাপড় প্রায় বলি-প্রতিরোধী, যখন রেশম কাপড় সহজেই কুঁচকে যায়)।

নিয়ন্ত্রক প্রোটিন।

নিয়ন্ত্রক প্রোটিন, যাকে সাধারণত হরমোন বলা হয়, বিভিন্ন শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়ায় জড়িত। উদাহরণস্বরূপ, হরমোন ইনসুলিন (চিত্র 25) ডিসালফাইড ব্রিজ দ্বারা সংযুক্ত দুটি α-চেইন নিয়ে গঠিত। ইনসুলিন গ্লুকোজ জড়িত বিপাকীয় প্রক্রিয়াগুলিকে নিয়ন্ত্রণ করে; এর অনুপস্থিতি ডায়াবেটিসের দিকে পরিচালিত করে।

ভাত। 25 প্রোটিন ইনসুলিন

মস্তিষ্কের পিটুইটারি গ্রন্থি একটি হরমোন সংশ্লেষ করে যা শরীরের বৃদ্ধি নিয়ন্ত্রণ করে। নিয়ন্ত্রক প্রোটিন রয়েছে যা শরীরের বিভিন্ন এনজাইমের জৈব সংশ্লেষণ নিয়ন্ত্রণ করে।

সংকোচনশীল এবং মোটর প্রোটিন শরীরকে সংকুচিত করার, আকৃতি পরিবর্তন করার এবং নড়াচড়া করার ক্ষমতা দেয়, বিশেষ করে পেশী। পেশীতে থাকা সমস্ত প্রোটিনের ভরের 40% হল মায়োসিন (mys, myos, গ্রীক. - পেশী)। এর অণুতে ফাইব্রিলার এবং গ্লোবুলার উভয় অংশ রয়েছে (চিত্র 26)

ভাত। 26 মায়োসিন অণু

এই ধরনের অণুগুলি 300-400টি অণু ধারণকারী বড় সমষ্টিতে একত্রিত হয়।

যখন ক্যালসিয়াম আয়নগুলির ঘনত্ব পেশী তন্তুগুলির আশেপাশের স্থানগুলিতে পরিবর্তিত হয়, তখন অণুগুলির গঠনে একটি বিপরীত পরিবর্তন ঘটে - ভ্যালেন্স বন্ডের চারপাশে পৃথক খণ্ডগুলির ঘূর্ণনের কারণে শৃঙ্খলের আকারে একটি পরিবর্তন। এটি পেশী সংকোচন এবং শিথিলতার দিকে পরিচালিত করে; ক্যালসিয়াম আয়নগুলির ঘনত্ব পরিবর্তন করার সংকেত পেশী তন্তুগুলির স্নায়ু প্রান্ত থেকে আসে। কৃত্রিম পেশী সংকোচন বৈদ্যুতিক আবেগের ক্রিয়া দ্বারা সৃষ্ট হতে পারে, যা ক্যালসিয়াম আয়নগুলির ঘনত্বে একটি তীক্ষ্ণ পরিবর্তনের দিকে পরিচালিত করে; হৃৎপিণ্ডের কার্যকারিতা পুনরুদ্ধার করার জন্য কার্ডিয়াক পেশীর উদ্দীপনা এর উপর ভিত্তি করে।

প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিনগুলি আক্রমণকারী ব্যাকটেরিয়া, ভাইরাসের আক্রমণ থেকে এবং বিদেশী প্রোটিনের অনুপ্রবেশ থেকে শরীরকে রক্ষা করতে সাহায্য করে (বিদেশী সংস্থার সাধারণ নাম অ্যান্টিজেন)। প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিনের ভূমিকা ইমিউনোগ্লোবুলিন দ্বারা সঞ্চালিত হয় (তাদের অন্য নাম অ্যান্টিবডি); তারা অ্যান্টিজেনগুলিকে চিনতে পারে যা শরীরে প্রবেশ করেছে এবং তাদের সাথে দৃঢ়ভাবে আবদ্ধ। মানুষ সহ স্তন্যপায়ী প্রাণীদের দেহে, পাঁচটি শ্রেণির ইমিউনোগ্লোবুলিন রয়েছে: এম, জি, এ, ডি এবং ই, তাদের গঠন, নাম অনুসারে, গ্লোবুলার, উপরন্তু, তারা সব একইভাবে নির্মিত। ক্লাস জি ইমিউনোগ্লোবুলিন (চিত্র 27) এর উদাহরণ ব্যবহার করে অ্যান্টিবডিগুলির আণবিক সংগঠন নীচে দেখানো হয়েছে। অণুতে চারটি পলিপেপটাইড চেইন রয়েছে যা তিনটি এস-এস ডিসালফাইড সেতু দ্বারা সংযুক্ত রয়েছে (এগুলিকে চিত্র 27-এ পুরু ভ্যালেন্স বন্ড এবং বড় এস চিহ্ন সহ দেখানো হয়েছে), উপরন্তু, প্রতিটি পলিমার চেইনে ইন্ট্রাচেইন ডিসালফাইড ব্রিজ রয়েছে। দুটি বড় পলিমার চেইন (নীল রঙে) 400-600 অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ ধারণ করে। অন্য দুটি চেইন (সবুজ রঙে) প্রায় অর্ধেক লম্বা, প্রায় 220টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ রয়েছে। সমস্ত চারটি চেইন এমনভাবে সাজানো হয়েছে যাতে টার্মিনাল H 2 N গ্রুপগুলি একই দিকে পরিচালিত হয়।

ভাত। 27 ইমিউনোগ্লোবিউলিনের কাঠামোর পরিকল্পিত উপস্থাপনা

শরীর একটি বিদেশী প্রোটিন (অ্যান্টিজেন) এর সংস্পর্শে আসার পরে, ইমিউন সিস্টেমের কোষগুলি ইমিউনোগ্লোবুলিন (অ্যান্টিবডি) তৈরি করতে শুরু করে, যা রক্তের সিরামে জমা হয়। প্রথম পর্যায়ে, প্রধান কাজটি টার্মিনাল H 2 N ধারণকারী চেইনগুলির বিভাগ দ্বারা সঞ্চালিত হয় (চিত্র 27-এ, সংশ্লিষ্ট বিভাগগুলি হালকা নীল এবং হালকা সবুজে চিহ্নিত করা হয়েছে)। এগুলি অ্যান্টিজেন ক্যাপচারের ক্ষেত্র। ইমিউনোগ্লোবুলিনের সংশ্লেষণের সময়, এই অঞ্চলগুলি এমনভাবে গঠিত হয় যে তাদের গঠন এবং কনফিগারেশন সর্বাধিকভাবে আগত অ্যান্টিজেনের কাঠামোর সাথে মিলে যায় (যেমন একটি তালার চাবি, এনজাইমের মতো, তবে এই ক্ষেত্রে কাজগুলি আলাদা)। এইভাবে, প্রতিটি অ্যান্টিজেনের জন্য, একটি কঠোরভাবে পৃথক অ্যান্টিবডি একটি ইমিউন প্রতিক্রিয়া হিসাবে তৈরি করা হয়। কোনো পরিচিত প্রোটিন ইমিউনোগ্লোবুলিন ছাড়াও বাহ্যিক কারণের উপর নির্ভর করে "প্লাস্টিকভাবে" এর গঠন পরিবর্তন করতে পারে না। এনজাইমগুলি রিএজেন্টের সাথে কাঠামোগত চিঠিপত্রের সমস্যাটি ভিন্নভাবে সমাধান করে - বিভিন্ন এনজাইমের একটি বিশাল সেটের সাহায্যে, সমস্ত সম্ভাব্য ক্ষেত্রে বিবেচনা করে এবং ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি প্রতিবার "কাজ করার সরঞ্জাম" নতুন করে তৈরি করে। অধিকন্তু, ইমিউনোগ্লোবুলিনের কব্জা অঞ্চল (চিত্র 27) দুটি ক্যাপচার এলাকাকে কিছু স্বাধীন গতিশীলতা প্রদান করে; ফলস্বরূপ, ইমিউনোগ্লোবুলিন অণু নিরাপদে অ্যান্টিজেন ক্যাপচার করার জন্য দুটি সবচেয়ে সুবিধাজনক স্থান একবারে "খুঁজে" পেতে পারে। এটি ঠিক করুন, এটি একটি ক্রাস্টেসিয়ান প্রাণীর কর্মের স্মরণ করিয়ে দেয়।

এরপরে, শরীরের ইমিউন সিস্টেমের অনুক্রমিক প্রতিক্রিয়াগুলির একটি শৃঙ্খল সক্রিয় হয়, অন্যান্য শ্রেণীর ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি সংযুক্ত থাকে, ফলস্বরূপ, বিদেশী প্রোটিন নিষ্ক্রিয় হয় এবং তারপরে অ্যান্টিজেন (বিদেশী অণুজীব বা টক্সিন) ধ্বংস এবং সরানো হয়।

অ্যান্টিজেনের সাথে যোগাযোগের পরে, ইমিউনোগ্লোবুলিনের সর্বাধিক ঘনত্ব অর্জন করা হয় (অ্যান্টিজেনের প্রকৃতি এবং জীবের স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্যের উপর নির্ভর করে) কয়েক ঘন্টার মধ্যে (কখনও কখনও বেশ কয়েক দিন)। শরীর এই জাতীয় যোগাযোগের স্মৃতি ধরে রাখে এবং একই অ্যান্টিজেনের বারবার আক্রমণের সাথে, ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি রক্তের সিরামে অনেক দ্রুত এবং বেশি পরিমাণে জমা হয় - অর্জিত অনাক্রম্যতা ঘটে।

প্রোটিনের উপরোক্ত শ্রেণীবিভাগ কিছুটা স্বেচ্ছাচারী, উদাহরণস্বরূপ, প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিনগুলির মধ্যে উল্লিখিত থ্রম্বিন প্রোটিনটি মূলত একটি এনজাইম যা পেপটাইড বন্ডের হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে, অর্থাৎ এটি প্রোটিস শ্রেণীর অন্তর্গত।

প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিনগুলির মধ্যে প্রায়শই সাপের বিষ থেকে প্রোটিন এবং কিছু উদ্ভিদের বিষাক্ত প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত থাকে, কারণ তাদের কাজ হল ক্ষতি থেকে শরীরকে রক্ষা করা।

এমন প্রোটিন রয়েছে যার কার্যকারিতা এতটাই অনন্য যে তাদের শ্রেণীবদ্ধ করা কঠিন করে তোলে। উদাহরণস্বরূপ, আফ্রিকান উদ্ভিদে পাওয়া প্রোটিন মোনেলিনের স্বাদ খুব মিষ্টি এবং এটি একটি অ-বিষাক্ত পদার্থ হিসাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে যা স্থূলতা প্রতিরোধে চিনির পরিবর্তে ব্যবহার করা যেতে পারে। কিছু অ্যান্টার্কটিক মাছের রক্তের প্লাজমায় অ্যান্টিফ্রিজ বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিন থাকে, যা এই মাছের রক্তকে জমাট বাঁধতে বাধা দেয়।

কৃত্রিম প্রোটিন সংশ্লেষণ।

অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘনীভবন একটি পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের দিকে পরিচালিত করে একটি ভালভাবে অধ্যয়ন করা প্রক্রিয়া। উদাহরণস্বরূপ, যেকোন একটি অ্যামিনো অ্যাসিড বা অ্যাসিডের মিশ্রণের ঘনীভবন চালানো সম্ভব এবং সেই অনুযায়ী, অভিন্ন একক বা ভিন্ন একক র্যান্ডম ক্রমে পর্যায়ক্রমে একটি পলিমার প্রাপ্ত করা। এই জাতীয় পলিমারগুলি প্রাকৃতিক পলিপেপটাইডগুলির সাথে সামান্য সাদৃশ্য বহন করে এবং জৈবিক কার্যকলাপ থাকে না। প্রাকৃতিক প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ক্রম পুনরুত্পাদন করার জন্য একটি কঠোরভাবে সংজ্ঞায়িত, পূর্বনির্ধারিত ক্রমে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে একত্রিত করাই প্রধান কাজ। আমেরিকান বিজ্ঞানী রবার্ট মেরিফিল্ড একটি মূল পদ্ধতির প্রস্তাব করেছিলেন যা এই সমস্যাটি সমাধান করা সম্ভব করেছিল। পদ্ধতির সারমর্ম হল যে প্রথম অ্যামিনো অ্যাসিডটি একটি অদ্রবণীয় পলিমার জেলের সাথে সংযুক্ত থাকে, যার মধ্যে প্রতিক্রিয়াশীল গ্রুপ রয়েছে যা –COOH – অ্যামিনো অ্যাসিডের গ্রুপগুলির সাথে একত্রিত হতে পারে। ক্লোরোমিথাইল গ্রুপের সাথে ক্রস-লিঙ্কড পলিস্টেরিনকে এই ধরনের পলিমার সাবস্ট্রেট হিসাবে নেওয়া হয়েছিল। বিক্রিয়ার জন্য গৃহীত অ্যামাইনো অ্যাসিডকে নিজের সাথে বিক্রিয়া করতে না দিতে এবং এটিকে H 2 N গ্রুপের সাথে সাবস্ট্রেটে যোগদান থেকে রোধ করতে, এই অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপটিকে প্রথমে একটি ভারী প্রতিস্থাপক দিয়ে ব্লক করা হয় [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) গ্রুপ। অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমার সমর্থনের সাথে সংযুক্ত হওয়ার পরে, ব্লকিং গ্রুপটি সরানো হয় এবং আরেকটি অ্যামিনো অ্যাসিড, যার পূর্বে ব্লক করা H 2 N গ্রুপ রয়েছে, প্রতিক্রিয়া মিশ্রণে প্রবর্তন করা হয়। এই ধরনের ব্যবস্থায়, শুধুমাত্র প্রথম অ্যামিনো অ্যাসিডের H 2 N-গ্রুপ এবং দ্বিতীয় অ্যাসিডের –COOH গ্রুপের মিথস্ক্রিয়া সম্ভব, যা অনুঘটকের (ফসফোনিয়াম লবণ) উপস্থিতিতে পরিচালিত হয়। এর পরে, পুরো স্কিমটি পুনরাবৃত্তি করা হয়, তৃতীয় অ্যামিনো অ্যাসিড (চিত্র 28) প্রবর্তন করে।

ভাত। 28। পলিপেপটাইড চেইনগুলির সংশ্লেষণের জন্য স্কিম

শেষ পর্যায়ে, ফলস্বরূপ পলিপেপটাইড চেইনগুলি পলিস্টেরিন সমর্থন থেকে পৃথক করা হয়। এখন পুরো প্রক্রিয়াটি স্বয়ংক্রিয়; সেখানে স্বয়ংক্রিয় পেপটাইড সিন্থেসাইজার রয়েছে যা বর্ণিত স্কিম অনুযায়ী কাজ করে। ওষুধ এবং কৃষিতে ব্যবহৃত অনেক পেপটাইড এই পদ্ধতি ব্যবহার করে সংশ্লেষিত হয়েছে। নির্বাচনী এবং বর্ধিত প্রভাব সহ প্রাকৃতিক পেপটাইডগুলির উন্নত অ্যানালগগুলি প্রাপ্ত করাও সম্ভব ছিল। কিছু ছোট প্রোটিন সংশ্লেষিত হয়, যেমন হরমোন ইনসুলিন এবং কিছু এনজাইম।

প্রোটিন সংশ্লেষণের পদ্ধতিগুলিও রয়েছে যা প্রাকৃতিক প্রক্রিয়াগুলি অনুলিপি করে: তারা নির্দিষ্ট প্রোটিন তৈরি করার জন্য কনফিগার করা নিউক্লিক অ্যাসিডের টুকরোগুলিকে সংশ্লেষিত করে, তারপরে এই টুকরোগুলি একটি জীবন্ত প্রাণীতে (উদাহরণস্বরূপ, একটি ব্যাকটেরিয়াতে) তৈরি করা হয়, যার পরে শরীর উত্পাদন করতে শুরু করে। পছন্দসই প্রোটিন। এইভাবে, উল্লেখযোগ্য পরিমাণে হার্ড-টু-পৌঁছানো প্রোটিন এবং পেপটাইড, সেইসাথে তাদের অ্যানালগগুলি এখন পাওয়া যায়।

