në shtëpi Sasitë Aminoacid optikisht joaktiv. Vetitë fiziko-kimike të aminoacideve

Aminoacid optikisht joaktiv. Vetitë fiziko-kimike të aminoacideve

Izomerizmi i aminoacideve në varësi të pozicionit të grupit amino

Në varësi të pozicionit të grupit amino në raport me atomin e dytë të karbonit, dallohen α-, β-, γ- dhe aminoacide të tjera.

Format α- dhe β të alaninës

Për trupin e gjitarëve, α-aminoacidet janë më karakteristike.

Izomerizmi sipas konfigurimit absolut

Në bazë të konfigurimit absolut të molekulës, dallohen format D- dhe L. Dallimet midis izomerëve shoqërohen me pozicionin relativ të katër grupeve zëvendësuese të vendosura në majat e një tetraedri imagjinar, qendra e të cilit është atomi i karbonit në pozicionin α. Ka vetëm dy rregullime të mundshme të grupeve kimike rreth tij.

Proteina e çdo organizmi përmban vetëm një stereoizomer, për gjitarët këto janë L-aminoacide.

L- dhe D-format e alaninës

Megjithatë, izomerët optikë mund t'i nënshtrohen spontaneve jo enzimatike racemizimi, d.m.th. Forma L ndryshon në formë D.

Siç e dini, një tetrahedron është një strukturë mjaft e ngurtë në të cilën është e pamundur të lëvizësh kulmet në mënyrë arbitrare.

Në të njëjtën mënyrë, për molekulat e ndërtuara në bazë të një atomi karboni, struktura e molekulës së gliceraldehidit, e krijuar duke përdorur analizën e difraksionit me rreze X, merret si konfigurim standard. Është pranuar se më së shumti shumë të oksiduara atomi i karbonit (në diagrame ai ndodhet në krye) i lidhur me asimetrike atom karboni. Një atom i tillë i oksiduar në një molekulë gliceraldehidi grupi aldehid shërben për alanine– Grupi KOUN. Atomi i hidrogjenit në karbonin asimetrik është i pozicionuar në të njëjtën mënyrë si në gliceraldehid.

Në dentinë, proteina e smaltit të dhëmbëve, shkalla e racemizimit të L-aspartatit është 0.10% në vit. Kur formohet një dhëmb tek fëmijët, përdoret vetëm L-aspartat. Kjo veçori bën të mundur, nëse dëshirohet, përcaktimin e moshës së njëqindvjeçarëve. Për mbetjet fosile, së bashku me metodën e radioizotopit, përdoret edhe përcaktimi i racemizimit të aminoacideve në proteina.

Ndarja e izomerëve sipas aktivitetit optik

Sipas aktivitetit optik, aminoacidet ndahen në të djathtë dhe të majtë.

Prania e një atomi asimetrik α-karbon (qendra kirale) në një aminoacid bën të mundur vetëm dy rregullime të grupeve kimike rreth tij. Kjo çon në një ndryshim të veçantë midis substancave nga njëra-tjetra, domethënë një ndryshim drejtimi i rrotullimit të rrafshit të dritës së polarizuar duke kaluar nëpër tretësirë. Këndi i rrotullimit përcaktohet duke përdorur një polarimetër. Në përputhje me këndin e rrotullimit, dallohen izomerët dekstrorotator (+) dhe levorotator (–).

Përmbajtja e artikullit

PROTEINAT (Neni 1)– një klasë polimeresh biologjike të pranishme në çdo organizëm të gjallë. Me pjesëmarrjen e proteinave zhvillohen proceset kryesore që sigurojnë funksionet vitale të trupit: frymëmarrje, tretje, tkurrje muskulore, transmetim i impulseve nervore. Indet e eshtrave, lëkura, flokët dhe formacionet me brirë të qenieve të gjalla përbëhen nga proteina. Për shumicën e gjitarëve, rritja dhe zhvillimi i trupit ndodh për shkak të ushqimeve që përmbajnë proteina si përbërës ushqimor. Roli i proteinave në trup dhe, në përputhje me rrethanat, struktura e tyre është shumë e larmishme.

Përbërja e proteinave.

Të gjitha proteinat janë polimere, zinxhirët e të cilave janë mbledhur nga fragmente aminoacide. Aminoacidet janë komponime organike që përmbajnë në përbërjen e tyre (në përputhje me emrin) një grup amino NH 2 dhe një grup acid organik, d.m.th. karboksil, grup COOH. Nga e gjithë shumëllojshmëria e aminoacideve ekzistuese (teorikisht, numri i aminoacideve të mundshme është i pakufizuar), vetëm ato që kanë vetëm një atom karboni midis grupit amino dhe grupit karboksil marrin pjesë në formimin e proteinave. Në përgjithësi, aminoacidet e përfshira në formimin e proteinave mund të përfaqësohen me formulën: H2N-CH(R)-COOH. Grupi R i lidhur me atomin e karbonit (ai midis grupeve amino dhe karboksil) përcakton ndryshimin midis aminoacideve që formojnë proteinat. Ky grup mund të përbëhet vetëm nga atomet e karbonit dhe hidrogjenit, por më shpesh ai përmban, përveç C dhe H, grupe të ndryshme funksionale (të aftë për transformime të mëtejshme), për shembull, HO-, H 2 N-, etj. një opsion kur R = H.

Organizmat e qenieve të gjalla përmbajnë më shumë se 100 aminoacide të ndryshme, megjithatë, jo të gjitha përdoren në ndërtimin e proteinave, por vetëm 20, të ashtuquajturat "themelore". Në tabelë 1 tregon emrat e tyre (shumica e emrave të zhvilluar historikisht), formula strukturore, si dhe shkurtesa e përdorur gjerësisht. Të gjitha formulat strukturore janë renditur në tabelë në mënyrë që fragmenti kryesor i aminoacideve të jetë në të djathtë.

Tabela 1. AMINOACIDET E PËRFSHIRËN NË KRIJIMIN E PROTEINAVE

Emri	Struktura	Emërtimi
GLICINE		GLI
ALANIN		ALA
VALINE		BOSHT
LEUCINE		LEI
ISOLEVINË		ILE
SERINE		SER
THREONINË		TRE
CISTEINË		CIS
METIONINA		MET
LIZINA		LIZ
ARGININË		ARG
ACIDI ASPARAGIK		ASN
ASPARAGINA		ASN
ACIDI GLUTAMIK		GLU
GLUTAMINA		GLN
FENILALANINË		THARESE FLOKESH
TIROZINË		TIR
TRIPTOPAN		TRE
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Në praktikën ndërkombëtare, përcaktimi i shkurtuar i aminoacideve të listuara duke përdorur shkurtesat latine me tre shkronja ose një shkronjë pranohet, për shembull, glicina - Gly ose G, alanina - Ala ose A.

Ndër këto njëzet aminoacide (Tabela 1), vetëm prolina përmban një grup NH pranë grupit karboksil COOH (në vend të NH 2), pasi është pjesë e fragmentit ciklik.

Tetë aminoacide (valinë, leucinë, izoleucinë, treonine, metioninë, lizin, fenilalaninë dhe triptofan), të vendosura në tabelë në një sfond gri, quhen thelbësore, pasi trupi duhet t'i marrë ato vazhdimisht nga ushqimet proteinike për rritje dhe zhvillim normal.

Një molekulë proteine formohet si rezultat i lidhjes sekuenciale të aminoacideve, ndërsa grupi karboksil i një acidi ndërvepron me grupin amino të një molekule fqinje, duke rezultuar në formimin e një lidhje peptide -CO-NH- dhe lirimin e një molekulë uji. Në Fig. Figura 1 tregon një kombinim sekuencial të alaninës, valinës dhe glicinës.

Oriz. 1 SERIA LIDHJA E AMINOACIDEVE gjatë formimit të një molekule proteine. Rruga nga grupi amino terminal i H2N në grupin karboksil terminal të COOH u zgjodh si drejtimi kryesor i zinxhirit polimer.

Për të përshkruar në mënyrë kompakte strukturën e një molekule proteine, përdoren shkurtesat për aminoacidet (Tabela 1, kolona e tretë) të përfshira në formimin e zinxhirit polimer. Fragmenti i molekulës i paraqitur në Fig. 1 shkruhet si më poshtë: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekulat e proteinave përmbajnë nga 50 deri në 1500 mbetje aminoacide (zinxhirët më të shkurtër quhen polipeptide). Individualiteti i një proteine përcaktohet nga grupi i aminoacideve që përbëjnë zinxhirin polimer dhe, jo më pak i rëndësishëm, nga rendi i alternimit të tyre përgjatë zinxhirit. Për shembull, molekula e insulinës përbëhet nga 51 mbetje aminoacide (kjo është një nga proteinat e zinxhirit më të shkurtër) dhe përbëhet nga dy zinxhirë paralelë me gjatësi të pabarabartë të lidhur me njëri-tjetrin. Rendi i alternimit të fragmenteve të aminoacideve është paraqitur në Fig. 2.

Oriz. 2 MOLEKULA E INSULINËS, i ndërtuar nga 51 mbetje aminoacide, fragmente të aminoacideve identike shënohen me ngjyrën përkatëse të sfondit. Mbetjet e aminoacideve të cisteinës që përmbahen në zinxhir (shkurtuar CIS) formojnë ura disulfide -S-S-, të cilat lidhin dy molekula polimerësh, ose formojnë ura brenda një zinxhiri.

Molekulat e aminoacideve të cisteinës (Tabela 1) përmbajnë grupe sulfhidride reaktive –SH, të cilat ndërveprojnë me njëra-tjetrën, duke formuar ura disulfide –S-S-. Roli i cisteinës në botën e proteinave është i veçantë; me pjesëmarrjen e saj, formohen lidhje tërthore midis molekulave të proteinave polimer.

Kombinimi i aminoacideve në një zinxhir polimer ndodh në një organizëm të gjallë nën kontrollin e acideve nukleike; ato sigurojnë një rend të rreptë montimi dhe rregullojnë gjatësinë fikse të molekulës së polimerit. cm. ACIDET NUKLEIK).

Struktura e proteinave.

Përbërja e molekulës së proteinës, e paraqitur në formën e mbetjeve të alternuara të aminoacideve (Fig. 2), quhet struktura primare e proteinës. Lidhjet hidrogjenore ndodhin midis grupeve imino HN dhe grupeve karbonil CO të pranishme në zinxhirin e polimerit ( cm. LIDHJA E HIDROGJENIT), si rezultat, molekula e proteinës fiton një formë të caktuar hapësinore, e quajtur një strukturë dytësore. Llojet më të zakonshme të strukturës dytësore të proteinave janë dy.

Opsioni i parë, i quajtur α-helix, realizohet duke përdorur lidhje hidrogjeni brenda një molekule të vetme polimer. Parametrat gjeometrikë të molekulës, të përcaktuara nga gjatësitë e lidhjeve dhe këndet e lidhjes, janë të tillë që formimi i lidhjeve hidrogjenore është i mundur për grupet H-N dhe C=O, ndërmjet të cilave ndodhen dy fragmente peptide H-N-C=O (Fig. 3).

Përbërja e zinxhirit polipeptid të paraqitur në Fig. 3, e shkruar në formë të shkurtuar si më poshtë:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Si rezultat i efektit shtrëngues të lidhjeve hidrogjenore, molekula merr formën e një spirale - e ashtuquajtura α-spiralja, ajo përshkruhet si një shirit spirale i lakuar që kalon nëpër atomet që formojnë zinxhirin polimer (Fig. 4)

Oriz. 4 MODEL 3D I NJË MOLEKULE PROTEINE në formën e një α-helix. Lidhjet e hidrogjenit tregohen me vija të gjelbra me pika. Forma cilindrike e spirales është e dukshme në një kënd të caktuar rrotullimi (atomet e hidrogjenit nuk tregohen në figurë). Ngjyrosja e atomeve individuale jepet në përputhje me rregullat ndërkombëtare, të cilat rekomandojnë të zezën për atomet e karbonit, blunë për azotin, të kuqe për oksigjenin, të verdhën për squfurin (për atomet e hidrogjenit që nuk tregohen në figurë, rekomandohet e bardha, në këtë rast e gjithë struktura e përshkruar në një sfond të errët).

Një version tjetër i strukturës dytësore, i quajtur struktura β, formohet gjithashtu me pjesëmarrjen e lidhjeve hidrogjenore, ndryshimi është se grupet H-N dhe C=O të dy ose më shumë zinxhirëve polimerë të vendosur paralelisht ndërveprojnë. Meqenëse zinxhiri polipeptid ka një drejtim (Fig. 1), opsionet janë të mundshme kur drejtimi i zinxhirëve përputhet (struktura β paralele, Fig. 5), ose ato janë të kundërta (struktura β antiparalele, Fig. 6).

Zinxhirët polimer me përbërje të ndryshme mund të marrin pjesë në formimin e strukturës β, ndërsa grupet organike që inkuadrojnë zinxhirin e polimerit (Ph, CH 2 OH, etj.) në shumicën e rasteve luajnë një rol dytësor; pozicioni relativ i H-N dhe C. =Grupet O janë vendimtare. Meqenëse grupet H-N dhe C=O drejtohen në drejtime të ndryshme në lidhje me zinxhirin polimer (lart e poshtë në figurë), ndërveprimi i njëkohshëm i tre ose më shumë zinxhirëve bëhet i mundur.

Përbërja e zinxhirit të parë polipeptid në Fig. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Përbërja e zinxhirit të dytë dhe të tretë:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Përbërja e zinxhirëve polipeptidë të paraqitur në Fig. 6, njësoj si në Fig. 5, ndryshimi është se zinxhiri i dytë ka drejtim të kundërt (në krahasim me Fig. 5).

Formimi i një strukture β brenda një molekule është i mundur kur një fragment zinxhir në një zonë të caktuar rrotullohet me 180°; në këtë rast, dy degë të një molekule kanë drejtime të kundërta, duke rezultuar në formimin e një strukture β antiparalele ( Fig. 7).

Struktura e treguar në Fig. 7 në një imazh të sheshtë, të paraqitur në Fig. 8 në formën e një modeli tredimensional. Seksionet e strukturës β zakonisht shënohen thjesht me një shirit të valëzuar të sheshtë që kalon nëpër atomet që formojnë zinxhirin polimer.

Struktura e shumë proteinave alternon midis α-spiralës dhe strukturave β-të ngjashme me shiritin, si dhe zinxhirëve të vetëm polipeptid. Rregullimi dhe alternimi i tyre i ndërsjellë në zinxhirin polimer quhet struktura terciare e proteinës.

Metodat për përshkrimin e strukturës së proteinave janë paraqitur më poshtë duke përdorur shembullin e crambinit të proteinave bimore. Formulat strukturore të proteinave, që shpesh përmbajnë deri në qindra fragmente aminoacide, janë komplekse, të rënda dhe të vështira për t'u kuptuar, prandaj, ndonjëherë përdoren formula strukturore të thjeshtuara - pa simbole të elementeve kimike (Fig. 9, opsioni A), por në në të njëjtën kohë ruani ngjyrën e goditjeve të valencës në përputhje me rregullat ndërkombëtare (Fig. 4). Në këtë rast, formula nuk paraqitet në një imazh të sheshtë, por në një imazh hapësinor, i cili korrespondon me strukturën reale të molekulës. Kjo metodë lejon, për shembull, të dallohen urat disulfide (të ngjashme me ato që gjenden në insulinë, Fig. 2), grupet fenil në kornizën anësore të zinxhirit, etj. Imazhi i molekulave në formën e modeleve tre-dimensionale (topa e lidhur me shufra) është disi më e qartë (Fig. 9, opsioni B). Megjithatë, të dyja metodat nuk lejojnë shfaqjen e strukturës terciare, kështu që biofizikanti amerikan Jane Richardson propozoi paraqitjen e strukturave α në formën e shiritave të përdredhur spirale (shih Fig. 4), struktura β në formën e shiritave të valëzuar të sheshtë (Fig. 8), dhe lidhja e tyre me zinxhirë të vetëm - në formën e tufave të holla, çdo lloj strukture ka ngjyrën e vet. Kjo metodë e paraqitjes së strukturës terciare të një proteine tani përdoret gjerësisht (Fig. 9, opsioni B). Ndonjëherë, për informacion më të madh, struktura terciare dhe formula e thjeshtuar strukturore tregohen së bashku (Fig. 9, opsioni D). Ekzistojnë gjithashtu modifikime të metodës së propozuar nga Richardson: α-spira përshkruhen si cilindra, dhe strukturat β përshkruhen në formën e shigjetave të sheshta që tregojnë drejtimin e zinxhirit (Fig. 9, opsioni E). Një metodë më pak e zakonshme është në të cilën e gjithë molekula përshkruhet në formën e një litari, ku strukturat e pabarabarta theksohen me ngjyra të ndryshme dhe urat disulfide tregohen si ura të verdha (Fig. 9, opsioni E).