খাদ্য উৎস হিসেবে প্রোটিন।

একটি জীবন্ত জীবের প্রোটিনগুলি ক্রমাগত তাদের আসল অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে ভেঙে যায় (এনজাইমের অপরিহার্য অংশগ্রহণের সাথে), কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড অন্যগুলিতে রূপান্তরিত হয়, তারপর প্রোটিনগুলি আবার সংশ্লেষিত হয় (এছাড়াও এনজাইমের অংশগ্রহণে), যেমন। শরীর ক্রমাগত পুনর্নবীকরণ করা হয়. কিছু প্রোটিন (ত্বক এবং চুলের কোলাজেন) পুনর্নবীকরণ হয় না; শরীর ক্রমাগত তাদের হারায় এবং বিনিময়ে নতুনগুলি সংশ্লেষিত করে। খাদ্য উত্স হিসাবে প্রোটিন দুটি প্রধান কাজ সম্পাদন করে: তারা নতুন প্রোটিন অণুগুলির সংশ্লেষণের জন্য বিল্ডিং উপাদান সরবরাহ করে এবং উপরন্তু, শরীরকে শক্তি (ক্যালোরির উত্স) সরবরাহ করে।

মাংসাশী স্তন্যপায়ী প্রাণীরা (মানুষ সহ) উদ্ভিদ ও প্রাণীজ খাদ্য থেকে প্রয়োজনীয় প্রোটিন পায়। খাদ্য থেকে প্রাপ্ত প্রোটিনগুলির কোনটিই অপরিবর্তিতভাবে দেহে একত্রিত হয় না। পরিপাকতন্ত্রে, সমস্ত শোষিত প্রোটিন অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায়, এবং তাদের থেকে একটি নির্দিষ্ট জীবের জন্য প্রয়োজনীয় প্রোটিন তৈরি হয়, যখন 8টি অপরিহার্য অ্যাসিড (সারণী 1) থেকে অবশিষ্ট 12টি শরীরে সংশ্লেষিত হতে পারে যদি তারা খাদ্যের সাথে পর্যাপ্ত পরিমাণে সরবরাহ করা হয় না, তবে অপরিহার্য অ্যাসিডগুলি অবশ্যই খাদ্যের সাথে সরবরাহ করতে হবে। শরীর অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড মেথিওনিনের সাথে সিস্টাইনে সালফার পরমাণু গ্রহণ করে। কিছু প্রোটিন ভেঙ্গে যায়, জীবন বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় শক্তি নির্গত করে এবং এতে থাকা নাইট্রোজেন শরীর থেকে প্রস্রাবের মাধ্যমে নির্গত হয়। সাধারণত, মানবদেহ প্রতিদিন 25-30 গ্রাম প্রোটিন হারায়, তাই প্রোটিন জাতীয় খাবার অবশ্যই প্রয়োজনীয় পরিমাণে থাকা উচিত। প্রোটিনের জন্য ন্যূনতম দৈনিক প্রয়োজন পুরুষদের জন্য 37 গ্রাম এবং মহিলাদের জন্য 29 গ্রাম, তবে প্রস্তাবিত গ্রহণের পরিমাণ প্রায় দ্বিগুণ বেশি। খাদ্য পণ্য মূল্যায়ন করার সময়, প্রোটিনের গুণমান বিবেচনা করা গুরুত্বপূর্ণ। অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুপস্থিতিতে বা কম সামগ্রীতে, প্রোটিনকে কম মূল্যের বলে মনে করা হয়, তাই এই জাতীয় প্রোটিনগুলি বেশি পরিমাণে খাওয়া উচিত। এইভাবে, লেবুর প্রোটিনে সামান্য মেথিওনিন থাকে এবং গম এবং ভুট্টার প্রোটিনে লাইসিন কম থাকে (উভয় অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড)। পশু প্রোটিন (কোলাজেন ব্যতীত) সম্পূর্ণ খাদ্য পণ্য হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। সমস্ত প্রয়োজনীয় অ্যাসিডের একটি সম্পূর্ণ সেটে দুধের কেসিন রয়েছে, সেইসাথে কুটির পনির এবং এটি থেকে তৈরি পনির, তাই একটি নিরামিষ খাদ্য, যদি এটি খুব কঠোর হয়, i.e. "দুগ্ধ-মুক্ত" শরীরে প্রয়োজনীয় পরিমাণে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সরবরাহ করতে লেবু, বাদাম এবং মাশরুমের বর্ধিত ব্যবহার প্রয়োজন।

সিন্থেটিক অ্যামিনো অ্যাসিড এবং প্রোটিনগুলি খাদ্য পণ্য হিসাবেও ব্যবহৃত হয়, এগুলিকে এমন খাবারে যোগ করে যাতে অল্প পরিমাণে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। এমন ব্যাকটেরিয়া আছে যা তেল হাইড্রোকার্বনকে প্রক্রিয়া ও সংযোজন করতে পারে; এই ক্ষেত্রে, সম্পূর্ণ প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য, তাদের নাইট্রোজেনযুক্ত যৌগ (অ্যামোনিয়া বা নাইট্রেট) খাওয়াতে হবে। এইভাবে প্রাপ্ত প্রোটিন গবাদি পশু এবং হাঁস-মুরগির খাদ্য হিসাবে ব্যবহৃত হয়। এনজাইমের একটি সেট - কার্বোহাইড্রেস - প্রায়শই গৃহপালিত প্রাণীদের খাদ্যে যোগ করা হয়, যা কার্বোহাইড্রেট খাবারের উপাদানগুলি (শস্য ফসলের কোষের দেয়াল) পচানো কঠিন হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে, যার ফলস্বরূপ উদ্ভিদের খাবারগুলি আরও সম্পূর্ণরূপে শোষিত হয়।

মিখাইল লেভিটস্কি

প্রোটিন (প্রবন্ধ 2)

(প্রোটিন), জটিল নাইট্রোজেনযুক্ত যৌগগুলির একটি শ্রেণি, জীবন্ত পদার্থের সবচেয়ে বৈশিষ্ট্যযুক্ত এবং গুরুত্বপূর্ণ (নিউক্লিক অ্যাসিড সহ) উপাদান। প্রোটিন অসংখ্য এবং বৈচিত্র্যময় কার্য সম্পাদন করে। বেশিরভাগ প্রোটিন হল এনজাইম যা রাসায়নিক বিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে এমন অনেক হরমোনও প্রোটিন। স্ট্রাকচারাল প্রোটিন যেমন কোলাজেন এবং কেরাটিন হাড়ের টিস্যু, চুল এবং নখের প্রধান উপাদান। পেশী সংকোচনশীল প্রোটিন যান্ত্রিক কাজ সম্পাদন করার জন্য রাসায়নিক শক্তি ব্যবহার করে তাদের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন করার ক্ষমতা রাখে। প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যান্টিবডি যা বিষাক্ত পদার্থকে আবদ্ধ ও নিরপেক্ষ করে। কিছু প্রোটিন যা বাহ্যিক প্রভাবে সাড়া দিতে পারে (আলো, গন্ধ) ইন্দ্রিয়ের রিসেপ্টর হিসাবে কাজ করে যা জ্বালা অনুভব করে। কোষের ভিতরে এবং কোষের ঝিল্লিতে অবস্থিত অনেক প্রোটিন নিয়ন্ত্রক কার্য সম্পাদন করে।

19 শতকের প্রথমার্ধে। অনেক রসায়নবিদ, এবং তাদের মধ্যে প্রাথমিকভাবে জে. ভন লিবিগ, ধীরে ধীরে এই সিদ্ধান্তে উপনীত হন যে প্রোটিনগুলি নাইট্রোজেনাস যৌগের একটি বিশেষ শ্রেণীর প্রতিনিধিত্ব করে। "প্রোটিন" নামটি (গ্রীক প্রোটোস থেকে - প্রথম) 1840 সালে ডাচ রসায়নবিদ জি. মুল্ডার দ্বারা প্রস্তাবিত হয়েছিল।

শারীরিক বৈশিষ্ট্য

প্রোটিন কঠিন অবস্থায় সাদা, কিন্তু দ্রবণে বর্ণহীন, যদি না তারা হিমোগ্লোবিনের মতো ক্রোমোফোর (রঙিন) গ্রুপ বহন করে। পানিতে দ্রবণীয়তা বিভিন্ন প্রোটিনের মধ্যে ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয়। এটি pH এবং দ্রবণে লবণের ঘনত্বের উপর নির্ভর করেও পরিবর্তিত হয়, তাই এমন অবস্থা নির্বাচন করা সম্ভব যার অধীনে একটি প্রোটিন নির্বাচনীভাবে অন্যান্য প্রোটিনের উপস্থিতিতে অবক্ষয় করবে। এই "সল্টিং আউট" পদ্ধতিটি প্রোটিনকে বিচ্ছিন্ন এবং বিশুদ্ধ করতে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। বিশুদ্ধ প্রোটিন প্রায়শই স্ফটিক হিসাবে দ্রবণ থেকে বের হয়ে যায়।

অন্যান্য যৌগগুলির তুলনায়, প্রোটিনের আণবিক ওজন অনেক বড় - কয়েক হাজার থেকে কয়েক মিলিয়ন ডাল্টন। অতএব, আল্ট্রাসেন্ট্রিফিউগেশনের সময়, প্রোটিনগুলি অবক্ষেপিত হয় এবং বিভিন্ন হারে। প্রোটিন অণুতে ইতিবাচক এবং নেতিবাচক চার্জযুক্ত গ্রুপগুলির উপস্থিতির কারণে, তারা বিভিন্ন গতিতে এবং বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রে চলে। এটি ইলেক্ট্রোফোরসিসের ভিত্তি, একটি পদ্ধতি যা জটিল মিশ্রণ থেকে পৃথক প্রোটিনকে বিচ্ছিন্ন করতে ব্যবহৃত হয়। ক্রোমাটোগ্রাফি দ্বারা প্রোটিনগুলিও পরিশোধিত হয়।

রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য

গঠন।

প্রোটিন হল পলিমার, যেমন পুনরাবৃত্ত মনোমার ইউনিট বা সাবুনিট থেকে চেইনের মতো তৈরি অণুগুলি, যার ভূমিকা আলফা অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা পরিচালিত হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ সূত্র

যেখানে R একটি হাইড্রোজেন পরমাণু বা কিছু জৈব গ্রুপ।

একটি প্রোটিন অণু (পলিপেপটাইড চেইন) শুধুমাত্র একটি অপেক্ষাকৃত কম সংখ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড বা কয়েক হাজার মনোমার ইউনিট নিয়ে গঠিত হতে পারে। একটি শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের সংমিশ্রণ সম্ভব কারণ তাদের প্রত্যেকের দুটি ভিন্ন রাসায়নিক গ্রুপ রয়েছে: একটি মৌলিক অ্যামিনো গ্রুপ, NH2 এবং একটি অ্যাসিডিক কার্বক্সিল গ্রুপ, COOH। এই দুটি গ্রুপই একটি কার্বন পরমাণুর সাথে সংযুক্ত। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপ অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপের সাথে একটি অ্যামাইড (পেপটাইড) বন্ধন তৈরি করতে পারে:

দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড এইভাবে যুক্ত হওয়ার পরে, দ্বিতীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে তৃতীয়টি যোগ করে চেইনটি প্রসারিত করা যেতে পারে, ইত্যাদি। উপরের সমীকরণ থেকে দেখা যায়, যখন একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়, তখন একটি জলের অণু নির্গত হয়। অ্যাসিড, ক্ষার বা প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের উপস্থিতিতে, প্রতিক্রিয়া বিপরীত দিকে এগিয়ে যায়: পলিপেপটাইড চেইনটি জল যোগ করার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিডে বিভক্ত হয়। এই প্রতিক্রিয়াকে হাইড্রোলাইসিস বলা হয়। হাইড্রোলাইসিস স্বতঃস্ফূর্তভাবে ঘটে এবং অ্যামিনো অ্যাসিডকে একটি পলিপেপটাইড চেইনে সংযুক্ত করতে শক্তির প্রয়োজন হয়।

একটি কার্বক্সিল গ্রুপ এবং একটি অ্যামাইড গ্রুপ (অথবা অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোলিনের ক্ষেত্রে অনুরূপ ইমাইড গ্রুপ) সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডে উপস্থিত থাকে, তবে অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে পার্থক্যগুলি গ্রুপের প্রকৃতি বা "সাইড চেইন" দ্বারা নির্ধারিত হয়। যেটিকে উপরে R অক্ষর দ্বারা মনোনীত করা হয়েছে। সাইড চেইনের ভূমিকা একটি হাইড্রোজেন পরমাণু যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড গ্লাইসিন এবং কিছু বিশাল গোষ্ঠী যেমন হিস্টিডিন এবং ট্রিপটোফ্যান পালন করতে পারে। কিছু পার্শ্ব শৃঙ্খল রাসায়নিকভাবে জড়, অন্যগুলি লক্ষণীয়ভাবে প্রতিক্রিয়াশীল।

হাজার হাজার বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত হতে পারে, এবং প্রকৃতিতে অনেকগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড দেখা যায়, কিন্তু প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য শুধুমাত্র 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়: অ্যালানাইন, আর্জিনাইন, অ্যাসপারাজিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, ভ্যালাইন, হিস্টিডিন, গ্লাইসিন, গ্লুটামাইন, গ্লুটামাইন। অ্যাসিড, আইসোলিউসিন, লিউসিন, লাইসিন, মেথিওনাইন, প্রোলিন, সেরিন, টাইরোসিন, থ্রোনাইন, ট্রিপটোফান, ফেনিল্যালানিন এবং সিস্টাইন (প্রোটিনে, সিস্টাইন একটি ডাইমার হিসাবে উপস্থিত থাকতে পারে - সিস্টাইন)। সত্য, কিছু প্রোটিনে নিয়মিত বিশটি ছাড়াও অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, কিন্তু প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত হওয়ার পরে তালিকাভুক্ত বিশটির মধ্যে একটির পরিবর্তনের ফলে সেগুলি গঠিত হয়।

চাক্ষুষ কার্যকলাপ.

সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড, গ্লাইসিন বাদে, α-কার্বন পরমাণুর সাথে চারটি ভিন্ন গ্রুপ যুক্ত থাকে। জ্যামিতির দৃষ্টিকোণ থেকে, চারটি ভিন্ন গোষ্ঠীকে দুটি উপায়ে সংযুক্ত করা যেতে পারে এবং সেই অনুযায়ী দুটি সম্ভাব্য কনফিগারেশন বা দুটি আইসোমার একে অপরের সাথে সম্পর্কিত কারণ একটি বস্তু তার মিরর ইমেজের সাথে সম্পর্কিত, অর্থাৎ যেমন বাম হাত ডানে। একটি কনফিগারেশনকে বলা হয় বাম-হাতে, বা বাম-হাতে (এল), এবং অন্যটিকে ডান-হাতে বলা হয়, বা ডেক্সট্রোরোটেটরি (ডি), কারণ দুটি আইসোমার মেরুকৃত আলোর সমতলের ঘূর্ণনের দিক থেকে পৃথক। প্রোটিনগুলিতে শুধুমাত্র এল-অ্যামিনো অ্যাসিড পাওয়া যায় (ব্যতিক্রম হল গ্লাইসিন; এটি শুধুমাত্র একটি ফর্মে পাওয়া যেতে পারে কারণ এর চারটি গ্রুপের মধ্যে দুটি একই), এবং সবগুলি অপটিক্যালি সক্রিয় (কারণ শুধুমাত্র একটি আইসোমার আছে)। ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড প্রকৃতিতে বিরল; এগুলি কিছু অ্যান্টিবায়োটিক এবং ব্যাকটেরিয়ার কোষ প্রাচীরে পাওয়া যায়।

অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম।

একটি পলিপেপটাইড চেইনের অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এলোমেলোভাবে সাজানো হয় না, তবে একটি নির্দিষ্ট ক্রমানুসারে, এবং এই ক্রমটিই প্রোটিনের কাজ এবং বৈশিষ্ট্যগুলি নির্ধারণ করে। 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম পরিবর্তন করে, আপনি যেমন বর্ণমালার অক্ষর থেকে অনেকগুলি ভিন্ন পাঠ্য তৈরি করতে পারেন, ঠিক তেমনি আপনি বিপুল সংখ্যক বিভিন্ন প্রোটিন তৈরি করতে পারেন।

অতীতে, একটি প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ধারণ করতে প্রায়শই বেশ কয়েক বছর সময় লাগত। সরাসরি সংকল্প এখনও একটি শ্রম-নিবিড় কাজ, যদিও ডিভাইসগুলি তৈরি করা হয়েছে যা এটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে সম্পন্ন করার অনুমতি দেয়। সাধারণত সংশ্লিষ্ট জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম নির্ধারণ করা এবং এটি থেকে প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ণয় করা সহজ। আজ অবধি, বহু শত প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম ইতিমধ্যেই নির্ধারিত হয়েছে। পাঠোদ্ধার করা প্রোটিনগুলির কার্যাবলী সাধারণত পরিচিত হয় এবং এটি অনুরূপ প্রোটিনের সম্ভাব্য কার্যাবলী কল্পনা করতে সাহায্য করে, উদাহরণস্বরূপ, ম্যালিগন্যান্ট নিওপ্লাজমগুলিতে।

জটিল প্রোটিন।

শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত প্রোটিনকে সরল বলা হয়। তবে প্রায়শই, একটি ধাতব পরমাণু বা কিছু রাসায়নিক যৌগ যা অ্যামিনো অ্যাসিড নয়, পলিপেপটাইড চেইনের সাথে সংযুক্ত থাকে। এই জাতীয় প্রোটিনকে জটিল বলা হয়। একটি উদাহরণ হল হিমোগ্লোবিন: এতে রয়েছে আয়রন পোরফাইরিন, যা এর লাল রঙ নির্ধারণ করে এবং এটিকে অক্সিজেন বাহক হিসেবে কাজ করতে দেয়।

বেশিরভাগ জটিল প্রোটিনের নাম সংযুক্ত গ্রুপগুলির প্রকৃতি নির্দেশ করে: গ্লাইকোপ্রোটিনগুলিতে শর্করা থাকে, লিপোপ্রোটিনে চর্বি থাকে। যদি একটি এনজাইমের অনুঘটক কার্যকলাপ সংযুক্ত গ্রুপের উপর নির্ভর করে, তাহলে একে কৃত্রিম গোষ্ঠী বলা হয়। প্রায়শই একটি ভিটামিন একটি কৃত্রিম গোষ্ঠীর ভূমিকা পালন করে বা একটির অংশ। ভিটামিন এ, উদাহরণস্বরূপ, রেটিনার একটি প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত, আলোর প্রতি এর সংবেদনশীলতা নির্ধারণ করে।

তৃতীয় কাঠামো।

যেটি গুরুত্বপূর্ণ তা হল প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম (প্রাথমিক কাঠামো) নয়, কিন্তু মহাকাশে এটি যেভাবে স্থাপন করা হয়েছে তা হল। পলিপেপটাইড চেইনের পুরো দৈর্ঘ্য বরাবর, হাইড্রোজেন আয়নগুলি নিয়মিত হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি করে, যা এটিকে একটি হেলিক্স বা স্তরের (সেকেন্ডারি গঠন) আকার দেয়। এই জাতীয় হেলিস এবং স্তরগুলির সংমিশ্রণ থেকে, পরবর্তী ক্রমটির একটি কম্প্যাক্ট ফর্ম উদ্ভূত হয় - প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো। চেইনের মনোমার একক ধারণ করা বন্ধনের চারপাশে, ছোট কোণে ঘূর্ণন সম্ভব। অতএব, সম্পূর্ণরূপে জ্যামিতিক দৃষ্টিকোণ থেকে, যেকোনো পলিপেপটাইড চেইনের সম্ভাব্য কনফিগারেশনের সংখ্যা অসীমভাবে বড়। বাস্তবে, প্রতিটি প্রোটিন সাধারণত শুধুমাত্র একটি কনফিগারেশনে বিদ্যমান থাকে, যা তার অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়। এই কাঠামোটি অনমনীয় নয়, এটি "শ্বাস ফেলা" বলে মনে হচ্ছে - এটি একটি নির্দিষ্ট গড় কনফিগারেশনের চারপাশে ওঠানামা করে। সার্কিটটি এমন একটি কনফিগারেশনে ভাঁজ করা হয় যেখানে মুক্ত শক্তি (কাজ উত্পাদন করার ক্ষমতা) ন্যূনতম হয়, ঠিক যেমন একটি রিলিজ স্প্রিং ন্যূনতম মুক্ত শক্তির সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ অবস্থার সাথে সংকুচিত হয়। প্রায়শই শৃঙ্খলের একটি অংশ দুটি সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের মধ্যে ডিসালফাইড (–S–S–) বন্ধনের মাধ্যমে অন্যটির সাথে শক্তভাবে সংযুক্ত থাকে। এই কারণেই আংশিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে সিস্টাইন একটি বিশেষ গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।

প্রোটিনের গঠনের জটিলতা এতটাই বেশি যে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর হিসাব করা এখনও সম্ভব নয়, যদিও এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম জানা থাকে। কিন্তু যদি প্রোটিন স্ফটিক পাওয়া সম্ভব হয়, তবে এর তৃতীয় কাঠামো এক্স-রে বিচ্ছুরণ দ্বারা নির্ধারণ করা যেতে পারে।

কাঠামোগত, সংকোচনশীল এবং অন্যান্য কিছু প্রোটিনে, চেইনগুলি দীর্ঘায়িত হয় এবং কাছাকাছি কয়েকটি সামান্য ভাঁজ করা চেইনগুলি ফাইব্রিল তৈরি করে; fibrils, ঘুরে, বৃহত্তর গঠনে ভাঁজ - fibers. যাইহোক, দ্রবণে থাকা বেশিরভাগ প্রোটিনের একটি গ্লোবুলার আকৃতি থাকে: চেইনগুলি একটি গ্লোবুলে কুণ্ডলী করা হয়, যেমন একটি বলের সুতার মতো। এই কনফিগারেশনের সাথে মুক্ত শক্তি ন্যূনতম, যেহেতু হাইড্রোফোবিক ("জল-প্রতিরোধকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি গ্লোবুলের ভিতরে লুকিয়ে থাকে এবং হাইড্রোফিলিক ("জল-আকর্ষণকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এর পৃষ্ঠে থাকে।

অনেক প্রোটিন বিভিন্ন পলিপেপটাইড চেইনের কমপ্লেক্স। এই গঠনকে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন বলা হয়। হিমোগ্লোবিন অণু, উদাহরণস্বরূপ, চারটি সাবুনিট নিয়ে গঠিত, যার প্রতিটি একটি গ্লোবুলার প্রোটিন।

স্ট্রাকচারাল প্রোটিন, তাদের রৈখিক কনফিগারেশনের কারণে, ফাইবার তৈরি করে যেগুলির একটি খুব উচ্চ প্রসার্য শক্তি রয়েছে, যখন গ্লোবুলার কনফিগারেশন প্রোটিনগুলিকে অন্যান্য যৌগের সাথে নির্দিষ্ট মিথস্ক্রিয়ায় প্রবেশ করতে দেয়। গ্লোবুলের পৃষ্ঠে, যখন চেইনগুলি সঠিকভাবে স্থাপন করা হয়, তখন একটি নির্দিষ্ট আকৃতির গহ্বর উপস্থিত হয় যেখানে প্রতিক্রিয়াশীল রাসায়নিক গ্রুপগুলি অবস্থিত। যদি প্রোটিন একটি এনজাইম হয়, তবে অন্য একটি, সাধারণত ছোট, কিছু পদার্থের অণু এমন একটি গহ্বরে প্রবেশ করে, ঠিক যেমন একটি চাবি একটি তালায় প্রবেশ করে; এই ক্ষেত্রে, গহ্বরে অবস্থিত রাসায়নিক গোষ্ঠীগুলির প্রভাবের অধীনে অণুর ইলেক্ট্রন মেঘের কনফিগারেশন পরিবর্তিত হয় এবং এটি একটি নির্দিষ্ট উপায়ে প্রতিক্রিয়া করতে বাধ্য করে। এইভাবে, এনজাইম প্রতিক্রিয়া অনুঘটক. অ্যান্টিবডি অণুতেও এমন গহ্বর রয়েছে যেখানে বিভিন্ন বিদেশী পদার্থ আবদ্ধ হয় এবং এর ফলে ক্ষতিকারক হয়। "লক এবং কী" মডেল, যা অন্যান্য যৌগের সাথে প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া ব্যাখ্যা করে, আমাদের এনজাইম এবং অ্যান্টিবডিগুলির নির্দিষ্টতা বোঝার অনুমতি দেয়, যেমন শুধুমাত্র নির্দিষ্ট যৌগের সাথে প্রতিক্রিয়া করার ক্ষমতা।

বিভিন্ন ধরণের জীবের প্রোটিন।

প্রোটিন যা বিভিন্ন প্রজাতির উদ্ভিদ এবং প্রাণীতে একই কাজ করে এবং সেইজন্য একই নাম বহন করে তাদেরও একই কনফিগারেশন রয়েছে। তবে তারা তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রমানুসারে কিছুটা আলাদা। যেহেতু প্রজাতিগুলি একটি সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়, কিছু নির্দিষ্ট অবস্থানে কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড অন্যদের দ্বারা মিউটেশন দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়। ক্ষতিকারক মিউটেশন যা বংশগত রোগের কারণ হয় তা প্রাকৃতিক নির্বাচনের মাধ্যমে নির্মূল করা হয়, কিন্তু উপকারী বা অন্ততপক্ষে নিরপেক্ষগুলি টিকে থাকতে পারে। দুটি প্রজাতি একে অপরের যত কাছাকাছি, তাদের প্রোটিনে কম পার্থক্য পাওয়া যায়।

কিছু প্রোটিন তুলনামূলকভাবে দ্রুত পরিবর্তিত হয়, অন্যরা খুব সংরক্ষিত হয়। পরেরটির মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, সাইটোক্রোম সি, একটি শ্বাসযন্ত্রের এনজাইম যা বেশিরভাগ জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে পাওয়া যায়। মানুষ এবং শিম্পাঞ্জির মধ্যে, এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম অভিন্ন, কিন্তু গমের সাইটোক্রোম সি-তে, অ্যামিনো অ্যাসিডের মাত্র 38% ভিন্ন ছিল। এমনকি মানুষ এবং ব্যাকটেরিয়া তুলনা করার সময়, সাইটোক্রোম সি (পার্থক্যগুলি 65% অ্যামিনো অ্যাসিডকে প্রভাবিত করে) এর সাদৃশ্য এখনও লক্ষ্য করা যায়, যদিও ব্যাকটেরিয়া এবং মানুষের সাধারণ পূর্বপুরুষ প্রায় দুই বিলিয়ন বছর আগে পৃথিবীতে বাস করত। আজকাল, অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের তুলনা প্রায়ই একটি ফাইলোজেনেটিক (পরিবার) গাছ তৈরি করতে ব্যবহৃত হয়, যা বিভিন্ন জীবের মধ্যে বিবর্তনীয় সম্পর্ককে প্রতিফলিত করে।

বিকৃতকরণ।

সংশ্লেষিত প্রোটিন অণু, ভাঁজ, তার বৈশিষ্ট্যগত কনফিগারেশন অর্জন করে। তবে, এই কনফিগারেশনটি গরম করার মাধ্যমে, pH পরিবর্তন করে, জৈব দ্রাবকের সংস্পর্শে আসার মাধ্যমে এবং এমনকি বুদবুদ এর পৃষ্ঠে উপস্থিত না হওয়া পর্যন্ত দ্রবণটিকে কেবল ঝাঁকিয়ে ধ্বংস করা যেতে পারে। এইভাবে পরিবর্তিত একটি প্রোটিনকে বলা হয় denatured; এটি তার জৈবিক কার্যকলাপ হারায় এবং সাধারণত অদ্রবণীয় হয়ে যায়। বিকৃত প্রোটিনের সুপরিচিত উদাহরণ হল সেদ্ধ ডিম বা হুইপড ক্রিম। মাত্র একশত অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণকারী ছোট প্রোটিন পুনর্নবীকরণ করতে সক্ষম, যেমন মূল কনফিগারেশন পুনরায় অর্জন করুন। কিন্তু বেশিরভাগ প্রোটিন কেবল জটবদ্ধ পলিপেপটাইড চেইনের ভরে পরিণত হয় এবং তাদের পূর্বের কনফিগারেশন পুনরুদ্ধার করে না।

সক্রিয় প্রোটিন বিচ্ছিন্ন করার প্রধান অসুবিধাগুলির মধ্যে একটি হল তাদের বিকৃতকরণের প্রতি চরম সংবেদনশীলতা। প্রোটিনের এই বৈশিষ্ট্যটি খাদ্য সংরক্ষণে দরকারী প্রয়োগ খুঁজে পায়: উচ্চ তাপমাত্রা অপরিবর্তনীয়ভাবে অণুজীবের এনজাইমগুলিকে হ্রাস করে এবং অণুজীবগুলি মারা যায়।

প্রোটিন সংশ্লেষণ

প্রোটিন সংশ্লেষিত করার জন্য, একটি জীবন্ত প্রাণীর অবশ্যই একটি এনজাইমের একটি সিস্টেম থাকতে হবে যা একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে অন্যটিতে যোগ দিতে সক্ষম। কোন অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা উচিত তা নির্ধারণ করার জন্য তথ্যের একটি উত্সও প্রয়োজন। যেহেতু শরীরে হাজার হাজার ধরণের প্রোটিন রয়েছে এবং সেগুলির প্রতিটিতে গড়ে কয়েকশ অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, তাই প্রয়োজনীয় তথ্য অবশ্যই প্রচুর হতে হবে। এটি সংরক্ষিত হয় (যেভাবে একটি রেকর্ডিং একটি চৌম্বক টেপে সংরক্ষণ করা হয়) সেই অনুরূপ নিউক্লিক অ্যাসিড অণুতে যা জিন তৈরি করে।

এনজাইম সক্রিয়করণ।

অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে সংশ্লেষিত একটি পলিপেপটাইড চেইন সর্বদা তার চূড়ান্ত আকারে প্রোটিন হয় না। অনেক এনজাইম প্রথমে নিষ্ক্রিয় অগ্রদূত হিসাবে সংশ্লেষিত হয় এবং অন্য এনজাইম শৃঙ্খলের এক প্রান্তে বেশ কয়েকটি অ্যামিনো অ্যাসিড সরিয়ে দেওয়ার পরেই সক্রিয় হয়। কিছু পরিপাক এনজাইম, যেমন ট্রিপসিন, এই নিষ্ক্রিয় আকারে সংশ্লেষিত হয়; চেইনের টার্মিনাল টুকরো অপসারণের ফলে এই এনজাইমগুলি পরিপাকতন্ত্রে সক্রিয় হয়। হরমোন ইনসুলিন, যার অণু সক্রিয় আকারে দুটি ছোট চেইন নিয়ে গঠিত, একটি চেইন আকারে সংশ্লেষিত হয়, তথাকথিত। প্রোইনসুলিন এই শৃঙ্খলের মাঝখানের অংশটি তখন সরানো হয় এবং অবশিষ্ট খণ্ডগুলো একত্রে আবদ্ধ হয়ে সক্রিয় হরমোন অণু গঠন করে। একটি নির্দিষ্ট রাসায়নিক গোষ্ঠী প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত হওয়ার পরেই জটিল প্রোটিন গঠিত হয় এবং এই সংযুক্তির জন্য প্রায়শই একটি এনজাইমেরও প্রয়োজন হয়।

বিপাকীয় সঞ্চালন।

কার্বন, নাইট্রোজেন বা হাইড্রোজেনের তেজস্ক্রিয় আইসোটোপ দিয়ে লেবেলযুক্ত একটি প্রাণীকে অ্যামিনো অ্যাসিড খাওয়ানোর পরে, লেবেলটি দ্রুত তার প্রোটিনে অন্তর্ভুক্ত করা হয়। লেবেলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে প্রবেশ করা বন্ধ করলে, প্রোটিনে লেবেলের পরিমাণ কমতে শুরু করে। এই পরীক্ষাগুলি দেখায় যে ফলস্বরূপ প্রোটিনগুলি জীবনের শেষ অবধি শরীরে ধরে রাখা হয় না। কিছু ব্যতিক্রম ছাড়া এগুলির সবগুলিই একটি গতিশীল অবস্থায় রয়েছে, ক্রমাগত অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায় এবং তারপরে আবার সংশ্লেষিত হয়।