Më e përshtatshme për perceptim është opsioni B, kur kur përshkruhet struktura terciare, nuk tregohen tiparet strukturore të proteinës (fragmentet e aminoacideve, rendi i alternimit të tyre, lidhjet e hidrogjenit), dhe supozohet se të gjitha proteinat përmbajnë "detaje marrë nga një grup standard prej njëzet aminoacidesh (Tabela 1). Detyra kryesore kur përshkruan një strukturë terciare është të tregojë rregullimin hapësinor dhe alternimin e strukturave dytësore.

Oriz. 9 OPCIONE TË NDRYSHME PËR PËRFAQËSIMIN E STRUKTURËS SË PROTEINËS SË KRUMBINËS.
A – formula strukturore në imazhin hapësinor.
B – strukturë në formën e një modeli tredimensional.
B – struktura terciare e molekulës.
D - kombinimi i opsioneve A dhe B.
D – imazh i thjeshtuar i strukturës terciare.
E – strukturë terciare me ura disulfide.

Më e përshtatshme për perceptim është struktura terciare volumetrike (opsioni B), e çliruar nga detajet e formulës strukturore.

Një molekulë proteine me strukturë terciare, si rregull, merr një konfigurim të caktuar, i cili formohet nga ndërveprimet polare (elektrostatike) dhe lidhjet hidrogjenore. Si rezultat, molekula merr formën e një topi kompakt - proteina globulare (globula, lat. top), ose proteina filamentoze - fibrilare (fibra, lat. fibra).

Një shembull i një strukture globulare është proteina albumina; klasa e albuminës përfshin të bardhën e vezës së pulës. Zinxhiri polimer i albuminës është mbledhur kryesisht nga alanina, acidi aspartik, glicina dhe cisteina, duke alternuar në një rend të caktuar. Struktura terciare përmban α-helika të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 10).

Oriz. 10 STRUKTURA GLOBULARE E ALBUMINIT

Një shembull i një strukture fibrilare është proteina fibroin. Ato përmbajnë një numër të madh mbetjesh glicine, alanine dhe serine (çdo mbetje e dytë e aminoacideve është glicinë); Nuk ka mbetje cisteine që përmbajnë grupe sulfhidride. Fibroina, përbërësi kryesor i mëndafshit natyror dhe rrjetës së merimangës, përmban struktura β të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 11).

Oriz. njëmbëdhjetë PROTEINA FIBRILLARE FIBROIN

Mundësia e formimit të një strukture terciare të një lloji të caktuar është e natyrshme në strukturën parësore të proteinës, d.m.th. të përcaktuar paraprakisht sipas rendit të alternimit të mbetjeve të aminoacideve. Nga grupe të caktuara mbetjesh të tilla, lindin kryesisht α-helika (ka mjaft grupe të tilla), një grup tjetër çon në shfaqjen e strukturave β, zinxhirët e vetëm karakterizohen nga përbërja e tyre.

Disa molekula proteinike, duke ruajtur strukturën e tyre terciare, janë të afta të kombinohen në agregate të mëdha supramolekulare, ndërsa ato mbahen së bashku nga ndërveprimet polare, si dhe lidhjet hidrogjenore. Formacione të tilla quhen struktura kuaternare e proteinës. Për shembull, proteina ferritin, e përbërë kryesisht nga leucina, acidi glutamik, acidi aspartik dhe histidina (ferricina përmban të gjitha 20 mbetjet e aminoacideve në sasi të ndryshme), formon një strukturë terciare prej katër α-helikash paralele. Kur molekulat kombinohen në një grup të vetëm (Fig. 12), formohet një strukturë kuaternare, e cila mund të përfshijë deri në 24 molekula ferritine.

Fig.12 FORMIMI I STRUKTURES KUATERNARE TE PROTEINES GLOBULAR FERITINE

Një shembull tjetër i formacioneve supramolekulare është struktura e kolagjenit. Është një proteinë fibrilare, zinxhirët e së cilës ndërtohen kryesisht nga glicina, duke alternuar me prolinën dhe lizinën. Struktura përmban zinxhirë të vetëm, α-spira të trefishta, të alternuara me struktura β në formë shiriti të renditura në tufa paralele (Fig. 13).

Fig.13 STRUKTURA SUPRAMOLEKULARE E PROTEINËS SË KOLAGJENIT FIBRILLAR

Vetitë kimike të proteinave.

Nën veprimin e tretësve organikë, produkteve të mbeturinave të disa baktereve (fermentimi i acidit laktik) ose me rritjen e temperaturës, shkatërrimi i strukturave dytësore dhe terciare ndodh pa dëmtuar strukturën e saj parësore, si rezultat i së cilës proteina humbet tretshmërinë dhe humbet aktivitetin biologjik; ky proces quhet denatyrim, domethënë humbja e vetive natyrore, për shembull, gjizë e qumështit të thartë, e bardha e koaguluar e një veze pule të zier. Në temperatura të larta, proteinat e organizmave të gjallë (në veçanti të mikroorganizmave) denatyrohen shpejt. Proteinat e tilla nuk janë në gjendje të marrin pjesë në proceset biologjike, si rezultat, mikroorganizmat vdesin, kështu që qumështi i zier (ose i pasterizuar) mund të ruhet më gjatë.

Lidhjet peptide H-N-C=O që formojnë zinxhirin polimer të një molekule proteine hidrolizohen në prani të acideve ose alkaleve, duke shkaktuar thyerjen e zinxhirit polimer, gjë që përfundimisht mund të çojë në aminoacidet origjinale. Lidhjet peptide që janë pjesë e α-helikave ose strukturave β janë më rezistente ndaj hidrolizës dhe ndikimeve të ndryshme kimike (krahasuar me të njëjtat lidhje në zinxhirë të vetëm). Një zbërthim më delikat i molekulës së proteinës në aminoacide përbërëse të saj kryhet në një mjedis anhidrik duke përdorur hidrazinë H 2 N-NH 2 , ndërsa të gjitha fragmentet e aminoacideve, përveç atij të fundit, formojnë të ashtuquajturat hidrazide të acidit karboksilik që përmbajnë fragmentin. C(O)-HN-NH 2 (Fig. 14).

Oriz. 14. DIVIZIONI I POLIPEPTIDIVE

Një analizë e tillë mund të japë informacion në lidhje me përbërjen e aminoacideve të një proteine të caktuar, por është më e rëndësishme të dihet sekuenca e tyre në molekulën e proteinës. Një nga metodat e përdorura gjerësisht për këtë qëllim është veprimi i fenil izotiocianatit (FITC) në zinxhirin polipeptid, i cili në një mjedis alkalik ngjitet me polipeptidin (nga fundi që përmban grupin amino), dhe kur reaksioni i mjedisi ndryshon në acid, shkëputet nga zinxhiri, duke marrë me vete një fragment të një aminoacidi (Fig. 15).

Oriz. 15 SHKARJE SEKUENCIAL TË POLIPEPTIDEVE

Shumë teknika të veçanta janë zhvilluar për një analizë të tillë, duke përfshirë ato që fillojnë të "çmontojnë" molekulën e proteinës në përbërësit e saj përbërës, duke filluar nga fundi karboksil.

Urat ndër-disulfide S-S (të formuara nga ndërveprimi i mbetjeve të cisteinës, Fig. 2 dhe 9) çahen, duke i kthyer ato në grupe HS me veprimin e agjentëve të ndryshëm reduktues. Veprimi i agjentëve oksidues (oksigjen ose peroksid hidrogjeni) përsëri çon në formimin e urave disulfide (Fig. 16).

Oriz. 16. SHKARJA E URAVE DISULFIDE

Për të krijuar lidhje shtesë të kryqëzuara në proteina, përdoret reaktiviteti i grupeve amino dhe karboksil. Grupet amino që ndodhen në kornizën anësore të zinxhirit janë më të arritshëm për ndërveprime të ndryshme - fragmente të lizinës, asparaginës, lizinës, prolinës (Tabela 1). Kur të tilla amino grupe ndërveprojnë me formaldehidin, ndodh një proces kondensimi dhe shfaqen ura të kryqëzuara –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Oriz. 17 KRIJIMI I URAVE KRYQE SHTESË MES MOLEKULAVE TË PROTEINËS.

Grupet e fundit karboksil të proteinës janë të afta të reagojnë me komponime komplekse të disa metaleve polivalente (përbërjet e kromit përdoren më shpesh), dhe gjithashtu ndodhin lidhje të kryqëzuara. Të dy proceset përdoren në rrezitje të lëkurës.

Roli i proteinave në trup.

Roli i proteinave në trup është i larmishëm.

Enzimat(fermentimi lat. – fermentim), emri tjetër i tyre është enzimat (en zumh greqisht. - në maja) janë proteina me aktivitet katalitik; ato janë të afta të rrisin shpejtësinë e proceseve biokimike mijëra herë. Nën veprimin e enzimave, përbërësit përbërës të ushqimit: proteinat, yndyrat dhe karbohidratet zbërthehen në komponime më të thjeshta, nga të cilat më pas sintetizohen makromolekulat e reja të nevojshme për një lloj të caktuar organizmi. Enzimat gjithashtu marrin pjesë në shumë procese të sintezës biokimike, për shembull, në sintezën e proteinave (disa proteina ndihmojnë në sintetizimin e të tjerave). Cm. ENZIMET

Enzimat nuk janë vetëm katalizatorë shumë efikasë, por edhe selektivë (drejtojnë reaksionin rreptësisht në një drejtim të caktuar). Në prani të tyre, reaksioni vazhdon me rendiment pothuajse 100% pa formimin e nënprodukteve, dhe kushtet janë të buta: presion normal atmosferik dhe temperaturë të një organizmi të gjallë. Për krahasim, sinteza e amoniakut nga hidrogjeni dhe azoti në prani të një katalizatori - hekuri i aktivizuar - kryhet në 400-500 ° C dhe një presion prej 30 MPa, rendimenti i amoniakut është 15-25% për cikël. Enzimat konsiderohen si katalizatorë të pakrahasueshëm.

Hulumtimi intensiv mbi enzimat filloi në mesin e shekullit të 19-të; tani janë studiuar më shumë se 2000 enzima të ndryshme, kjo është klasa më e larmishme e proteinave.

Emrat e enzimave janë si më poshtë: mbaresa -ase i shtohet emrit të reagentit me të cilin ndërvepron enzima, ose emrit të reaksionit të katalizuar, për shembull, arginaza dekompozon argininën (Tabela 1), dekarboksilaza katalizon dekarboksilimin, d.m.th. heqja e CO 2 nga grupi karboksil:

– COOH → – CH + CO 2

Shpesh, për të treguar më saktë rolin e një enzime, si objekti ashtu edhe lloji i reagimit tregohen në emrin e saj, për shembull, alkool dehidrogjenaza, një enzimë që kryen dehidrogjenimin e alkooleve.

Për disa enzima, të zbuluara shumë kohë më parë, është ruajtur emri historik (pa mbaresën –aza), për shembull, pepsin (pepsis, greke. tretje) dhe tripsinë (thrypsis greke. lëngëzimi), këto enzima shpërbëjnë proteinat.

Për sistematizimin, enzimat kombinohen në klasa të mëdha, klasifikimi bazohet në llojin e reaksionit, klasat emërtohen sipas parimit të përgjithshëm - emri i reaksionit dhe mbarimi - aza. Disa nga këto klasa janë renditur më poshtë.

Oksidoreduktazat– enzimat që katalizojnë reaksionet redoks. Dehidrogjenazat e përfshira në këtë klasë kryejnë transferimin e protoneve, për shembull, dehidrogjenaza e alkoolit (ADH) oksidon alkoolet në aldehide, oksidimi i mëpasshëm i aldehideve në acide karboksilike katalizohet nga dehidrogjenazat aldehide (ALDH). Të dy proceset ndodhin në trup gjatë shndërrimit të etanolit në acid acetik (Fig. 18).

Oriz. 18 OXIDIMI ME DY FAZA I ETANOLIT ndaj acidit acetik

Nuk është etanoli ai që ka një efekt narkotik, por produkti i ndërmjetëm acetaldehidi; sa më i ulët të jetë aktiviteti i enzimës ALDH, aq më ngadalë zhvillohet faza e dytë - oksidimi i acetaldehidit në acid acetik dhe aq më i gjatë dhe më i fortë efekti dehës nga gëlltitja. etanol. Analiza tregoi se më shumë se 80% e përfaqësuesve të racës së verdhë kanë aktivitet relativisht të ulët të ALDH dhe për këtë arsye kanë një tolerancë dukshëm më të rëndë ndaj alkoolit. Arsyeja e këtij aktiviteti kongjenital të reduktuar të ALDH është se disa nga mbetjet e acidit glutamik në molekulën e "dobësuar" ALDH zëvendësohen nga fragmente lizine (Tabela 1).

Transferimet– enzimat që katalizojnë transferimin e grupeve funksionale, për shembull, transiminaza katalizon lëvizjen e një grupi amino.

Hidrolaza– enzimat që katalizojnë hidrolizën. Tripsina dhe pepsina e përmendur më parë hidrolizojnë lidhjet peptide, dhe lipazat çajnë lidhjen esterike në yndyrna:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liazet– enzimat që katalizojnë reaksione që nuk zhvillohen në mënyrë hidrolitike; si rezultat i këtyre reaksioneve prishen lidhjet C-C, C-O, C-N dhe krijohen lidhje të reja. Enzima dekarboksilazë i përket kësaj klase

Izomerazat– enzimat që katalizojnë izomerizimin, për shembull, shndërrimi i acidit maleik në acid fumarik (Fig. 19), ky është një shembull i izomerizimit cis - trans (shih ISOMERIA).

Oriz. 19. IZOMERIZIMI I ACIDIT MALEIK në fumarik në prani të një enzime.

Në punën e enzimave vërehet një parim i përgjithshëm, sipas të cilit gjithmonë ekziston një korrespondencë strukturore midis enzimës dhe reagjentit të reaksionit të përshpejtuar. Sipas shprehjes figurative të një prej themeluesve të doktrinës së enzimave, E. Fisher, reagjenti i përshtatet enzimës si një çelës në një bravë. Në këtë drejtim, çdo enzimë katalizon një reaksion kimik specifik ose grup reaksionesh të të njëjtit lloj. Ndonjëherë një enzimë mund të veprojë në një përbërje të vetme, për shembull, ureaza (uroni greke. – urina) katalizon vetëm hidrolizën e uresë:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Selektiviteti më delikat shfaqet nga enzimat që bëjnë dallimin midis antipodeve optikisht aktive - izomerëve të majtë dhe të djathtë. L-arginaza vepron vetëm në argininën levorotatore dhe nuk ndikon në izomerin dekstrorotator. L-laktat dehidrogjenaza vepron vetëm në esteret levorotatore të acidit laktik, të ashtuquajturat laktatet (lactis lat. qumësht), ndërsa D-laktat dehidrogjenaza zbërthen ekskluzivisht D-laktatet.

Shumica e enzimave veprojnë jo në një, por në një grup përbërësish të lidhur, për shembull, tripsina "preferon" të shkëputë lidhjet peptide të formuara nga lizina dhe arginina (Tabela 1.)

Vetitë katalitike të disa enzimave, të tilla si hidrolaza, përcaktohen vetëm nga struktura e vetë molekulës së proteinës; një klasë tjetër enzimash - oksidoreduktaza (për shembull, dehidrogjenaza e alkoolit) mund të jetë aktive vetëm në prani të molekulave joproteinike shoqëruese - vitaminat, jonet aktivizuese Mg, Ca, Zn, Mn dhe fragmente të acideve nukleike (Fig. 20).

Oriz. 20 MOLEKULA E DEHIDROGENAZËS SË ALKOOLIT

Proteinat e transportit lidhin dhe transportojnë molekula ose jone të ndryshme nëpër membranat qelizore (si brenda ashtu edhe jashtë qelizës), si dhe nga një organ në tjetrin.

Për shembull, hemoglobina lidh oksigjenin ndërsa gjaku kalon nëpër mushkëri dhe e dërgon atë në inde të ndryshme të trupit, ku oksigjeni lirohet dhe më pas përdoret për të oksiduar përbërësit e ushqimit, ky proces shërben si burim energjie (nganjëherë termi "djegie" e ushqimit në trup përdoret).

Përveç pjesës së proteinës, hemoglobina përmban një përbërje komplekse hekuri me molekulën ciklike porfirinë (porphyros greke. – vjollcë), e cila shkakton ngjyrën e kuqe të gjakut. Është ky kompleks (Fig. 21, majtas) që luan rolin e një transportuesi oksigjeni. Në hemoglobinë, kompleksi i hekurit të porfirinës ndodhet brenda molekulës së proteinës dhe mbahet në vend nëpërmjet ndërveprimeve polare, si dhe një lidhje koordinimi me azotin në histidinën (Tabela 1), e cila është pjesë e proteinës. Molekula O2 e bartur nga hemoglobina është ngjitur nëpërmjet një lidhjeje koordinimi me atomin e hekurit në anën e kundërt me atë në të cilën është ngjitur histidina (Fig. 21, djathtas).

Oriz. 21 STRUKTURA E KOMPLEKSIT TË HEKURIT

Struktura e kompleksit është paraqitur në të djathtë në formën e një modeli tredimensional. Kompleksi mbahet në molekulën e proteinës nga një lidhje koordinimi (vijë me pika blu) midis atomit të Fe dhe atomit N në histidinën që është pjesë e proteinës. Molekula O2 e bartur nga hemoglobina është e bashkangjitur në mënyrë të koordinuar (vijë e kuqe me pika) me atomin e Fe nga ana e kundërt e kompleksit planar.