কোষ মারা গেলে এবং ধ্বংস হয়ে গেলে কিছু প্রোটিন ভেঙে যায়। এটি সর্বদা ঘটে, উদাহরণস্বরূপ, লোহিত রক্তকণিকা এবং এপিথেলিয়াল কোষগুলি অন্ত্রের অভ্যন্তরীণ পৃষ্ঠকে আস্তরণ করে। উপরন্তু, প্রোটিনের ভাঙ্গন এবং পুনঃসংশ্লেষণ জীবিত কোষগুলিতেও ঘটে। অদ্ভুতভাবে যথেষ্ট, প্রোটিনের ভাঙ্গন সম্পর্কে তাদের সংশ্লেষণ সম্পর্কে কম জানা যায়। তবে এটা স্পষ্ট যে, ভাঙ্গনের সাথে প্রোটিওলাইটিক এনজাইমগুলি জড়িত যা প্রোটিনগুলিকে পাচনতন্ত্রে অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিণত করে।

বিভিন্ন প্রোটিনের অর্ধ-জীবন পরিবর্তিত হয় - কয়েক ঘন্টা থেকে অনেক মাস পর্যন্ত। একমাত্র ব্যতিক্রম হল কোলাজেন অণু। একবার গঠিত হলে, তারা স্থিতিশীল থাকে এবং পুনর্নবীকরণ বা প্রতিস্থাপিত হয় না। সময়ের সাথে সাথে, তবে, তাদের কিছু বৈশিষ্ট্য পরিবর্তিত হয়, বিশেষ স্থিতিস্থাপকতায়, এবং যেহেতু সেগুলি পুনর্নবীকরণ করা হয় না, এর ফলে কিছু বয়স-সম্পর্কিত পরিবর্তন ঘটে, যেমন ত্বকে বলিরেখা দেখা দেয়।

সিন্থেটিক প্রোটিন।

রসায়নবিদরা দীর্ঘকাল ধরে অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমারাইজ করতে শিখেছেন, কিন্তু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একটি বিশৃঙ্খলভাবে একত্রিত হয়, যাতে এই জাতীয় পলিমারাইজেশনের পণ্যগুলি প্রাকৃতিক জিনিসগুলির সাথে সামান্য সাদৃশ্য রাখে। সত্য, একটি প্রদত্ত ক্রমে অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা সম্ভব, যা কিছু জৈবিকভাবে সক্রিয় প্রোটিন, বিশেষ করে ইনসুলিন পাওয়া সম্ভব করে তোলে। প্রক্রিয়াটি বেশ জটিল, এবং এইভাবে কেবলমাত্র সেই প্রোটিনগুলি পাওয়া সম্ভব যার অণুতে প্রায় একশটি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। পছন্দসই অ্যামাইনো অ্যাসিড ক্রম অনুসারে একটি জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম সংশ্লেষিত বা বিচ্ছিন্ন করা এবং তারপর এই জিনটিকে একটি ব্যাকটেরিয়ামে প্রবর্তন করা, যা প্রতিলিপির মাধ্যমে প্রচুর পরিমাণে পছন্দসই পণ্য তৈরি করবে। এই পদ্ধতির অবশ্য তার অসুবিধাও রয়েছে।

প্রোটিন এবং পুষ্টি

যখন শরীরের প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে যায়, তখন এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি আবার প্রোটিন সংশ্লেষণ করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। একই সময়ে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি নিজেই ভাঙ্গনের সাপেক্ষে, তাই সেগুলি সম্পূর্ণরূপে পুনরায় ব্যবহার করা হয় না। এটাও স্পষ্ট যে বৃদ্ধি, গর্ভাবস্থা এবং ক্ষত নিরাময়, প্রোটিন সংশ্লেষণ ভাঙ্গন অতিক্রম করতে হবে। শরীর ক্রমাগত কিছু প্রোটিন হারায়; এগুলি হল চুল, নখ এবং ত্বকের পৃষ্ঠের স্তরের প্রোটিন। অতএব, প্রোটিন সংশ্লেষণ করার জন্য, প্রতিটি জীবকে অবশ্যই খাদ্য থেকে অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণ করতে হবে।

অ্যামিনো অ্যাসিডের উত্স।

সবুজ গাছপালা CO2, জল এবং অ্যামোনিয়া বা নাইট্রেট থেকে প্রোটিনে পাওয়া সমস্ত 20 অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত করে। অনেক ব্যাকটেরিয়া চিনি (বা কিছু সমতুল্য) এবং নির্দিষ্ট নাইট্রোজেনের উপস্থিতিতে অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতেও সক্ষম, তবে চিনি শেষ পর্যন্ত সবুজ উদ্ভিদ দ্বারা সরবরাহ করা হয়। প্রাণীদের অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা সীমিত থাকে; তারা সবুজ গাছপালা বা অন্যান্য প্রাণী খেয়ে অ্যামিনো অ্যাসিড পায়। পরিপাকতন্ত্রে, শোষিত প্রোটিনগুলিকে অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে ফেলা হয়, পরেরটি শোষিত হয় এবং তাদের থেকে একটি নির্দিষ্ট জীবের বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিন তৈরি হয়। শোষিত প্রোটিনগুলির কোনওটিই দেহের কাঠামোতে এমনভাবে একত্রিত হয় না। একমাত্র ব্যতিক্রম হল যে অনেক স্তন্যপায়ী প্রাণীর মধ্যে, কিছু মাতৃত্বের অ্যান্টিবডি প্ল্যাসেন্টার মাধ্যমে ভ্রূণের রক্তপ্রবাহে অক্ষতভাবে প্রবেশ করতে পারে এবং মাতৃদুগ্ধের মাধ্যমে (বিশেষ করে রুমিন্যান্টস) জন্মের পরপরই নবজাতকের কাছে স্থানান্তরিত হতে পারে।

প্রোটিনের প্রয়োজনীয়তা।

এটা স্পষ্ট যে জীবন বজায় রাখার জন্য শরীরকে খাদ্য থেকে একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ প্রোটিন গ্রহণ করতে হবে। যাইহোক, এই প্রয়োজনের পরিমাণ বিভিন্ন কারণের উপর নির্ভর করে। শরীরের শক্তির উত্স (ক্যালোরি) এবং এর কাঠামো তৈরির জন্য উপাদান হিসাবে উভয়ই খাদ্যের প্রয়োজন। শক্তির প্রয়োজন প্রথমে আসে। এর মানে হল যে যখন খাদ্যে অল্প পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট এবং চর্বি থাকে, তখন খাদ্যতালিকাগত প্রোটিনগুলি তাদের নিজস্ব প্রোটিনের সংশ্লেষণের জন্য নয়, ক্যালোরির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। দীর্ঘায়িত উপবাসের সময়, এমনকি আপনার নিজের প্রোটিনগুলি শক্তির চাহিদা মেটাতে ব্যবহৃত হয়। খাদ্যতালিকায় পর্যাপ্ত পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট থাকলে প্রোটিনের পরিমাণ কমানো যায়।

নাইট্রোজেন ভারসাম্য।

গড়ে প্রায়. প্রোটিনের মোট ভরের 16% নাইট্রোজেন। প্রোটিনের মধ্যে থাকা অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ভেঙে গেলে, এতে থাকা নাইট্রোজেন শরীর থেকে প্রস্রাবের মাধ্যমে এবং (অল্প পরিমাণে) বিভিন্ন নাইট্রোজেনাস যৌগের আকারে মল থেকে নির্গত হয়। তাই প্রোটিন পুষ্টির মান নির্ণয়ের জন্য নাইট্রোজেন ভারসাম্যের মতো একটি সূচক ব্যবহার করা সুবিধাজনক, যেমন শরীরে প্রবেশকারী নাইট্রোজেনের পরিমাণ এবং প্রতিদিন নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণের মধ্যে পার্থক্য (গ্রামে)। একজন প্রাপ্তবয়স্কের স্বাভাবিক পুষ্টির সাথে, এই পরিমাণগুলি সমান। একটি ক্রমবর্ধমান জীবের মধ্যে, নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণ প্রাপ্ত পরিমাণের চেয়ে কম, যেমন ভারসাম্য ইতিবাচক। খাবারে প্রোটিনের অভাব থাকলে ভারসাম্য নেতিবাচক। যদি খাদ্যে পর্যাপ্ত ক্যালোরি থাকে, কিন্তু এতে প্রোটিন না থাকে, তাহলে শরীর প্রোটিন সংরক্ষণ করে। একই সময়ে, প্রোটিন বিপাক ধীর হয়ে যায় এবং প্রোটিন সংশ্লেষণে অ্যামিনো অ্যাসিডের বারবার ব্যবহার সর্বোচ্চ সম্ভাব্য দক্ষতার সাথে ঘটে। যাইহোক, ক্ষতি অনিবার্য, এবং নাইট্রোজেনাস যৌগগুলি এখনও প্রস্রাবে এবং আংশিকভাবে মলের মধ্যে নির্গত হয়। প্রোটিন উপবাসের সময় শরীর থেকে প্রতিদিন যে পরিমাণ নাইট্রোজেন নির্গত হয় তা প্রতিদিনের প্রোটিনের ঘাটতির পরিমাপ হিসাবে কাজ করতে পারে। এটি অনুমান করা স্বাভাবিক যে খাদ্যে এই অভাবের সমতুল্য পরিমাণ প্রোটিন প্রবর্তন করে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করা যেতে পারে। তবে, তা নয়। এই পরিমাণ প্রোটিন পাওয়ার পরে, শরীর কম দক্ষতার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করতে শুরু করে, তাই নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করতে কিছু অতিরিক্ত প্রোটিন প্রয়োজন।

যদি ডায়েটে প্রোটিনের পরিমাণ নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় তার চেয়ে বেশি হয় তবে কোনও ক্ষতি নেই বলে মনে হয়। অতিরিক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কেবল শক্তির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। একটি বিশেষ আকর্ষণীয় উদাহরণ হিসাবে, এস্কিমোরা নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় পরিমাণে কম কার্বোহাইড্রেট এবং প্রায় দশগুণ প্রোটিন গ্রহণ করে। বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, তবে, শক্তির উৎস হিসাবে প্রোটিন ব্যবহার করা উপকারী নয় কারণ একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ কার্বোহাইড্রেট একই পরিমাণ প্রোটিনের চেয়ে অনেক বেশি ক্যালোরি তৈরি করতে পারে। দরিদ্র দেশগুলিতে, লোকেরা কার্বোহাইড্রেট থেকে তাদের ক্যালোরি পায় এবং ন্যূনতম পরিমাণে প্রোটিন গ্রহণ করে।

যদি শরীর নন-প্রোটিন পণ্যের আকারে প্রয়োজনীয় সংখ্যক ক্যালোরি পায়, তাহলে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রোটিনের ন্যূনতম পরিমাণ প্রায়। প্রতিদিন 30 গ্রাম। পাউরুটির চার স্লাইস বা ০.৫ লিটার দুধে এত বেশি প্রোটিন থাকে। একটি সামান্য বড় সংখ্যা সাধারণত সর্বোত্তম বিবেচনা করা হয়; 50 থেকে 70 গ্রাম সুপারিশ করা হয়।

অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড।

এখন পর্যন্ত, প্রোটিন সামগ্রিক হিসাবে বিবেচিত হত। এদিকে, প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য, সমস্ত প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে উপস্থিত থাকতে হবে। প্রাণীর শরীর নিজেই কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতে সক্ষম। এগুলিকে প্রতিস্থাপনযোগ্য বলা হয় কারণ তাদের খাদ্যে উপস্থিত থাকতে হবে না - এটি শুধুমাত্র গুরুত্বপূর্ণ যে নাইট্রোজেনের উত্স হিসাবে প্রোটিনের সামগ্রিক সরবরাহ যথেষ্ট; তারপর, যদি অ-প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতি থাকে, তবে শরীর অতিরিক্ত পরিমাণে উপস্থিত থাকা খরচে সেগুলিকে সংশ্লেষিত করতে পারে। অবশিষ্ট, "প্রয়োজনীয়" অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত করা যায় না এবং খাদ্যের মাধ্যমে শরীরে সরবরাহ করা আবশ্যক। মানুষের জন্য অপরিহার্য হল ভ্যালাইন, লিউসিন, আইসোলিউসিন, থ্রোনাইন, মেথিওনিন, ফেনিল্যালানাইন, ট্রিপটোফান, হিস্টিডিন, লাইসিন এবং আরজিনাইন। (যদিও আর্জিনাইন শরীরে সংশ্লেষিত হতে পারে, তবে এটি একটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় কারণ এটি নবজাতক এবং ক্রমবর্ধমান শিশুদের মধ্যে পর্যাপ্ত পরিমাণে উত্পাদিত হয় না। অন্যদিকে, খাদ্য থেকে এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে কিছু প্রাপ্তবয়স্কদের জন্য অপ্রয়োজনীয় হয়ে উঠতে পারে। ব্যক্তি।)

অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের এই তালিকাটি অন্যান্য মেরুদণ্ডী প্রাণী এমনকি পোকামাকড়ের ক্ষেত্রেও প্রায় একই রকম। প্রোটিনের পুষ্টির মান সাধারণত ক্রমবর্ধমান ইঁদুরকে খাওয়ানো এবং পশুদের ওজন বৃদ্ধির উপর নজরদারির মাধ্যমে নির্ধারণ করা হয়।

প্রোটিনের পুষ্টির মান।

একটি প্রোটিনের পুষ্টির মান অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা নির্ধারিত হয় যা সবচেয়ে বেশি ঘাটতিপূর্ণ। একটি উদাহরণ দিয়ে এটি ব্যাখ্যা করা যাক। আমাদের শরীরে প্রোটিন থাকে গড়ে প্রায়। 2% ট্রিপটোফান (ওজন অনুসারে)। ধরা যাক যে ডায়েটে রয়েছে 10 গ্রাম প্রোটিন যার মধ্যে 1% ট্রিপটোফেন রয়েছে এবং এটিতে যথেষ্ট অন্যান্য প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। আমাদের ক্ষেত্রে, এই অসম্পূর্ণ প্রোটিনের 10 গ্রাম মূলত সম্পূর্ণ প্রোটিনের 5 গ্রাম সমতুল্য; অবশিষ্ট 5 গ্রাম শুধুমাত্র শক্তির উৎস হিসেবে কাজ করতে পারে। উল্লেখ্য যে যেহেতু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কার্যত শরীরে জমা হয় না, এবং প্রোটিন সংশ্লেষণ ঘটানোর জন্য, সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড একই সময়ে উপস্থিত থাকতে হবে, অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণের প্রভাব শুধুমাত্র তখনই সনাক্ত করা যেতে পারে যদি সেগুলি সমস্ত একই সময়ে শরীরে প্রবেশ করুন।

বেশিরভাগ প্রাণীজ প্রোটিনের গড় গঠন মানবদেহে প্রোটিনের গড় সংমিশ্রণের কাছাকাছি, তাই যদি আমাদের খাদ্য মাংস, ডিম, দুধ এবং পনিরের মতো খাবারে সমৃদ্ধ হয় তবে আমরা অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতির মুখোমুখি হওয়ার সম্ভাবনা কম। যাইহোক, প্রোটিন আছে, যেমন জেলটিন (কোলাজেন ডিনাচুরেশনের একটি পণ্য), যাতে খুব কম প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। উদ্ভিদ প্রোটিন, যদিও তারা এই অর্থে জেলটিনের চেয়ে ভাল, প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষেত্রেও দুর্বল; এগুলিতে বিশেষ করে লাইসিন এবং ট্রিপটোফেনের পরিমাণ কম। তবুও, একটি বিশুদ্ধ নিরামিষ খাদ্যকে মোটেই ক্ষতিকারক হিসাবে বিবেচনা করা যায় না, যদি না এটি একটি সামান্য বড় পরিমাণে উদ্ভিদ প্রোটিন গ্রহণ করে, যা শরীরকে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সরবরাহ করার জন্য যথেষ্ট। উদ্ভিদের বীজে সবচেয়ে বেশি প্রোটিন থাকে, বিশেষ করে গমের বীজ এবং বিভিন্ন লেবুতে। তরুণ অঙ্কুর, যেমন অ্যাসপারাগাস, এছাড়াও প্রোটিন সমৃদ্ধ।