Hemoglobina është një nga proteinat më të studiuara tërësisht; ajo përbëhet nga a-spira të lidhura me zinxhirë të vetëm dhe përmban katër komplekse hekuri. Kështu, hemoglobina është si një paketë voluminoze për transportimin e katër molekulave të oksigjenit në të njëjtën kohë. Forma e hemoglobinës korrespondon me proteinat globulare (Fig. 22).

Oriz. 22 FORMA GLOBULARE E HEMOGLOBINËS

"Avantazhi" kryesor i hemoglobinës është se shtimi i oksigjenit dhe eliminimi i tij pasues gjatë transferimit në inde dhe organe të ndryshme ndodh shpejt. Monoksidi i karbonit, CO (monoksidi i karbonit), lidhet me Fe në hemoglobinë edhe më shpejt, por, ndryshe nga O 2, formon një kompleks që është i vështirë për t'u shkatërruar. Si rezultat, një hemoglobinë e tillë nuk është në gjendje të lidhë O 2, gjë që çon (nëse thithen sasi të mëdha monoksidi të karbonit) në vdekjen e trupit nga mbytja.

Funksioni i dytë i hemoglobinës është transferimi i CO 2 të nxjerrë, por në procesin e lidhjes së përkohshme të dioksidit të karbonit, nuk merr pjesë atomi i hekurit, por grupi H 2 N i proteinës.

"Performanca" e proteinave varet nga struktura e tyre, për shembull, zëvendësimi i mbetjes së vetme të aminoacideve të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të hemoglobinës me një mbetje valine (një anomali e rrallë kongjenitale) çon në një sëmundje të quajtur anemi drapërocitare.

Ekzistojnë gjithashtu proteina transportuese që mund të lidhin yndyrnat, glukozën dhe aminoacidet dhe t'i transportojnë ato brenda dhe jashtë qelizave.

Proteinat e transportit të një lloji të veçantë nuk transportojnë vetë substancat, por kryejnë funksionet e një "rregullatori të transportit", duke kaluar disa substanca përmes membranës (muri i jashtëm i qelizës). Proteinat e tilla më shpesh quhen proteina të membranës. Ata kanë formën e një cilindri të zbrazët dhe, duke u futur në murin e membranës, sigurojnë lëvizjen e disa molekulave ose joneve polare në qelizë. Një shembull i një proteine membranore është porina (Fig. 23).

Oriz. 23 PROTEINA PORINË

Proteinat e ushqimit dhe ruajtjes, siç sugjeron emri, shërbejnë si burime të ushqyerjes së brendshme, më së shpeshti për embrionet e bimëve dhe kafshëve, si dhe në fazat e hershme të zhvillimit të organizmave të rinj. Proteinat e ushqimit përfshijnë albuminën (Fig. 10), përbërësin kryesor të të bardhës së vezës dhe kazeinën, proteinën kryesore të qumështit. Nën ndikimin e enzimës pepsinë, kazeina mpikset në stomak, e cila siguron mbajtjen e saj në traktin tretës dhe përthithjen efektive. Kazeina përmban fragmente të të gjitha aminoacideve të nevojshme për trupin.

Ferritina (Fig. 12), e cila gjendet në indet e kafshëve, përmban jone hekuri.

Proteinat e ruajtjes përfshijnë gjithashtu mioglobinën, e cila është e ngjashme në përbërje dhe strukturë me hemoglobinën. Mioglobina është e përqendruar kryesisht në muskuj, roli i saj kryesor është të ruajë oksigjenin që i jep hemoglobina. Ai ngopet shpejt me oksigjen (shumë më shpejt se hemoglobina), dhe pastaj gradualisht e transferon atë në inde të ndryshme.

Proteinat strukturore kryejnë një funksion mbrojtës (lëkurë) ose një funksion mbështetës - ato e mbajnë trupin së bashku në një tërësi të vetme dhe i japin atij forcë (kërc dhe tendin). Komponenti kryesor i tyre është kolagjeni i proteinës fibrilare (Fig. 11), proteina më e zakonshme në botën shtazore në trupin e gjitarëve, që përbën pothuajse 30% të masës totale të proteinave. Kolagjeni ka forcë të lartë në tërheqje (forca e lëkurës është e njohur), por për shkak të përmbajtjes së ulët të lidhjeve tërthore në kolagjenin e lëkurës, lëkurat e kafshëve janë pak të përdorura në formën e tyre të papërpunuar për prodhimin e produkteve të ndryshme. Për të reduktuar ënjtjen e lëkurës në ujë, tkurrjen gjatë tharjes, si dhe për të rritur forcën në gjendje të ujitur dhe për të rritur elasticitetin në kolagjen, krijohen lidhje tërthore shtesë (Fig. 15a), ky është i ashtuquajturi procesi i rrezitjes së lëkurës. .

Në organizmat e gjallë, molekulat e kolagjenit që lindin gjatë rritjes dhe zhvillimit të organizmit nuk rinovohen dhe nuk zëvendësohen nga ato të saposintetizuara. Ndërsa trupi plaket, numri i lidhjeve tërthore në kolagjen rritet, gjë që çon në një ulje të elasticitetit të tij, dhe meqenëse rinovimi nuk ndodh, shfaqen ndryshime të lidhura me moshën - një rritje në brishtësinë e kërcit dhe tendinave dhe pamjen. e rrudhave në lëkurë.

Ligamentet artikulare përmbajnë elastinë, një proteinë strukturore që shtrihet lehtësisht në dy dimensione. Elasticitetin më të madh e ka proteina rezilinë, e cila gjendet në pikat e menteshave të krahëve të disa insekteve.

Formacione me brirë - flokë, thonj, pupla, të përbëra kryesisht nga proteina keratine (Fig. 24). Dallimi kryesor i tij është përmbajtja e dukshme e mbetjeve të cisteinës që formojnë ura disulfide, e cila i jep elasticitet të lartë (aftësinë për të rikthyer formën e saj origjinale pas deformimit) flokëve, si dhe pëlhurave të leshta.

Oriz. 24. FRAGMENT I KERATINËS SË PROTEINËS FIBRILLARE

Për të ndryshuar në mënyrë të pakthyeshme formën e një objekti keratin, fillimisht duhet të shkatërroni urat disulfide me ndihmën e një agjenti reduktues, të jepni një formë të re dhe më pas të krijoni përsëri ura disulfide me ndihmën e një agjenti oksidues (Fig. 16). është pikërisht ajo që bëhet, për shembull, flokët perm.

Me një rritje të përmbajtjes së mbetjeve të cisteinës në keratin dhe, në përputhje me rrethanat, një rritje të numrit të urave disulfide, aftësia për të deformuar zhduket, por shfaqet forca e lartë (brirët e thundrakëve dhe guaskat e breshkave përmbajnë deri në 18% cisteinë fragmente). Trupi i gjitarëve përmban deri në 30 lloje të ndryshme keratine.

Proteina fibrilare fibroin, e lidhur me keratinën, e sekretuar nga vemjet e krimbit të mëndafshit kur mbërthen një fshikëz, si dhe nga merimangat kur thurin një rrjetë, përmban vetëm struktura β të lidhura me zinxhirë të vetëm (Fig. 11). Ndryshe nga keratina, fibroina nuk ka ura ndër-disulfide dhe është shumë e fortë në tërheqje (forca për njësi seksion kryq të disa mostrave të rrjetës është më e lartë se ajo e kabllove të çelikut). Për shkak të mungesës së lidhjeve tërthore, fibroina është joelastike (dihet se pëlhurat e leshta janë pothuajse rezistente ndaj rrudhave, ndërsa pëlhurat e mëndafshta rrudhen lehtësisht).

Proteinat rregullatore.

Proteinat rregullatore, të quajtura më shpesh hormone, janë të përfshira në procese të ndryshme fiziologjike. Për shembull, hormoni insulinë (Fig. 25) përbëhet nga dy zinxhirë α të lidhur me ura disulfide. Insulina rregullon proceset metabolike që përfshijnë glukozën; mungesa e saj çon në diabet.

Oriz. 25 INSULINË PROTEINORE

Gjëndra e hipofizës e trurit sintetizon një hormon që rregullon rritjen e trupit. Ekzistojnë proteina rregullatore që kontrollojnë biosintezën e enzimave të ndryshme në trup.

Proteinat kontraktuese dhe motorike i japin trupit aftësinë për t'u kontraktuar, ndryshuar formën dhe lëvizjen, veçanërisht muskujt. 40% e masës së të gjitha proteinave të përfshira në muskuj është miozina (mys, myos, greke. – muskul). Molekula e saj përmban pjesë fibrilare dhe globulare (Fig. 26)

Oriz. 26 MOLEKULA E MYOSINËS

Molekula të tilla kombinohen në agregate të mëdha që përmbajnë 300-400 molekula.

Kur përqendrimi i joneve të kalciumit ndryshon në hapësirën që rrethon fibrat e muskujve, ndodh një ndryshim i kthyeshëm në konformimin e molekulave - një ndryshim në formën e zinxhirit për shkak të rrotullimit të fragmenteve individuale rreth lidhjeve të valencës. Kjo çon në tkurrje dhe relaksim të muskujve; sinjali për të ndryshuar përqendrimin e joneve të kalciumit vjen nga mbaresat nervore në fibrat e muskujve. Tkurrja artificiale e muskujve mund të shkaktohet nga veprimi i impulseve elektrike, duke çuar në një ndryshim të mprehtë në përqendrimin e joneve të kalciumit; stimulimi i muskujve kardiak bazohet në këtë për të rivendosur funksionin e zemrës.

Proteinat mbrojtëse ndihmojnë në mbrojtjen e trupit nga pushtimi i baktereve sulmuese, viruseve dhe nga depërtimi i proteinave të huaja (emri i përgjithshëm për trupat e huaj është antigjene). Roli i proteinave mbrojtëse kryhet nga imunoglobulinat (një emër tjetër për to janë antitrupat); ata njohin antigjenet që kanë hyrë në trup dhe lidhen fort me to. Në trupin e gjitarëve, përfshirë njerëzit, ekzistojnë pesë klasa imunoglobulinash: M, G, A, D dhe E, struktura e tyre, siç sugjeron emri, është globulare, përveç kësaj, të gjitha ato janë ndërtuar në një mënyrë të ngjashme. Organizimi molekular i antitrupave është paraqitur më poshtë duke përdorur shembullin e imunoglobulinës së klasës G (Fig. 27). Molekula përmban katër zinxhirë polipeptidikë të lidhur me tre ura disulfide S-S (ato janë paraqitur në Fig. 27 me lidhje valente të trasha dhe simbole të mëdha S), përveç kësaj, çdo zinxhir polimer përmban ura disulfide brenda zinxhirit. Dy zinxhirët e mëdhenj polimer (në ngjyrë blu) përmbajnë 400-600 mbetje aminoacide. Dy zinxhirët e tjerë (në të gjelbër) janë pothuajse gjysma e gjatësisë, që përmbajnë afërsisht 220 mbetje aminoacide. Të katër zinxhirët janë rregulluar në atë mënyrë që grupet e terminalit H 2 N të drejtohen në të njëjtin drejtim.

Oriz. 27 PARAQITJA SKEMATIKE E STRUKTURËS SË IMUNOGLOBULINËS

Pasi trupi bie në kontakt me një proteinë të huaj (antigjen), qelizat e sistemit imunitar fillojnë të prodhojnë imunoglobulina (antitrupa), të cilat grumbullohen në serumin e gjakut. Në fazën e parë, puna kryesore kryhet nga seksionet e zinxhirëve që përmbajnë terminalin H 2 N (në Fig. 27, seksionet përkatëse janë shënuar me blu të hapur dhe jeshile të lehta). Këto janë zona të kapjes së antigjenit. Gjatë sintezës së imunoglobulinës, këto zona formohen në atë mënyrë që struktura dhe konfigurimi i tyre të korrespondojnë maksimalisht me strukturën e antigjenit që afrohet (si çelësi i një blloku, si enzimat, por detyrat në këtë rast janë të ndryshme). Kështu, për çdo antigjen, krijohet një antitrup rreptësisht individual si një përgjigje imune. Asnjë proteinë e njohur nuk mund ta ndryshojë strukturën e saj në mënyrë "plastike" në varësi të faktorëve të jashtëm, përveç imunoglobulinave. Enzimat e zgjidhin problemin e korrespondencës strukturore me reagjentin në një mënyrë tjetër - me ndihmën e një grupi gjigant enzimash të ndryshme, duke marrë parasysh të gjitha rastet e mundshme, dhe imunoglobulinat rindërtojnë çdo herë "mjetin e punës" përsëri. Për më tepër, rajoni i menteshës së imunoglobulinës (Fig. 27) u siguron dy zonave të kapjes me njëfarë lëvizshmërie të pavarur; si rezultat, molekula e imunoglobulinës mund të "gjeni" menjëherë dy vendet më të përshtatshme për kapjen në antigjen në mënyrë që të rregullojeni, kjo të kujton veprimet e një krijese krustacesh.

Tjetra, aktivizohet një zinxhir reaksionesh sekuenciale të sistemit imunitar të trupit, lidhen imunoglobulinat e klasave të tjera, si rezultat, proteina e huaj çaktivizohet, dhe më pas antigjeni (mikroorganizëm i huaj ose toksina) shkatërrohet dhe hiqet.

Pas kontaktit me antigjenin, përqendrimi maksimal i imunoglobulinës arrihet (në varësi të natyrës së antigjenit dhe karakteristikave individuale të vetë organizmit) brenda disa orësh (ndonjëherë disa ditësh). Trupi ruan kujtesën e një kontakti të tillë, dhe me një sulm të përsëritur nga i njëjti antigjen, imunoglobulinat grumbullohen në serumin e gjakut shumë më shpejt dhe në sasi më të mëdha - ndodh imuniteti i fituar.

Klasifikimi i mësipërm i proteinave është disi arbitrar, për shembull, proteina e trombinës, e përmendur midis proteinave mbrojtëse, është në thelb një enzimë që katalizon hidrolizën e lidhjeve peptide, domethënë i përket klasës së proteazave.

Proteinat mbrojtëse shpesh përfshijnë proteina nga helmi i gjarpërinjve dhe proteina toksike nga disa bimë, pasi detyra e tyre është të mbrojnë trupin nga dëmtimi.

Ka proteina, funksionet e të cilave janë kaq unike saqë e bën të vështirë klasifikimin e tyre. Për shembull, proteina monellin, e gjetur në një bimë afrikane, ka shije shumë të ëmbël dhe është studiuar si një substancë jo toksike që mund të përdoret në vend të sheqerit për të parandaluar obezitetin. Plazma e gjakut të disa peshqve të Antarktikut përmban proteina me veti antifriz, të cilat parandalojnë ngrirjen e gjakut të këtyre peshqve.

Sinteza artificiale e proteinave.

Kondensimi i aminoacideve që çon në një zinxhir polipeptid është një proces i studiuar mirë. Është e mundur, për shembull, të kryhet kondensimi i çdo aminoacidi ose një përzierje acidesh dhe, në përputhje me rrethanat, të merret një polimer që përmban njësi identike ose njësi të ndryshme të alternuara në një mënyrë të rastësishme. Polimere të tillë kanë pak ngjashmëri me polipeptidet natyrore dhe nuk kanë aktivitet biologjik. Detyra kryesore është të kombinohen aminoacidet në një rend të përcaktuar rreptësisht, të paracaktuar në mënyrë që të riprodhohet sekuenca e mbetjeve të aminoacideve në proteinat natyrore. Shkencëtari amerikan Robert Merrifield propozoi një metodë origjinale që bëri të mundur zgjidhjen e këtij problemi. Thelbi i metodës është që aminoacidi i parë ngjitet në një xhel polimer të patretshëm, i cili përmban grupe reaktive që mund të kombinohen me grupet –COOH – të aminoacideve. Polistireni i ndërlidhur me grupe klorometili të futura në të u mor si një substrat i tillë polimer. Për të parandaluar që aminoacidi i marrë për reaksionin të reagojë me vetveten dhe për të parandaluar që ai të bashkohet me grupin H2N me substratin, grupi amino i këtij acidi fillimisht bllokohet me një zëvendësues të rëndë [(C 4 H 9) 3 ] 3 grup OS (O). Pasi aminoacidi është ngjitur në mbështetësen e polimerit, grupi bllokues hiqet dhe një aminoacid tjetër futet në përzierjen e reaksionit, i cili gjithashtu ka një grup H2N të bllokuar më parë. Në një sistem të tillë është i mundur vetëm bashkëveprimi i grupit H 2 N të aminoacidit të parë dhe grupit –COOH të acidit të dytë, i cili kryhet në prani të katalizatorëve (kripërat e fosfoniumit). Më pas, e gjithë skema përsëritet, duke futur aminoacidin e tretë (Fig. 28).