খাদ্যে কৃত্রিম প্রোটিন।

ভুট্টার প্রোটিনের মতো অসম্পূর্ণ প্রোটিনে অল্প পরিমাণে কৃত্রিম অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড বা অ্যামিনো অ্যাসিড-সমৃদ্ধ প্রোটিন যোগ করে, পরবর্তীটির পুষ্টির মান উল্লেখযোগ্যভাবে বৃদ্ধি করা যেতে পারে, অর্থাৎ ফলে প্রোটিনের পরিমাণ বেড়ে যায়। আরেকটি সম্ভাবনা হল নাইট্রোজেনের উৎস হিসেবে নাইট্রেট বা অ্যামোনিয়া যোগ করে পেট্রোলিয়াম হাইড্রোকার্বনে ব্যাকটেরিয়া বা খামির জন্মানো। এইভাবে প্রাপ্ত মাইক্রোবিয়াল প্রোটিন হাঁস-মুরগি বা গবাদি পশুর খাদ্য হিসেবে কাজ করতে পারে বা সরাসরি মানুষের দ্বারা খাওয়া যেতে পারে। তৃতীয়, ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত পদ্ধতিটি রুমিন্যান্টের শারীরবৃত্তি ব্যবহার করে। ruminants মধ্যে, পেটের প্রাথমিক অংশে, তথাকথিত। রুমেন বিশেষ ধরনের ব্যাকটেরিয়া এবং প্রোটোজোয়া দ্বারা বাস করে যা অসম্পূর্ণ উদ্ভিদ প্রোটিনকে আরও সম্পূর্ণ মাইক্রোবিয়াল প্রোটিনে রূপান্তরিত করে এবং এগুলি পরিপাক ও শোষণের পর প্রাণীজ প্রোটিনে পরিণত হয়। ইউরিয়া, একটি সস্তা সিন্থেটিক নাইট্রোজেন-যুক্ত যৌগ, গবাদি পশুর খাদ্যে যোগ করা যেতে পারে। রুমেনে বসবাসকারী অণুজীব ইউরিয়া নাইট্রোজেন ব্যবহার করে কার্বোহাইড্রেটকে (যার মধ্যে ফিডে অনেক বেশি থাকে) প্রোটিনে রূপান্তরিত করে। গবাদি পশুর খাদ্যে নাইট্রোজেনের প্রায় এক তৃতীয়াংশ ইউরিয়া আকারে আসতে পারে, যার অর্থ মূলত একটি নির্দিষ্ট পরিমাণে প্রোটিনের রাসায়নিক সংশ্লেষণ।

অ্যামিনো অ্যাসিড

অ্যামিনো অ্যাসিড

অ্যামিনো অ্যাসিড

কার্বক্সিল (-COOH) এবং অ্যামিনো গ্রুপ (-NH 2) ধারণকারী জৈব যৌগের একটি শ্রেণি; উভয় অ্যাসিড এবং ঘাঁটি বৈশিষ্ট্য আছে. তারা সমস্ত জীবের নাইট্রোজেনাস পদার্থের বিপাকক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করে (হরমোন, ভিটামিন, মধ্যস্থতাকারী, রঙ্গক, পিউরিন এবং পাইরিমিডিন বেস, অ্যালকালয়েড ইত্যাদির জৈব সংশ্লেষণের প্রাথমিক যৌগ)। 150 টিরও বেশি প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে৷ প্রায় 20টি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড মনোমেরিক একক হিসাবে কাজ করে যেখান থেকে সমস্ত প্রোটিন তৈরি করা হয় (এগুলির মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের অন্তর্ভুক্তির ক্রম জেনেটিক কোড দ্বারা নির্ধারিত হয়)৷ বেশিরভাগ অণুজীব এবং উদ্ভিদ তাদের প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষ করে; প্রাণী এবং মানুষ খাদ্য থেকে প্রাপ্ত তথাকথিত অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড উত্পাদন করতে সক্ষম নয়। খাদ্য, খাদ্য, এবং পলিমাইড, রঞ্জক ও ওষুধ উৎপাদনের জন্য প্রাথমিক পণ্য হিসাবে ব্যবহৃত বেশ কয়েকটি অ্যামিনো অ্যাসিডের শিল্প সংশ্লেষণ (রাসায়নিক এবং মাইক্রোবায়োলজিক্যাল) আয়ত্ত করা হয়েছে।

অ্যামিনো অ্যাসিড

অ্যামিনো অ্যাসিড, জৈব (কারবক্সিলিক) সেমি.কার্বক্সিলিক অ্যাসিড)) অ্যাসিড যাতে একটি অ্যামিনো গ্রুপ থাকে (- NH 2)। জীবের জন্য গুরুত্বপূর্ণ যৌগ গঠনে প্রোটিন এবং কার্বোহাইড্রেটের বিপাকক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করুন (উদাহরণস্বরূপ, পিউরিন ( সেমি.পিউরিন বেস) এবং পাইরিমিডিন বেস( সেমি.পাইরিমিডাইন বেসস), যা নিউক্লিক অ্যাসিডের অবিচ্ছেদ্য অংশ ( সেমি.নিউক্লিক অ্যাসিড)), হরমোনের অংশ ( সেমি.হরমোন, ভিটামিন ( সেমি.ভিটামিন, অ্যালকালয়েড ( সেমি.অ্যালকালয়েডস), রঙ্গক ( সেমি.পিগমেন্টস (জীববিজ্ঞানে), টক্সিন ( সেমি.টক্সিনস), অ্যান্টিবায়োটিক ( সেমি.অ্যান্টিবায়োটিকস, ইত্যাদি; ডাইহাইড্রোক্সিফেনিল্যালানাইন (ডিওপিএ) এবং জি-অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড স্নায়ু আবেগের সংক্রমণে মধ্যস্থতাকারী হিসাবে কাজ করে ( সেমি.নার্ভাস ইমপালস)। জীবিত প্রাণীর কোষ এবং টিস্যুতে প্রায় 300টি বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড পাওয়া যায়, তবে তাদের মধ্যে মাত্র 20টি ইউনিট (মনোমার) হিসাবে কাজ করে যেগুলি থেকে পেপটাইডগুলি তৈরি করা হয় ( সেমি.পেপটাইডস) এবং প্রোটিন ( সেমি.সমস্ত জীবের প্রোটিন (জৈব যৌগ) (তাই তাদের প্রোটিন অ্যামিনো অ্যাসিড বলা হয়)। প্রোটিনে এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির অবস্থানের ক্রমটি নিউক্লিওটাইডের ক্রম অনুসারে এনকোড করা হয় ( সেমি.সংশ্লিষ্ট জিনের নিউক্লিওটাইডস (জেনেটিক কোড দেখুন ( সেমি.জিনগত সংকেত)). অবশিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি মুক্ত অণু আকারে এবং আবদ্ধ আকারে উভয়ই পাওয়া যায়। অনেক অ্যামিনো অ্যাসিড শুধুমাত্র কিছু নির্দিষ্ট জীবের মধ্যে পাওয়া যায়, এবং এমন কিছু আছে যেগুলি শুধুমাত্র বর্ণিত জীবগুলির একটিতে পাওয়া যায়। অ্যামিনো অ্যাসিড আবিষ্কারের ইতিহাসপ্রথম অ্যামিনো অ্যাসিড হল অ্যাসপারাজিন ( সেমি.অ্যাসপারাজিন) - 1806 সালে আবিষ্কৃত হয়েছিল, প্রোটিনে পাওয়া অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে শেষটি হল থ্রোনাইন ( সেমি. Threonine) - 1938 সালে চিহ্নিত করা হয়েছিল। প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি তুচ্ছ (ঐতিহ্যগত) নাম রয়েছে, কখনও কখনও এটি বিচ্ছিন্নতার উত্সের সাথে যুক্ত থাকে। উদাহরণস্বরূপ, অ্যাসপারাজিন প্রথম আবিষ্কৃত হয়েছিল অ্যাসপারাগাসে (অ্যাসপারাগাস), গ্লুটামিক অ্যাসিড - গমের গ্লুটেনে (ইংরেজি গ্লুটেন - গ্লুটেন থেকে), গ্লাইসিনের নামকরণ করা হয়েছিল তার মিষ্টি স্বাদের জন্য (গ্রীক গ্লাইকিস থেকে - মিষ্টি)। অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন এবং বৈশিষ্ট্যযেকোন অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ কাঠামোগত সূত্রটি নিম্নরূপ উপস্থাপন করা যেতে পারে: কার্বক্সিল গ্রুপ (- COOH) এবং অ্যামিনো গ্রুপ (- NH 2) একই a-কার্বন পরমাণুর সাথে সংযুক্ত থাকে (অক্ষর ব্যবহার করে কার্বক্সিল গ্রুপ থেকে পরমাণু গণনা করা হয়। গ্রীক বর্ণমালার - a, b, g, ইত্যাদি)। অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সাইড গ্রুপের গঠন বা সাইড চেইন (র্যাডিকাল R), যার বিভিন্ন আকার, আকার, প্রতিক্রিয়া আছে, জলীয় পরিবেশে অ্যামিনো অ্যাসিডের দ্রবণীয়তা এবং তাদের বৈদ্যুতিক চার্জ নির্ধারণ করে। এবং শুধুমাত্র প্রোলিন ( সেমি. PROLINE) সাইড গ্রুপ শুধুমাত্র একটি-কার্বন পরমাণুর সাথেই নয়, অ্যামিনো গ্রুপের সাথেও সংযুক্ত থাকে, যার ফলে একটি চক্রীয় কাঠামো তৈরি হয়। একটি নিরপেক্ষ পরিবেশে এবং স্ফটিকগুলিতে, α-অ্যামিনো অ্যাসিড বাইপোলার বা zwitterions ( সেমি. ZWITTER IONS)। অতএব, উদাহরণস্বরূপ, অ্যামিনো অ্যাসিড গ্লাইসিনের সূত্র - NH 2 -CH 2 -COOH - NH 3 + -CH 2 -COO – হিসাবে লিখতে আরও সঠিক হবে। শুধুমাত্র কাঠামোর মধ্যে সবচেয়ে সাধারণ অ্যামিনো অ্যাসিড - গ্লাইসিন - একটি হাইড্রোজেন পরমাণু একটি র্যাডিকাল হিসাবে কাজ করে। অবশিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য, এ-কার্বন পরমাণুর চারটি বিকল্পই আলাদা (অর্থাৎ, একটি-কার্বন কার্বন পরমাণু অসমমিত)। অতএব, এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির অপটিক্যাল কার্যকলাপ রয়েছে ( সেমি.অপটিক্যাল অ্যাক্টিভিটি (পোলারাইজড আলোর সমতলে ঘোরাতে সক্ষম) এবং দুটি অপটিক্যাল আইসোমারের আকারে থাকতে পারে - এল (বাম-হাতি) এবং ডি (ডান-হাতি)। যাইহোক, সমস্ত প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিড হল এল-অ্যামিনো অ্যাসিড। ব্যতিক্রমগুলির মধ্যে রয়েছে গ্লুটামিক অ্যাসিডের ডি-আইসোমার ( সেমি.গ্লুটামিক অ্যাসিড, অ্যালানাইন ( সেমি.অ্যালানাইন), ভ্যালাইন ( সেমি.ভ্যালাইন), ফেনিল্যালানাইন ( সেমি.ফেনিল্যানাইন, লিউসিন ( সেমি.লিউসিন) এবং অন্যান্য অনেক অ্যামিনো অ্যাসিড যা ব্যাকটেরিয়ার কোষ প্রাচীরে পাওয়া যায়; ডি-কনফরমেশনের অ্যামিনো অ্যাসিড কিছু পেপটাইড অ্যান্টিবায়োটিকের অংশ ( সেমি.অ্যান্টিবায়োটিকস) (অ্যাক্টিনোমাইসিন, ব্যাসিট্রাসিন, গ্রামিসিডিন সহ ( সেমি.গ্র্যামিসিডিনস) এ এবং এস), অ্যালকালয়েড ( সেমি. ALKALOIDS) ergot, ইত্যাদি থেকে। অ্যামিনো অ্যাসিডের শ্রেণীবিভাগপ্রোটিন তৈরি করে এমন অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি তাদের পার্শ্ব গোষ্ঠীর বৈশিষ্ট্যগুলির উপর নির্ভর করে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। উদাহরণস্বরূপ, জৈবিক pH মানগুলিতে (প্রায় pH 7.0) জলের সাথে তাদের সম্পর্কের উপর ভিত্তি করে, ননপোলার বা হাইড্রোফোবিক, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে পোলার বা হাইড্রোফিলিক থেকে আলাদা করা হয়। এছাড়াও, পোলার অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে, নিরপেক্ষ (অচার্জিত)গুলি আলাদা করা হয়; তাদের মধ্যে একটি অ্যাসিডিক গ্রুপ (কারবক্সিল গ্রুপ) এবং একটি মৌলিক গ্রুপ (অ্যামিনো গ্রুপ) রয়েছে। যদি একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে উপরোক্ত গ্রুপগুলির একাধিক উপস্থিত থাকে, তবে তাদের যথাক্রমে অম্লীয় এবং মৌলিক বলা হয়। বেশিরভাগ অণুজীব এবং উদ্ভিদ সহজ অণু থেকে তাদের প্রয়োজনীয় সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড তৈরি করে। বিপরীতে, প্রাণী জীব তাদের প্রয়োজনীয় কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষ করতে পারে না। তাদের অবশ্যই এই জাতীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সমাপ্ত আকারে গ্রহণ করতে হবে, অর্থাৎ খাবারের সাথে। অতএব, পুষ্টির মূল্যের উপর ভিত্তি করে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি অপরিহার্য এবং অপ্রয়োজনীয় মধ্যে বিভক্ত। মানুষের জন্য প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে রয়েছে ভ্যালাইন ( সেমি.ভ্যালাইন), থ্রোনাইন ( সেমি.থ্রোনাইন), ট্রিপটোফান ( সেমি.ট্রিপটোফান, ফেনিল্যালানাইন ( সেমি.ফেনিল্যানাইন, মেথিওনিন ( সেমি.মেথিওনিন), লাইসিন ( সেমি.লাইসিন), লিউসিন ( সেমি.লিউসিন), আইসোলিউসিন ( সেমি.আইসোলিউসিন), এবং শিশুদের জন্য হিস্টিডিন ( সেমি.হিস্টিডাইন) এবং আর্জিনাইন ( সেমি.আরজিনিন)। শরীরে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের অভাব বিপাকীয় ব্যাধি, ধীর বৃদ্ধি এবং বিকাশের দিকে পরিচালিত করে। কিছু প্রোটিনে বিরল (অ-মানক) অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, যা রাইবোসোমে প্রোটিন সংশ্লেষণের সময় বা এর সমাপ্তির পরে (প্রোটিনের তথাকথিত অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তন) সাধারণ অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব গ্রুপের বিভিন্ন রাসায়নিক রূপান্তর দ্বারা গঠিত হয় (দেখুন প্রোটিন ( সেমি.প্রোটিন (জৈব যৌগ)))। উদাহরণস্বরূপ, কোলাজেনের সংমিশ্রণে ( সেমি.কোলাজেন) (সংযোজক টিস্যু প্রোটিন) হাইড্রোক্সিপ্রোলিন এবং হাইড্রোক্সিলাইসিন অন্তর্ভুক্ত করে, যা যথাক্রমে প্রোলিন এবং লাইসিনের ডেরিভেটিভ; পেশী প্রোটিন মায়োসিনে ( সেমি. MYOSIN) মেথিলিসিন উপস্থিত; শুধুমাত্র প্রোটিন ইলাস্টিনে ( সেমি.ইলাস্টিন) একটি লাইসিন ডেরিভেটিভ রয়েছে - ডেসমোসাইন। অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহারঅ্যামিনো অ্যাসিড ব্যাপকভাবে খাদ্য সংযোজন হিসাবে ব্যবহৃত হয় ( সেমি.পুষ্টি সংযোজন). উদাহরণস্বরূপ, খামারের পশুদের খাদ্য লাইসিন, ট্রিপটোফ্যান, থ্রোনিন এবং মেথিওনিন দিয়ে সমৃদ্ধ হয়; গ্লুটামিক অ্যাসিড (মনোসোডিয়াম গ্লুটামেট) এর সোডিয়াম লবণ যোগ করা অনেকগুলি পণ্যকে একটি মাংসল স্বাদ দেয়। একটি মিশ্রণে বা আলাদাভাবে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি মেডিসিনে ব্যবহৃত হয়, যার মধ্যে রয়েছে বিপাকীয় ব্যাধি এবং পাচনতন্ত্রের রোগ, কেন্দ্রীয় স্নায়ুতন্ত্রের কিছু রোগের জন্য (জি-অ্যামিনোবুটিরিক এবং গ্লুটামিক অ্যাসিড, DOPA)। অ্যামিনো অ্যাসিড ওষুধ, রং, সুগন্ধি শিল্পে, ডিটারজেন্ট, সিন্থেটিক ফাইবার এবং ফিল্ম ইত্যাদি তৈরিতে ব্যবহৃত হয়। গৃহস্থালি ও চিকিৎসার প্রয়োজনে, তথাকথিত অণুজীবের সাহায্যে অ্যামিনো অ্যাসিড পাওয়া যায়। মাইক্রোবায়োলজিক্যাল সংশ্লেষণ ( সেমি.মাইক্রোবায়োলজিকাল সিন্থেসিস) (লাইসিন, ট্রিপটোফান, থ্রোনাইন); এগুলি প্রাকৃতিক প্রোটিনের হাইড্রোলাইসেট থেকেও বিচ্ছিন্ন (প্রোলিন ( সেমি.প্রোলাইন), সিস্টাইন ( সেমি.সিস্টাইন, আরজিনাইন ( সেমি.আরজিনাইন), হিস্টিডিন ( সেমি.হিস্টিডাইন))। তবে সবচেয়ে প্রতিশ্রুতিশীল হল উৎপাদনের মিশ্র পদ্ধতি, রাসায়নিক সংশ্লেষণের পদ্ধতি এবং এনজাইম ব্যবহার ( সেমি.এনজাইমস)।

প্রোটিন

(প্রোটিন), জটিল নাইট্রোজেনযুক্ত যৌগগুলির একটি শ্রেণি, জীবন্ত পদার্থের সবচেয়ে বৈশিষ্ট্যযুক্ত এবং গুরুত্বপূর্ণ (নিউক্লিক অ্যাসিড সহ) উপাদান। প্রোটিন অসংখ্য এবং বৈচিত্র্যময় কার্য সম্পাদন করে। বেশিরভাগ প্রোটিন হল এনজাইম যা রাসায়নিক বিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে এমন অনেক হরমোনও প্রোটিন। স্ট্রাকচারাল প্রোটিন যেমন কোলাজেন এবং কেরাটিন হাড়ের টিস্যু, চুল এবং নখের প্রধান উপাদান। পেশী সংকোচনশীল প্রোটিন যান্ত্রিক কাজ সম্পাদন করার জন্য রাসায়নিক শক্তি ব্যবহার করে তাদের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন করার ক্ষমতা রাখে। প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যান্টিবডি যা বিষাক্ত পদার্থকে আবদ্ধ ও নিরপেক্ষ করে। কিছু প্রোটিন যা বাহ্যিক প্রভাবে সাড়া দিতে পারে (আলো, গন্ধ) ইন্দ্রিয়ের রিসেপ্টর হিসাবে কাজ করে যা জ্বালা অনুভব করে। কোষের ভিতরে এবং কোষের ঝিল্লিতে অবস্থিত অনেক প্রোটিন নিয়ন্ত্রক কার্য সম্পাদন করে। 19 শতকের প্রথমার্ধে। অনেক রসায়নবিদ, এবং তাদের মধ্যে প্রাথমিকভাবে জে. ভন লিবিগ, ধীরে ধীরে এই সিদ্ধান্তে উপনীত হন যে প্রোটিনগুলি নাইট্রোজেনাস যৌগের একটি বিশেষ শ্রেণীর প্রতিনিধিত্ব করে। "প্রোটিন" নামটি (গ্রীক প্রোটোস থেকে - প্রথম) 1840 সালে ডাচ রসায়নবিদ জি. মুল্ডার দ্বারা প্রস্তাবিত হয়েছিল। শারীরিক বৈশিষ্ট্যপ্রোটিন কঠিন অবস্থায় সাদা, কিন্তু দ্রবণে বর্ণহীন, যদি না তারা হিমোগ্লোবিনের মতো ক্রোমোফোর (রঙিন) গ্রুপ বহন করে। পানিতে দ্রবণীয়তা বিভিন্ন প্রোটিনের মধ্যে ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয়। এটি pH এবং দ্রবণে লবণের ঘনত্বের উপর নির্ভর করেও পরিবর্তিত হয়, তাই এমন অবস্থা নির্বাচন করা সম্ভব যার অধীনে একটি প্রোটিন নির্বাচনীভাবে অন্যান্য প্রোটিনের উপস্থিতিতে অবক্ষয় করবে। এই "সল্টিং আউট" পদ্ধতিটি প্রোটিনের বিচ্ছিন্নতা এবং পরিশোধনের জন্য ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। বিশুদ্ধ প্রোটিন প্রায়শই স্ফটিক হিসাবে দ্রবণ থেকে বের হয়ে যায়। অন্যান্য যৌগগুলির তুলনায়, প্রোটিনের আণবিক ওজন অনেক বড় - কয়েক হাজার থেকে কয়েক মিলিয়ন ডাল্টন। অতএব, আল্ট্রাসেন্ট্রিফিউগেশনের সময়, প্রোটিনগুলি অবক্ষেপিত হয় এবং বিভিন্ন হারে। প্রোটিন অণুতে ইতিবাচক এবং নেতিবাচক চার্জযুক্ত গ্রুপগুলির উপস্থিতির কারণে, তারা বিভিন্ন গতিতে এবং বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রে চলে। এটি ইলেক্ট্রোফোরসিসের ভিত্তি, একটি পদ্ধতি যা জটিল মিশ্রণ থেকে পৃথক প্রোটিনকে বিচ্ছিন্ন করতে ব্যবহৃত হয়। ক্রোমাটোগ্রাফি দ্বারা প্রোটিনগুলিও পরিশোধিত হয়। রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগঠন। প্রোটিন হল পলিমার, যেমন পুনরাবৃত্ত মনোমার ইউনিট বা সাবুনিট থেকে চেইনের মতো তৈরি অণুগুলি, যার ভূমিকা a-অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা অভিনয় করা হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ সূত্র

<="" div="" style="border-style: none;">যেখানে R একটি হাইড্রোজেন পরমাণু বা কিছু জৈব গ্রুপ। একটি প্রোটিন অণু (পলিপেপটাইড চেইন) শুধুমাত্র একটি অপেক্ষাকৃত কম সংখ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড বা কয়েক হাজার মনোমার ইউনিট নিয়ে গঠিত হতে পারে। একটি শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের সংমিশ্রণ সম্ভব কারণ তাদের প্রত্যেকের দুটি ভিন্ন রাসায়নিক গ্রুপ রয়েছে: একটি মৌলিক অ্যামিনো গ্রুপ, NH2 এবং একটি অ্যাসিডিক কার্বক্সিল গ্রুপ, COOH। এই দুটি গ্রুপই একটি কার্বন পরমাণুর সাথে সংযুক্ত। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপ অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপের সাথে একটি অ্যামাইড (পেপটাইড) বন্ধন তৈরি করতে পারে:

<="" div="" style="border-style: none;">দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড এইভাবে যুক্ত হওয়ার পরে, দ্বিতীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে তৃতীয়টি যোগ করে চেইনটি প্রসারিত করা যেতে পারে, ইত্যাদি। উপরের সমীকরণ থেকে দেখা যায়, যখন একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়, তখন একটি জলের অণু নির্গত হয়। অ্যাসিড, ক্ষার বা প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের উপস্থিতিতে, প্রতিক্রিয়া বিপরীত দিকে এগিয়ে যায়: পলিপেপটাইড চেইনটি জল যোগ করার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিডে বিভক্ত হয়। এই প্রতিক্রিয়াকে হাইড্রোলাইসিস বলা হয়। হাইড্রোলাইসিস স্বতঃস্ফূর্তভাবে ঘটে এবং অ্যামিনো অ্যাসিডকে একটি পলিপেপটাইড চেইনে সংযুক্ত করতে শক্তির প্রয়োজন হয়। একটি কার্বক্সিল গ্রুপ এবং একটি অ্যামাইড গ্রুপ (অথবা অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোলিনের ক্ষেত্রে অনুরূপ ইমাইড গ্রুপ) সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডে উপস্থিত থাকে, তবে অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে পার্থক্যগুলি গ্রুপের প্রকৃতি বা "সাইড চেইন" দ্বারা নির্ধারিত হয়। যেটিকে উপরে R অক্ষর দ্বারা মনোনীত করা হয়েছে। সাইড চেইনের ভূমিকা একটি হাইড্রোজেন পরমাণু যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড গ্লাইসিন এবং কিছু বিশাল গোষ্ঠী যেমন হিস্টিডিন এবং ট্রিপটোফ্যান পালন করতে পারে। কিছু পার্শ্ব শৃঙ্খল রাসায়নিকভাবে জড়, অন্যগুলি লক্ষণীয়ভাবে প্রতিক্রিয়াশীল। হাজার হাজার বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত হতে পারে, এবং প্রকৃতিতে অনেকগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড দেখা যায়, কিন্তু প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য শুধুমাত্র 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়: অ্যালানাইন, আর্জিনাইন, অ্যাসপারাজিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, ভ্যালাইন, হিস্টিডিন, গ্লাইসিন, গ্লুটামাইন, গ্লুটামাইন। অ্যাসিড, আইসোলিউসিন, লিউসিন, লাইসিন, মেথিওনাইন, প্রোলিন, সেরিন, টাইরোসিন, থ্রোনাইন, ট্রিপটোফান, ফেনিল্যালানিন এবং সিস্টাইন (প্রোটিনে, সিস্টাইন একটি ডাইমার হিসাবে উপস্থিত থাকতে পারে - সিস্টাইন)। সত্য, কিছু প্রোটিনে নিয়মিত বিশটি ছাড়াও অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, কিন্তু প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত হওয়ার পরে তালিকাভুক্ত বিশটির মধ্যে একটির পরিবর্তনের ফলে সেগুলি গঠিত হয়। চাক্ষুষ কার্যকলাপ.সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড, গ্লাইসিন ব্যতীত, এ-কার্বন পরমাণুর সাথে চারটি আলাদা গ্রুপ যুক্ত থাকে। জ্যামিতির দৃষ্টিকোণ থেকে, চারটি ভিন্ন গোষ্ঠীকে দুটি উপায়ে সংযুক্ত করা যেতে পারে এবং সেই অনুযায়ী দুটি সম্ভাব্য কনফিগারেশন বা দুটি আইসোমার একে অপরের সাথে সম্পর্কিত কারণ একটি বস্তু তার মিরর ইমেজের সাথে সম্পর্কিত, অর্থাৎ যেমন বাম হাত ডানে। একটি কনফিগারেশনকে বাম-হাতি বা বাম-হাতি (L) এবং অন্যটিকে ডান-হ্যান্ডেড বা ডেক্সট্রোরোটেটরি (D) বলা হয় কারণ দুটি আইসোমার মেরুকৃত আলোর সমতলের ঘূর্ণনের দিক থেকে পৃথক। প্রোটিনগুলিতে শুধুমাত্র এল-অ্যামিনো অ্যাসিড পাওয়া যায় (ব্যতিক্রম হল গ্লাইসিন; এটি শুধুমাত্র একটি ফর্মে পাওয়া যেতে পারে কারণ এর চারটি গ্রুপের মধ্যে দুটি একই), এবং সবগুলি অপটিক্যালি সক্রিয় (কারণ শুধুমাত্র একটি আইসোমার আছে)। ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড প্রকৃতিতে বিরল; এগুলি কিছু অ্যান্টিবায়োটিক এবং ব্যাকটেরিয়ার কোষ প্রাচীরে পাওয়া যায়।

অ্যামিনো অ্যাসিড অণুর অসিমমেট্রিক কার্বন পরমাণু এখানে একটি টেট্রাহেড্রনের কেন্দ্রে স্থাপিত একটি বলের আকারে চিত্রিত হয়েছে। চারটি বিকল্প গোষ্ঠীর উপস্থাপিত বিন্যাস সমস্ত প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডের এল-কনফিগারেশন বৈশিষ্ট্যের সাথে মিলে যায়।

অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম।একটি পলিপেপটাইড চেইনের অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এলোমেলোভাবে সাজানো হয় না, তবে একটি নির্দিষ্ট ক্রমানুসারে, এবং এই ক্রমটিই প্রোটিনের কাজ এবং বৈশিষ্ট্যগুলি নির্ধারণ করে। 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম পরিবর্তন করে, আপনি যেমন বর্ণমালার অক্ষর থেকে অনেকগুলি ভিন্ন পাঠ্য তৈরি করতে পারেন, ঠিক তেমনি আপনি বিপুল সংখ্যক বিভিন্ন প্রোটিন তৈরি করতে পারেন। অতীতে, একটি প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ধারণ করতে প্রায়শই বেশ কয়েক বছর সময় লাগত। সরাসরি সংকল্প এখনও একটি শ্রম-নিবিড় কাজ, যদিও ডিভাইসগুলি তৈরি করা হয়েছে যা এটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে সম্পন্ন করার অনুমতি দেয়। সাধারণত সংশ্লিষ্ট জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম নির্ধারণ করা এবং এটি থেকে প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ণয় করা সহজ। আজ অবধি, বহু শত প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম ইতিমধ্যেই নির্ধারিত হয়েছে। পাঠোদ্ধার করা প্রোটিনগুলির কার্যাবলী সাধারণত পরিচিত হয় এবং এটি অনুরূপ প্রোটিনের সম্ভাব্য কার্যাবলী কল্পনা করতে সাহায্য করে, উদাহরণস্বরূপ, ম্যালিগন্যান্ট নিওপ্লাজমগুলিতে। জটিল প্রোটিন।শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত প্রোটিনকে সরল বলা হয়। তবে প্রায়শই, একটি ধাতব পরমাণু বা কিছু রাসায়নিক যৌগ যা অ্যামিনো অ্যাসিড নয়, পলিপেপটাইড চেইনের সাথে সংযুক্ত থাকে। এই জাতীয় প্রোটিনকে জটিল বলা হয়। একটি উদাহরণ হল হিমোগ্লোবিন: এতে রয়েছে আয়রন পোরফাইরিন, যা এর লাল রঙ নির্ধারণ করে এবং এটিকে অক্সিজেন বাহক হিসেবে কাজ করতে দেয়। বেশিরভাগ জটিল প্রোটিনের নাম সংযুক্ত গ্রুপগুলির প্রকৃতি নির্দেশ করে: গ্লাইকোপ্রোটিনগুলিতে শর্করা থাকে, লিপোপ্রোটিনে চর্বি থাকে। যদি একটি এনজাইমের অনুঘটক কার্যকলাপ সংযুক্ত গ্রুপের উপর নির্ভর করে, তাহলে একে কৃত্রিম গোষ্ঠী বলা হয়। প্রায়শই একটি ভিটামিন একটি কৃত্রিম গোষ্ঠীর ভূমিকা পালন করে বা একটির অংশ। ভিটামিন এ, উদাহরণস্বরূপ, রেটিনার একটি প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত, আলোর প্রতি এর সংবেদনশীলতা নির্ধারণ করে। তৃতীয় কাঠামো। যেটি গুরুত্বপূর্ণ তা হল প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম (প্রাথমিক কাঠামো) নয়, কিন্তু মহাকাশে এটি যেভাবে স্থাপন করা হয়েছে তা হল। পলিপেপটাইড চেইনের পুরো দৈর্ঘ্য বরাবর, হাইড্রোজেন আয়নগুলি নিয়মিত হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি করে, যা এটিকে একটি হেলিক্স বা স্তরের (সেকেন্ডারি গঠন) আকার দেয়। এই জাতীয় হেলিস এবং স্তরগুলির সংমিশ্রণ থেকে, পরবর্তী ক্রমটির একটি কম্প্যাক্ট ফর্ম উদ্ভূত হয় - প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো। চেইনের মনোমার একক ধারণ করা বন্ধনের চারপাশে, ছোট কোণে ঘূর্ণন সম্ভব। অতএব, সম্পূর্ণরূপে জ্যামিতিক দৃষ্টিকোণ থেকে, যেকোনো পলিপেপটাইড চেইনের সম্ভাব্য কনফিগারেশনের সংখ্যা অসীমভাবে বড়। বাস্তবে, প্রতিটি প্রোটিন সাধারণত শুধুমাত্র একটি কনফিগারেশনে বিদ্যমান থাকে, যা তার অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়। এই কাঠামোটি অনমনীয় নয়, এটি "শ্বাস ফেলা" বলে মনে হচ্ছে - এটি একটি নির্দিষ্ট গড় কনফিগারেশনের চারপাশে ওঠানামা করে। সার্কিটটি এমন একটি কনফিগারেশনে ভাঁজ করা হয় যেখানে মুক্ত শক্তি (কাজ উত্পাদন করার ক্ষমতা) ন্যূনতম হয়, ঠিক যেমন একটি রিলিজ স্প্রিং ন্যূনতম মুক্ত শক্তির সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ অবস্থার সাথে সংকুচিত হয়। প্রায়শই শৃঙ্খলের একটি অংশ দুটি সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের মধ্যে ডিসালফাইড (-S-S-) বন্ধনের মাধ্যমে অন্যটির সাথে শক্তভাবে সংযুক্ত থাকে। এই কারণেই আংশিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে সিস্টাইন একটি বিশেষ গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। প্রোটিনের গঠনের জটিলতা এতটাই বেশি যে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর হিসাব করা এখনও সম্ভব নয়, যদিও এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম জানা থাকে। কিন্তু যদি প্রোটিন স্ফটিক পাওয়া সম্ভব হয়, তবে এর তৃতীয় কাঠামো এক্স-রে বিচ্ছুরণ দ্বারা নির্ধারণ করা যেতে পারে। কাঠামোগত, সংকোচনশীল এবং অন্যান্য কিছু প্রোটিনে, চেইনগুলি দীর্ঘায়িত হয় এবং কাছাকাছি কয়েকটি সামান্য ভাঁজ করা চেইনগুলি ফাইব্রিল তৈরি করে; fibrils, ঘুরে, বৃহত্তর গঠনে ভাঁজ - fibers. যাইহোক, দ্রবণে থাকা বেশিরভাগ প্রোটিনের একটি গ্লোবুলার আকৃতি থাকে: চেইনগুলি একটি গ্লোবুলে কুণ্ডলী করা হয়, যেমন একটি বলের সুতার মতো। এই কনফিগারেশনের সাথে মুক্ত শক্তি ন্যূনতম, যেহেতু হাইড্রোফোবিক ("জল-প্রতিরোধকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি গ্লোবুলের ভিতরে লুকিয়ে থাকে এবং হাইড্রোফিলিক ("জল-আকর্ষণকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এর পৃষ্ঠে থাকে। অনেক প্রোটিন বিভিন্ন পলিপেপটাইড চেইনের কমপ্লেক্স। এই গঠনকে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন বলা হয়। হিমোগ্লোবিন অণু, উদাহরণস্বরূপ, চারটি সাবুনিট নিয়ে গঠিত, যার প্রতিটি একটি গ্লোবুলার প্রোটিন। স্ট্রাকচারাল প্রোটিন, তাদের রৈখিক কনফিগারেশনের কারণে, ফাইবার তৈরি করে যেগুলির একটি খুব উচ্চ প্রসার্য শক্তি রয়েছে, যখন গ্লোবুলার কনফিগারেশন প্রোটিনগুলিকে অন্যান্য যৌগের সাথে নির্দিষ্ট মিথস্ক্রিয়ায় প্রবেশ করতে দেয়। গ্লোবুলের পৃষ্ঠে, যখন চেইনগুলি সঠিকভাবে স্থাপন করা হয়, তখন একটি নির্দিষ্ট আকৃতির গহ্বর উপস্থিত হয় যেখানে প্রতিক্রিয়াশীল রাসায়নিক গ্রুপগুলি অবস্থিত। যদি প্রোটিন একটি এনজাইম হয়, তবে অন্য একটি, সাধারণত ছোট, কিছু পদার্থের অণু এমন একটি গহ্বরে প্রবেশ করে, ঠিক যেমন একটি চাবি একটি তালায় প্রবেশ করে; এই ক্ষেত্রে, গহ্বরে অবস্থিত রাসায়নিক গোষ্ঠীগুলির প্রভাবের অধীনে অণুর ইলেক্ট্রন মেঘের কনফিগারেশন পরিবর্তিত হয় এবং এটি একটি নির্দিষ্ট উপায়ে প্রতিক্রিয়া করতে বাধ্য করে। এইভাবে, এনজাইম প্রতিক্রিয়া অনুঘটক. অ্যান্টিবডি অণুতেও এমন গহ্বর রয়েছে যেখানে বিভিন্ন বিদেশী পদার্থ আবদ্ধ হয় এবং এর ফলে ক্ষতিকারক হয়। "লক এবং কী" মডেল, যা অন্যান্য যৌগের সাথে প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া ব্যাখ্যা করে, আমাদের এনজাইম এবং অ্যান্টিবডিগুলির নির্দিষ্টতা বোঝার অনুমতি দেয়, যেমন শুধুমাত্র নির্দিষ্ট যৌগের সাথে প্রতিক্রিয়া করার ক্ষমতা। বিভিন্ন ধরণের জীবের প্রোটিন। প্রোটিন যা বিভিন্ন প্রজাতির উদ্ভিদ এবং প্রাণীতে একই কাজ করে এবং সেইজন্য একই নাম বহন করে তাদেরও একই কনফিগারেশন রয়েছে। তবে তারা তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রমানুসারে কিছুটা আলাদা। যেহেতু প্রজাতিগুলি একটি সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়, কিছু নির্দিষ্ট অবস্থানে কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড অন্যদের দ্বারা মিউটেশন দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়। ক্ষতিকারক মিউটেশন যা বংশগত রোগের কারণ হয় তা প্রাকৃতিক নির্বাচনের মাধ্যমে নির্মূল করা হয়, কিন্তু উপকারী বা অন্ততপক্ষে নিরপেক্ষগুলি টিকে থাকতে পারে। দুটি প্রজাতি একে অপরের যত কাছাকাছি, তাদের প্রোটিনে কম পার্থক্য পাওয়া যায়। কিছু প্রোটিন তুলনামূলকভাবে দ্রুত পরিবর্তিত হয়, অন্যরা খুব সংরক্ষিত হয়। পরেরটির মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, সাইটোক্রোম সি, একটি শ্বাসযন্ত্রের এনজাইম যা বেশিরভাগ জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে পাওয়া যায়। মানুষ এবং শিম্পাঞ্জির মধ্যে, এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম অভিন্ন, কিন্তু গমের সাইটোক্রোম সি-তে, অ্যামিনো অ্যাসিডের মাত্র 38% ভিন্ন ছিল। এমনকি মানুষ এবং ব্যাকটেরিয়া তুলনা করার সময়, সাইটোক্রোম সি (পার্থক্যগুলি 65% অ্যামিনো অ্যাসিডকে প্রভাবিত করে) এর সাদৃশ্য এখনও লক্ষ্য করা যায়, যদিও ব্যাকটেরিয়া এবং মানুষের সাধারণ পূর্বপুরুষ প্রায় দুই বিলিয়ন বছর আগে পৃথিবীতে বাস করত। আজকাল, অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের তুলনা প্রায়ই একটি ফাইলোজেনেটিক (পরিবার) গাছ তৈরি করতে ব্যবহৃত হয়, যা বিভিন্ন জীবের মধ্যে বিবর্তনীয় সম্পর্ককে প্রতিফলিত করে। বিকৃতকরণ।সংশ্লেষিত প্রোটিন অণু, ভাঁজ, তার বৈশিষ্ট্যগত কনফিগারেশন অর্জন করে। তবে, এই কনফিগারেশনটি গরম করার মাধ্যমে, pH পরিবর্তন করে, জৈব দ্রাবকের সংস্পর্শে আসার মাধ্যমে এবং এমনকি বুদবুদ এর পৃষ্ঠে উপস্থিত না হওয়া পর্যন্ত দ্রবণটিকে কেবল ঝাঁকিয়ে ধ্বংস করা যেতে পারে। এইভাবে পরিবর্তিত একটি প্রোটিনকে বলা হয় denatured; এটি তার জৈবিক কার্যকলাপ হারায় এবং সাধারণত অদ্রবণীয় হয়ে যায়। বিকৃত প্রোটিনের সুপরিচিত উদাহরণ হল সেদ্ধ ডিম বা হুইপড ক্রিম। মাত্র একশত অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণকারী ছোট প্রোটিন পুনর্নবীকরণ করতে সক্ষম, যেমন মূল কনফিগারেশন পুনরায় অর্জন করুন। কিন্তু বেশিরভাগ প্রোটিন কেবল জটবদ্ধ পলিপেপটাইড চেইনের ভরে পরিণত হয় এবং তাদের পূর্বের কনফিগারেশন পুনরুদ্ধার করে না। সক্রিয় প্রোটিন বিচ্ছিন্ন করার প্রধান অসুবিধাগুলির মধ্যে একটি হল তাদের বিকৃতকরণের প্রতি চরম সংবেদনশীলতা। প্রোটিনের এই বৈশিষ্ট্যটি খাদ্য সংরক্ষণে দরকারী প্রয়োগ খুঁজে পায়: উচ্চ তাপমাত্রা অপরিবর্তনীয়ভাবে অণুজীবের এনজাইমগুলিকে হ্রাস করে এবং অণুজীবগুলি মারা যায়। প্রোটিন সংশ্লেষণপ্রোটিন সংশ্লেষিত করার জন্য, একটি জীবন্ত প্রাণীর অবশ্যই একটি এনজাইমের একটি সিস্টেম থাকতে হবে যা একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে অন্যটিতে যোগ দিতে সক্ষম। কোন অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা উচিত তা নির্ধারণ করার জন্য তথ্যের একটি উত্সও প্রয়োজন। যেহেতু শরীরে হাজার হাজার ধরণের প্রোটিন রয়েছে এবং সেগুলির প্রতিটিতে গড়ে কয়েকশ অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, তাই প্রয়োজনীয় তথ্য অবশ্যই প্রচুর হতে হবে। এটি সংরক্ষিত হয় (যেভাবে একটি রেকর্ডিং একটি চৌম্বক টেপে সংরক্ষণ করা হয়) সেই অনুরূপ নিউক্লিক অ্যাসিড অণুতে যা জিন তৈরি করে। আরো দেখুনবংশগতি; নিউক্লিক অ্যাসিড. এনজাইম সক্রিয়করণ।অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে সংশ্লেষিত একটি পলিপেপটাইড চেইন সর্বদা তার চূড়ান্ত আকারে প্রোটিন হয় না। অনেক এনজাইম প্রথমে নিষ্ক্রিয় অগ্রদূত হিসাবে সংশ্লেষিত হয় এবং অন্য এনজাইম শৃঙ্খলের এক প্রান্তে বেশ কয়েকটি অ্যামিনো অ্যাসিড সরিয়ে দেওয়ার পরেই সক্রিয় হয়। কিছু পরিপাক এনজাইম, যেমন ট্রিপসিন, এই নিষ্ক্রিয় আকারে সংশ্লেষিত হয়; চেইনের টার্মিনাল টুকরো অপসারণের ফলে এই এনজাইমগুলি পরিপাকতন্ত্রে সক্রিয় হয়। হরমোন ইনসুলিন, যার অণু সক্রিয় আকারে দুটি ছোট চেইন নিয়ে গঠিত, একটি চেইন আকারে সংশ্লেষিত হয়, তথাকথিত। প্রোইনসুলিন এই শৃঙ্খলের মাঝখানের অংশটি তখন সরানো হয় এবং অবশিষ্ট খণ্ডগুলো একত্রে আবদ্ধ হয়ে সক্রিয় হরমোন অণু গঠন করে। একটি নির্দিষ্ট রাসায়নিক গোষ্ঠী প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত হওয়ার পরেই জটিল প্রোটিন গঠিত হয় এবং এই সংযুক্তির জন্য প্রায়শই একটি এনজাইমেরও প্রয়োজন হয়। বিপাকীয় সঞ্চালন।কার্বন, নাইট্রোজেন বা হাইড্রোজেনের তেজস্ক্রিয় আইসোটোপ দিয়ে লেবেলযুক্ত একটি প্রাণীকে অ্যামিনো অ্যাসিড খাওয়ানোর পরে, লেবেলটি দ্রুত তার প্রোটিনে অন্তর্ভুক্ত করা হয়। লেবেলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে প্রবেশ করা বন্ধ করলে, প্রোটিনে লেবেলের পরিমাণ কমতে শুরু করে। এই পরীক্ষাগুলি দেখায় যে ফলস্বরূপ প্রোটিনগুলি জীবনের শেষ অবধি শরীরে ধরে রাখা হয় না। কিছু ব্যতিক্রম ছাড়া এগুলির সবগুলিই একটি গতিশীল অবস্থায় রয়েছে, ক্রমাগত অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায় এবং তারপরে আবার সংশ্লেষিত হয়। কোষ মারা গেলে এবং ধ্বংস হয়ে গেলে কিছু প্রোটিন ভেঙে যায়। এটি সর্বদা ঘটে, উদাহরণস্বরূপ, লোহিত রক্তকণিকা এবং এপিথেলিয়াল কোষগুলি অন্ত্রের অভ্যন্তরীণ পৃষ্ঠকে আস্তরণ করে। উপরন্তু, প্রোটিনের ভাঙ্গন এবং পুনঃসংশ্লেষণ জীবিত কোষগুলিতেও ঘটে। অদ্ভুতভাবে যথেষ্ট, প্রোটিনের ভাঙ্গন সম্পর্কে তাদের সংশ্লেষণ সম্পর্কে কম জানা যায়। তবে এটা স্পষ্ট যে, ভাঙ্গনের সাথে প্রোটিওলাইটিক এনজাইমগুলি জড়িত যা প্রোটিনগুলিকে পাচনতন্ত্রে অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিণত করে। বিভিন্ন প্রোটিনের অর্ধ-জীবন পরিবর্তিত হয় - কয়েক ঘন্টা থেকে অনেক মাস পর্যন্ত। একমাত্র ব্যতিক্রম হল কোলাজেন অণু। একবার গঠিত হলে, তারা স্থিতিশীল থাকে এবং পুনর্নবীকরণ বা প্রতিস্থাপিত হয় না। সময়ের সাথে সাথে, তবে, তাদের কিছু বৈশিষ্ট্য পরিবর্তিত হয়, বিশেষ স্থিতিস্থাপকতায়, এবং যেহেতু সেগুলি পুনর্নবীকরণ করা হয় না, এর ফলে কিছু বয়স-সম্পর্কিত পরিবর্তন ঘটে, যেমন ত্বকে বলিরেখা দেখা দেয়। সিন্থেটিক প্রোটিন।