Oriz. 28. SKEMA PËR SINTEZËN E ZINGJIRËVE POLIPEPTIDIK

Në fazën e fundit, zinxhirët polipeptidë që rezultojnë ndahen nga mbështetësi i polistirenit. Tani i gjithë procesi është i automatizuar; ka sintetizues automatikë të peptideve që funksionojnë sipas skemës së përshkruar. Shumë peptide të përdorura në mjekësi dhe bujqësi janë sintetizuar duke përdorur këtë metodë. Ishte gjithashtu e mundur të përftoheshin analoge të përmirësuar të peptideve natyrore me efekte selektive dhe të zgjeruara. Disa proteina të vogla sintetizohen, siç është hormoni insulinë dhe disa enzima.

Ekzistojnë gjithashtu metoda të sintezës së proteinave që kopjojnë proceset natyrore: ato sintetizojnë fragmente të acideve nukleike të konfiguruara për të prodhuar proteina të caktuara, pastaj këto fragmente ndërtohen në një organizëm të gjallë (për shembull, në një bakter), pas së cilës trupi fillon të prodhojë proteina e dëshiruar. Në këtë mënyrë, tani fitohen sasi të konsiderueshme të proteinave dhe peptideve të vështira për t'u arritur, si dhe analoge të tyre.

Proteinat si burime ushqimore.

Proteinat në një organizëm të gjallë shpërbëhen vazhdimisht në aminoacide të tyre origjinale (me pjesëmarrjen e domosdoshme të enzimeve), disa aminoacide shndërrohen në të tjera, pastaj proteinat sintetizohen përsëri (edhe me pjesëmarrjen e enzimave), d.m.th. trupi rinovohet vazhdimisht. Disa proteina (kolagjeni i lëkurës dhe flokëve) nuk rinovohen; trupi i humbet vazhdimisht dhe sintetizon të reja në këmbim. Proteinat si burime ushqimore kryejnë dy funksione kryesore: ato furnizojnë trupin me material ndërtimor për sintezën e molekulave të reja të proteinave dhe, përveç kësaj, furnizojnë trupin me energji (burime kalori).

Gjitarët mishngrënës (përfshirë njerëzit) marrin proteinat e nevojshme nga ushqimet bimore dhe shtazore. Asnjë nga proteinat e marra nga ushqimi nuk përfshihet në trup e pandryshuar. Në aparatin tretës, të gjitha proteinat e absorbuara zbërthehen në aminoacide dhe prej tyre ndërtohen proteinat e nevojshme për një organizëm të caktuar, ndërsa nga 8 acidet esenciale (Tabela 1), 12 të mbeturat mund të sintetizohen në trup nëse ato nuk furnizohen me ushqim në sasi të mjaftueshme, por acidet esenciale duhet të furnizohen me ushqim pa dështuar. Trupi merr atomet e squfurit në cisteinë me aminoacidin thelbësor metioninë. Disa nga proteinat shpërbëhen, duke çliruar energjinë e nevojshme për të ruajtur jetën, dhe azoti që ato përmbajnë ekskretohet nga trupi me urinë. Në mënyrë tipike, trupi i njeriut humbet 25-30 g proteina në ditë, kështu që ushqimet proteinike duhet të jenë gjithmonë të pranishme në sasinë e kërkuar. Kërkesa minimale ditore për proteina është 37 g për burrat dhe 29 g për gratë, por marrja e rekomanduar është pothuajse dy herë më e lartë. Gjatë vlerësimit të produkteve ushqimore, është e rëndësishme të merret parasysh cilësia e proteinave. Në mungesë ose përmbajtje të ulët të aminoacideve esenciale, proteina konsiderohet të jetë me vlerë të ulët, kështu që proteinat e tilla duhet të konsumohen në sasi më të mëdha. Kështu, proteinat e bishtajore përmbajnë pak metioninë, dhe proteinat e grurit dhe misrit janë të ulëta në lizinë (të dyja aminoacide thelbësore). Proteinat shtazore (me përjashtim të kolagjenit) klasifikohen si produkte ushqimore të plota. Një grup i plotë i të gjitha acideve esenciale përmban kazeinë qumështi, si dhe gjizë dhe djathë të bërë prej tij, kështu që një dietë vegjetariane, nëse është shumë e rreptë, d.m.th. "pa qumësht" kërkon rritje të konsumit të bishtajoreve, arrave dhe kërpudhave për të furnizuar trupin me aminoacide esenciale në sasitë e nevojshme.

Aminoacidet dhe proteinat sintetike përdoren gjithashtu si produkte ushqimore, duke i shtuar ato në ushqime që përmbajnë aminoacide thelbësore në sasi të vogla. Ka baktere që mund të përpunojnë dhe asimilojnë hidrokarburet e naftës; në këtë rast, për sintezën e plotë të proteinave, ato duhet të ushqehen me komponime që përmbajnë azot (amoniak ose nitrate). Proteina e përftuar në këtë mënyrë përdoret si ushqim për bagëtinë dhe shpendët. Një grup enzimash - karbohidraza - shpesh shtohet në ushqimin e kafshëve shtëpiake, të cilat katalizojnë hidrolizën e përbërësve të vështirë për t'u dekompozuar të ushqimeve me karbohidrate (muret qelizore të drithërave), si rezultat i të cilave ushqimet bimore absorbohen më plotësisht.

Mikhail Levitsky

PROTEINAT (neni 2)

Në gjysmën e parë të shekullit XIX. shumë kimistë, dhe mes tyre kryesisht J. von Liebig, gradualisht arritën në përfundimin se proteinat përfaqësojnë një klasë të veçantë të përbërjeve azotike. Emri "proteina" (nga greqishtja protos - së pari) u propozua në 1840 nga kimisti holandez G. Mulder.

VETITË FIZIKE

Proteinat janë të bardha në gjendje të ngurtë, por të pangjyrë në tretësirë, përveç nëse ato mbartin një lloj grupi kromofor (me ngjyrë), siç është hemoglobina. Tretshmëria në ujë ndryshon shumë midis proteinave të ndryshme. Ai gjithashtu ndryshon në varësi të pH dhe përqendrimit të kripërave në tretësirë, kështu që është e mundur të zgjidhen kushtet në të cilat një proteinë do të precipitojë në mënyrë selektive në prani të proteinave të tjera. Kjo metodë e "kriposjes" përdoret gjerësisht për të izoluar dhe pastruar proteinat. Proteina e pastruar shpesh precipiton jashtë tretësirës si kristale.

Krahasuar me komponimet e tjera, pesha molekulare e proteinave është shumë e madhe - nga disa mijëra në shumë miliona dalton. Prandaj, gjatë ultracentrifugimit, proteinat sedimentohen dhe me shpejtësi të ndryshme. Për shkak të pranisë së grupeve të ngarkuara pozitivisht dhe negativisht në molekulat e proteinave, ato lëvizin me shpejtësi të ndryshme dhe në një fushë elektrike. Kjo është baza e elektroforezës, një metodë e përdorur për të izoluar proteinat individuale nga përzierjet komplekse. Proteinat gjithashtu pastrohen me kromatografi.

VETITË KIMIKE

Struktura.

Proteinat janë polimere, d.m.th. molekulat e ndërtuara si zinxhirë nga njësitë ose nënnjësitë e përsëritura monomere, rolin e të cilave e luajnë aminoacidet alfa. Formula e përgjithshme e aminoacideve

ku R është një atom hidrogjeni ose një grup organik.

Një molekulë proteine (zinxhir polipeptid) mund të përbëhet vetëm nga një numër relativisht i vogël aminoacidesh ose disa mijëra njësi monomeri. Kombinimi i aminoacideve në një zinxhir është i mundur sepse secili prej tyre ka dy grupe të ndryshme kimike: një grup amino bazik, NH2 dhe një grup acid karboksil, COOH. Të dy këta grupe janë të lidhur me atomin a-karbon. Grupi karboksil i një aminoacidi mund të formojë një lidhje amide (peptide) me grupin amino të një aminoacidi tjetër:

Pasi dy aminoacide janë lidhur në këtë mënyrë, zinxhiri mund të zgjerohet duke shtuar një të tretën në aminoacidin e dytë, e kështu me radhë. Siç shihet nga ekuacioni i mësipërm, kur krijohet një lidhje peptide, lirohet një molekulë uji. Në prani të acideve, alkaleve ose enzimave proteolitike, reagimi vazhdon në drejtim të kundërt: zinxhiri polipeptid ndahet në aminoacide me shtimin e ujit. Ky reaksion quhet hidrolizë. Hidroliza ndodh spontanisht dhe nevojitet energji për të lidhur aminoacidet në një zinxhir polipeptid.