রসায়নবিদরা দীর্ঘকাল ধরে অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমারাইজ করতে শিখেছেন, কিন্তু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একটি বিশৃঙ্খলভাবে একত্রিত হয়, যাতে এই জাতীয় পলিমারাইজেশনের পণ্যগুলি প্রাকৃতিক জিনিসগুলির সাথে সামান্য সাদৃশ্য রাখে। সত্য, একটি প্রদত্ত ক্রমে অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা সম্ভব, যা কিছু জৈবিকভাবে সক্রিয় প্রোটিন, বিশেষ করে ইনসুলিন পাওয়া সম্ভব করে তোলে। প্রক্রিয়াটি বেশ জটিল, এবং এইভাবে কেবলমাত্র সেই প্রোটিনগুলি পাওয়া সম্ভব যার অণুতে প্রায় একশটি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। পছন্দসই অ্যামাইনো অ্যাসিড ক্রম অনুসারে একটি জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম সংশ্লেষিত বা বিচ্ছিন্ন করা এবং তারপর এই জিনটিকে একটি ব্যাকটেরিয়ামে প্রবর্তন করা, যা প্রতিলিপির মাধ্যমে প্রচুর পরিমাণে পছন্দসই পণ্য তৈরি করবে। এই পদ্ধতির অবশ্য তার অসুবিধাও রয়েছে। আরো দেখুনজীনতত্ত্ব প্রকৌশলী. প্রোটিন এবং পুষ্টিযখন শরীরের প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে যায়, তখন এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি আবার প্রোটিন সংশ্লেষণ করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। একই সময়ে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি নিজেই ভাঙ্গনের সাপেক্ষে, তাই সেগুলি সম্পূর্ণরূপে পুনরায় ব্যবহার করা হয় না। এটাও স্পষ্ট যে বৃদ্ধি, গর্ভাবস্থা এবং ক্ষত নিরাময়, প্রোটিন সংশ্লেষণ ভাঙ্গন অতিক্রম করতে হবে। শরীর ক্রমাগত কিছু প্রোটিন হারায়; এগুলি হল চুল, নখ এবং ত্বকের পৃষ্ঠের স্তরের প্রোটিন। অতএব, প্রোটিন সংশ্লেষণ করার জন্য, প্রতিটি জীবকে অবশ্যই খাদ্য থেকে অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণ করতে হবে। অ্যামিনো অ্যাসিডের উত্স।সবুজ গাছপালা CO2, জল এবং অ্যামোনিয়া বা নাইট্রেট থেকে প্রোটিনে পাওয়া সমস্ত 20 অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত করে। অনেক ব্যাকটেরিয়া চিনি (বা কিছু সমতুল্য) এবং নির্দিষ্ট নাইট্রোজেনের উপস্থিতিতে অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতেও সক্ষম, তবে চিনি শেষ পর্যন্ত সবুজ উদ্ভিদ দ্বারা সরবরাহ করা হয়। প্রাণীদের অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা সীমিত থাকে; তারা সবুজ গাছপালা বা অন্যান্য প্রাণী খেয়ে অ্যামিনো অ্যাসিড পায়। পরিপাকতন্ত্রে, শোষিত প্রোটিনগুলিকে অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে ফেলা হয়, পরেরটি শোষিত হয় এবং তাদের থেকে একটি নির্দিষ্ট জীবের বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিন তৈরি হয়। শোষিত প্রোটিনগুলির কোনওটিই দেহের কাঠামোতে এমনভাবে একত্রিত হয় না। একমাত্র ব্যতিক্রম হল যে অনেক স্তন্যপায়ী প্রাণীর মধ্যে, কিছু মাতৃত্বের অ্যান্টিবডি প্ল্যাসেন্টার মাধ্যমে ভ্রূণের রক্তপ্রবাহে অক্ষতভাবে প্রবেশ করতে পারে এবং মাতৃদুগ্ধের মাধ্যমে (বিশেষ করে রুমিন্যান্টস) জন্মের পরপরই নবজাতকের কাছে স্থানান্তরিত হতে পারে। প্রোটিনের প্রয়োজনীয়তা।এটা স্পষ্ট যে জীবন বজায় রাখার জন্য শরীরকে খাদ্য থেকে একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ প্রোটিন গ্রহণ করতে হবে। যাইহোক, এই প্রয়োজনের পরিমাণ বিভিন্ন কারণের উপর নির্ভর করে। শরীরের শক্তির উত্স (ক্যালোরি) এবং এর কাঠামো তৈরির জন্য উপাদান হিসাবে উভয়ই খাদ্যের প্রয়োজন। শক্তির প্রয়োজন প্রথমে আসে। এর মানে হল যে যখন খাদ্যে অল্প পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট এবং চর্বি থাকে, তখন খাদ্যতালিকাগত প্রোটিনগুলি তাদের নিজস্ব প্রোটিনের সংশ্লেষণের জন্য নয়, ক্যালোরির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। দীর্ঘায়িত উপবাসের সময়, এমনকি আপনার নিজের প্রোটিনগুলি শক্তির চাহিদা মেটাতে ব্যবহৃত হয়। খাদ্যতালিকায় পর্যাপ্ত পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট থাকলে প্রোটিনের পরিমাণ কমানো যায়। নাইট্রোজেন ভারসাম্য। গড়ে প্রায়. প্রোটিনের মোট ভরের 16% নাইট্রোজেন। প্রোটিনের মধ্যে থাকা অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ভেঙে গেলে, এতে থাকা নাইট্রোজেন শরীর থেকে প্রস্রাবের মাধ্যমে এবং (অল্প পরিমাণে) বিভিন্ন নাইট্রোজেনাস যৌগের আকারে মল থেকে নির্গত হয়। তাই প্রোটিন পুষ্টির মান নির্ণয়ের জন্য নাইট্রোজেন ভারসাম্যের মতো একটি সূচক ব্যবহার করা সুবিধাজনক, যেমন শরীরে প্রবেশকারী নাইট্রোজেনের পরিমাণ এবং প্রতিদিন নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণের মধ্যে পার্থক্য (গ্রামে)। একজন প্রাপ্তবয়স্কের স্বাভাবিক পুষ্টির সাথে, এই পরিমাণগুলি সমান। একটি ক্রমবর্ধমান জীবের মধ্যে, নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণ প্রাপ্ত পরিমাণের চেয়ে কম, যেমন ভারসাম্য ইতিবাচক। খাবারে প্রোটিনের অভাব থাকলে ভারসাম্য নেতিবাচক। যদি খাদ্যে পর্যাপ্ত ক্যালোরি থাকে, কিন্তু এতে প্রোটিন না থাকে, তাহলে শরীর প্রোটিন সংরক্ষণ করে। একই সময়ে, প্রোটিন বিপাক ধীর হয়ে যায় এবং প্রোটিন সংশ্লেষণে অ্যামিনো অ্যাসিডের বারবার ব্যবহার সর্বোচ্চ সম্ভাব্য দক্ষতার সাথে ঘটে। যাইহোক, ক্ষতি অনিবার্য, এবং নাইট্রোজেনাস যৌগগুলি এখনও প্রস্রাবে এবং আংশিকভাবে মলের মধ্যে নির্গত হয়। প্রোটিন উপবাসের সময় শরীর থেকে প্রতিদিন যে পরিমাণ নাইট্রোজেন নির্গত হয় তা প্রতিদিনের প্রোটিনের ঘাটতির পরিমাপ হিসাবে কাজ করতে পারে। এটি অনুমান করা স্বাভাবিক যে খাদ্যে এই অভাবের সমতুল্য পরিমাণ প্রোটিন প্রবর্তন করে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করা যেতে পারে। তবে, তা নয়। এই পরিমাণ প্রোটিন পাওয়ার পরে, শরীর কম দক্ষতার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করতে শুরু করে, তাই নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করতে কিছু অতিরিক্ত প্রোটিন প্রয়োজন। যদি ডায়েটে প্রোটিনের পরিমাণ নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় তার চেয়ে বেশি হয় তবে কোনও ক্ষতি নেই বলে মনে হয়। অতিরিক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কেবল শক্তির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। একটি বিশেষ আকর্ষণীয় উদাহরণ হিসাবে, এস্কিমোরা নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় পরিমাণে কম কার্বোহাইড্রেট এবং প্রায় দশগুণ প্রোটিন গ্রহণ করে। বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, তবে, শক্তির উৎস হিসাবে প্রোটিন ব্যবহার করা উপকারী নয় কারণ একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ কার্বোহাইড্রেট একই পরিমাণ প্রোটিনের চেয়ে অনেক বেশি ক্যালোরি তৈরি করতে পারে। দরিদ্র দেশগুলিতে, লোকেরা কার্বোহাইড্রেট থেকে তাদের ক্যালোরি পায় এবং ন্যূনতম পরিমাণে প্রোটিন গ্রহণ করে। যদি শরীর নন-প্রোটিন পণ্যের আকারে প্রয়োজনীয় সংখ্যক ক্যালোরি পায়, তাহলে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রোটিনের ন্যূনতম পরিমাণ প্রায়। প্রতিদিন 30 গ্রাম। পাউরুটির চার স্লাইস বা ০.৫ লিটার দুধে এত বেশি প্রোটিন থাকে। একটি সামান্য বড় সংখ্যা সাধারণত সর্বোত্তম বিবেচনা করা হয়; 50 থেকে 70 গ্রাম সুপারিশ করা হয়। অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড।এখন পর্যন্ত, প্রোটিন সামগ্রিক হিসাবে বিবেচিত হত। এদিকে, প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য, সমস্ত প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে উপস্থিত থাকতে হবে। প্রাণীর শরীর নিজেই কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতে সক্ষম। এগুলিকে প্রতিস্থাপনযোগ্য বলা হয় কারণ তাদের খাদ্যে উপস্থিত থাকতে হবে না - এটি শুধুমাত্র গুরুত্বপূর্ণ যে নাইট্রোজেনের উত্স হিসাবে প্রোটিনের সামগ্রিক সরবরাহ যথেষ্ট; তারপর, যদি অ-প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতি থাকে, তবে শরীর অতিরিক্ত পরিমাণে উপস্থিত থাকা খরচে সেগুলিকে সংশ্লেষিত করতে পারে। অবশিষ্ট, "প্রয়োজনীয়" অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত করা যায় না এবং খাদ্যের মাধ্যমে শরীরে সরবরাহ করা আবশ্যক। মানুষের জন্য অপরিহার্য হল ভ্যালাইন, লিউসিন, আইসোলিউসিন, থ্রোনাইন, মেথিওনিন, ফেনিল্যালানাইন, ট্রিপটোফান, হিস্টিডিন, লাইসিন এবং আরজিনাইন। (যদিও আর্জিনাইন শরীরে সংশ্লেষিত হতে পারে, তবে এটি একটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় কারণ এটি নবজাতক এবং ক্রমবর্ধমান শিশুদের মধ্যে পর্যাপ্ত পরিমাণে উত্পাদিত হয় না। অন্যদিকে, খাদ্য থেকে এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে কিছু প্রাপ্তবয়স্কদের জন্য অপ্রয়োজনীয় হয়ে উঠতে পারে। ব্যক্তি।) অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড অ্যামিনো অ্যাসিডের এই তালিকা অন্যান্য মেরুদন্ডী এমনকি পোকামাকড়ের ক্ষেত্রেও প্রায় একই রকম। প্রোটিনের পুষ্টির মান সাধারণত ক্রমবর্ধমান ইঁদুরকে খাওয়ানো এবং পশুদের ওজন বৃদ্ধির উপর নজরদারির মাধ্যমে নির্ধারণ করা হয়। প্রোটিনের পুষ্টির মান।একটি প্রোটিনের পুষ্টির মান অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা নির্ধারিত হয় যা সবচেয়ে বেশি ঘাটতিপূর্ণ। একটি উদাহরণ দিয়ে এটি ব্যাখ্যা করা যাক। আমাদের শরীরে প্রোটিন থাকে গড়ে প্রায়। 2% ট্রিপটোফান (ওজন অনুসারে)। ধরা যাক যে ডায়েটে রয়েছে 10 গ্রাম প্রোটিন যার মধ্যে 1% ট্রিপটোফেন রয়েছে এবং এটিতে যথেষ্ট অন্যান্য প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। আমাদের ক্ষেত্রে, এই অসম্পূর্ণ প্রোটিনের 10 গ্রাম মূলত সম্পূর্ণ প্রোটিনের 5 গ্রাম সমতুল্য; অবশিষ্ট 5 গ্রাম শুধুমাত্র শক্তির উৎস হিসেবে কাজ করতে পারে। উল্লেখ্য যে যেহেতু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কার্যত শরীরে জমা হয় না, এবং প্রোটিন সংশ্লেষণ ঘটানোর জন্য, সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড একই সময়ে উপস্থিত থাকতে হবে, অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণের প্রভাব শুধুমাত্র তখনই সনাক্ত করা যেতে পারে যদি সেগুলি সমস্ত একই সময়ে শরীরে প্রবেশ করুন। বেশিরভাগ প্রাণীজ প্রোটিনের গড় গঠন মানবদেহে প্রোটিনের গড় সংমিশ্রণের কাছাকাছি, তাই যদি আমাদের খাদ্য মাংস, ডিম, দুধ এবং পনিরের মতো খাবারে সমৃদ্ধ হয় তবে আমরা অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতির মুখোমুখি হওয়ার সম্ভাবনা কম। যাইহোক, প্রোটিন আছে, যেমন জেলটিন (কোলাজেন ডিনাচুরেশনের একটি পণ্য), যাতে খুব কম প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। উদ্ভিদ প্রোটিন, যদিও তারা এই অর্থে জেলটিনের চেয়ে ভাল, প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষেত্রেও দুর্বল; এগুলিতে বিশেষ করে লাইসিন এবং ট্রিপটোফেনের পরিমাণ কম। তবুও, একটি বিশুদ্ধ নিরামিষ খাদ্যকে মোটেই ক্ষতিকারক হিসাবে বিবেচনা করা যায় না, যদি না এটি একটি সামান্য বড় পরিমাণে উদ্ভিদ প্রোটিন গ্রহণ করে, যা শরীরকে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সরবরাহ করার জন্য যথেষ্ট। উদ্ভিদের বীজে সবচেয়ে বেশি প্রোটিন থাকে, বিশেষ করে গমের বীজ এবং বিভিন্ন লেবুতে। তরুণ অঙ্কুর, যেমন অ্যাসপারাগাস, এছাড়াও প্রোটিন সমৃদ্ধ। খাদ্যে কৃত্রিম প্রোটিন।ভুট্টার প্রোটিনের মতো অসম্পূর্ণ প্রোটিনে অল্প পরিমাণে কৃত্রিম অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড বা অ্যামিনো অ্যাসিড-সমৃদ্ধ প্রোটিন যোগ করে, পরবর্তীটির পুষ্টির মান উল্লেখযোগ্যভাবে বৃদ্ধি করা যেতে পারে, অর্থাৎ ফলে প্রোটিনের পরিমাণ বেড়ে যায়। আরেকটি সম্ভাবনা হল নাইট্রোজেনের উৎস হিসেবে নাইট্রেট বা অ্যামোনিয়া যোগ করে পেট্রোলিয়াম হাইড্রোকার্বনে ব্যাকটেরিয়া বা খামির জন্মানো। এইভাবে প্রাপ্ত মাইক্রোবিয়াল প্রোটিন হাঁস-মুরগি বা গবাদি পশুর খাদ্য হিসেবে কাজ করতে পারে বা সরাসরি মানুষের দ্বারা খাওয়া যেতে পারে। তৃতীয়, ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত পদ্ধতিটি রুমিন্যান্টের শারীরবৃত্তি ব্যবহার করে। ruminants মধ্যে, পেটের প্রাথমিক অংশে, তথাকথিত। রুমেন বিশেষ ধরনের ব্যাকটেরিয়া এবং প্রোটোজোয়া দ্বারা বাস করে যা অসম্পূর্ণ উদ্ভিদ প্রোটিনকে আরও সম্পূর্ণ মাইক্রোবিয়াল প্রোটিনে রূপান্তরিত করে এবং এগুলি পরিপাক ও শোষণের পর প্রাণীজ প্রোটিনে পরিণত হয়। ইউরিয়া, একটি সস্তা সিন্থেটিক নাইট্রোজেন-যুক্ত যৌগ, গবাদি পশুর খাদ্যে যোগ করা যেতে পারে। রুমেনে বসবাসকারী অণুজীব ইউরিয়া নাইট্রোজেন ব্যবহার করে কার্বোহাইড্রেটকে (যার মধ্যে ফিডে অনেক বেশি থাকে) প্রোটিনে রূপান্তরিত করে। গবাদি পশুর খাদ্যে নাইট্রোজেনের প্রায় এক তৃতীয়াংশ ইউরিয়া আকারে আসতে পারে, যার অর্থ মূলত একটি নির্দিষ্ট পরিমাণে প্রোটিনের রাসায়নিক সংশ্লেষণ। মার্কিন যুক্তরাষ্ট্রে, এই পদ্ধতিটি প্রোটিন পাওয়ার অন্যতম উপায় হিসাবে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। সাহিত্য