Një grup karboksil dhe një grup amid (ose një grup i ngjashëm imidi në rastin e aminoacidit prolin) janë të pranishëm në të gjitha aminoacidet, por ndryshimet midis aminoacideve përcaktohen nga natyra e grupit, ose "zinxhiri anësor". e cila është caktuar më sipër me shkronjën R. Roli i zinxhirit anësor mund të luhet nga një atom hidrogjeni, si aminoacidi glicina, dhe një grup i madh, si histidina dhe triptofani. Disa zinxhirë anësor janë kimikisht inertë, ndërsa të tjerët janë dukshëm reaktivë.

Shumë mijëra aminoacide të ndryshme mund të sintetizohen, dhe shumë aminoacide të ndryshme ndodhin në natyrë, por vetëm 20 lloje të aminoacideve përdoren për sintezën e proteinave: alanina, arginina, asparagina, acidi aspartik, valina, histidina, glicina, glutamina, glutamiku. acid, izoleucinë, leucinë, lizin, metioninë, prolinë, serinë, tirozinë, treonine, triptofan, fenilalaninë dhe cisteinë (në proteina, cisteina mund të jetë e pranishme si dimer - cistinë). Vërtetë, disa proteina përmbajnë aminoacide të tjera përveç njëzet që ndodhin rregullisht, por ato formohen si rezultat i modifikimit të një prej njëzet të listuara pasi të jetë përfshirë në proteinë.

Aktiviteti optik.

Të gjitha aminoacidet, me përjashtim të glicinës, kanë katër grupe të ndryshme të lidhura me atomin α-karbon. Nga pikëpamja e gjeometrisë, katër grupe të ndryshme mund të bashkohen në dy mënyra, dhe në përputhje me rrethanat ekzistojnë dy konfigurime të mundshme, ose dy izomerë, të lidhur me njëri-tjetrin siç është një objekt me imazhin e tij pasqyrues, d.m.th. si dora e majtë në të djathtë. Njëri konfigurim quhet mëngjarash, ose mëngjarash (L), dhe tjetri quhet i djathtë ose rrotullues (D), sepse dy izomerët ndryshojnë në drejtimin e rrotullimit të rrafshit të dritës së polarizuar. Vetëm L-aminoacidet gjenden në proteina (përjashtim është glicina; ajo mund të gjendet vetëm në një formë sepse dy nga katër grupet e saj janë të njëjta), dhe të gjitha janë optikisht aktive (sepse ka vetëm një izomer). D-aminoacidet janë të rralla në natyrë; ato gjenden në disa antibiotikë dhe në murin qelizor të baktereve.

Sekuenca e aminoacideve.

Aminoacidet në një zinxhir polipeptid nuk janë rregulluar rastësisht, por në një rend të caktuar fiks, dhe është ky rend që përcakton funksionet dhe vetitë e proteinës. Duke ndryshuar rendin e 20 llojeve të aminoacideve, ju mund të krijoni një numër të madh të proteinave të ndryshme, ashtu siç mund të krijoni shumë tekste të ndryshme nga shkronjat e alfabetit.

Në të kaluarën, përcaktimi i sekuencës së aminoacideve të një proteine shpesh merrte disa vjet. Përcaktimi i drejtpërdrejtë është ende një detyrë mjaft e vështirë, megjithëse janë krijuar pajisje që e lejojnë atë të kryhet automatikisht. Zakonisht është më e lehtë të përcaktohet sekuenca nukleotide e gjenit përkatës dhe të nxirret sekuenca e aminoacideve të proteinës prej saj. Deri më sot, sekuencat e aminoacideve të shumë qindra proteinave janë përcaktuar tashmë. Zakonisht njihen funksionet e proteinave të deshifruara dhe kjo ndihmon për të imagjinuar funksionet e mundshme të proteinave të ngjashme të formuara, për shembull, në neoplazmat malinje.

Proteinat komplekse.

Proteinat që përbëhen vetëm nga aminoacide quhen të thjeshta. Megjithatë, shpesh, një atom metali ose ndonjë përbërje kimike që nuk është një aminoacid është ngjitur në zinxhirin polipeptid. Proteinat e tilla quhen komplekse. Një shembull është hemoglobina: përmban porfirinë hekuri, e cila përcakton ngjyrën e saj të kuqe dhe e lejon atë të veprojë si një bartës i oksigjenit.

Emrat e proteinave më komplekse tregojnë natyrën e grupeve të bashkangjitura: glikoproteinat përmbajnë sheqerna, lipoproteinat përmbajnë yndyrna. Nëse aktiviteti katalitik i një enzime varet nga grupi i bashkangjitur, atëherë ai quhet grup protetik. Shpesh një vitaminë luan rolin e një grupi protetik ose është pjesë e një grupi. Vitamina A, për shembull, e lidhur me një nga proteinat në retinë, përcakton ndjeshmërinë e saj ndaj dritës.

Struktura terciare.

Ajo që është e rëndësishme nuk është aq shumë sekuenca e aminoacideve të vetë proteinës (struktura primare), por mënyra se si ajo shtrihet në hapësirë. Përgjatë gjithë gjatësisë së zinxhirit polipeptid, jonet e hidrogjenit formojnë lidhje të rregullta hidrogjeni, të cilat i japin formën e një spiraleje ose shtrese (strukturë dytësore). Nga kombinimi i helikave dhe shtresave të tilla, lind një formë kompakte e rendit tjetër - struktura terciare e proteinës. Rreth lidhjeve që mbajnë njësitë monomere të zinxhirit, rrotullimet në kënde të vogla janë të mundshme. Prandaj, nga një këndvështrim thjesht gjeometrik, numri i konfigurimeve të mundshme për çdo zinxhir polipeptid është pafundësisht i madh. Në realitet, çdo proteinë normalisht ekziston vetëm në një konfigurim, të përcaktuar nga sekuenca e saj aminoacide. Kjo strukturë nuk është e ngurtë, duket se "merr frymë" - ajo luhatet rreth një konfigurimi mesatar të caktuar. Qarku paloset në një konfigurim në të cilin energjia e lirë (aftësia për të prodhuar punë) është minimale, ashtu si një burim i lëshuar ngjesh vetëm në një gjendje që korrespondon me energjinë minimale të lirë. Shpesh një pjesë e zinxhirit është e lidhur ngushtë me tjetrën nga lidhjet disulfide (–S–S–) midis dy mbetjeve të cisteinës. Kjo është pjesërisht arsyeja pse cisteina luan një rol veçanërisht të rëndësishëm midis aminoacideve.

Kompleksiteti i strukturës së proteinave është aq i madh sa nuk është ende e mundur të llogaritet struktura terciare e një proteine, edhe nëse dihet sekuenca e saj aminoacide. Por nëse është e mundur të merren kristale proteinike, atëherë struktura e saj terciare mund të përcaktohet me difraksion me rreze X.

Në proteinat strukturore, kontraktuese dhe disa proteina të tjera, zinxhirët janë të zgjatur dhe disa zinxhirë pak të palosur që shtrihen afër formojnë fibrile; fibrilet, nga ana tjetër, palosen në formacione më të mëdha - fibra. Megjithatë, shumica e proteinave në tretësirë kanë një formë globulare: zinxhirët janë të mbështjellë në një rruzull, si fije në një top. Energjia e lirë me këtë konfigurim është minimale, pasi aminoacidet hidrofobike ("ujë zmbrapsëse") janë të fshehura brenda globulës dhe aminoacidet hidrofile ("tërheqës uji") janë në sipërfaqen e saj.

Shumë proteina janë komplekse të disa zinxhirëve polipeptidikë. Kjo strukturë quhet struktura kuaternare e proteinës. Molekula e hemoglobinës, për shembull, përbëhet nga katër nënnjësi, secila prej të cilave është një proteinë globulare.

Proteinat strukturore, për shkak të konfigurimit të tyre linear, formojnë fibra që kanë një forcë tërheqëse shumë të lartë, ndërsa konfigurimi globular lejon që proteinat të hyjnë në ndërveprime specifike me komponime të tjera. Në sipërfaqen e rruzullit, kur zinxhirët janë vendosur saktë, shfaqen zgavra të një forme të caktuar në të cilat ndodhen grupet kimike reaktive. Nëse proteina është një enzimë, atëherë një molekulë tjetër, zakonisht më e vogël, e një substance hyn në një zgavër të tillë, ashtu si një çelës hyn në një bravë; në këtë rast, konfigurimi i resë elektronike të molekulës ndryshon nën ndikimin e grupeve kimike të vendosura në zgavër dhe kjo e detyron atë të reagojë në një mënyrë të caktuar. Në këtë mënyrë, enzima katalizon reaksionin. Molekulat e antitrupave gjithashtu kanë kavitete në të cilat substanca të ndryshme të huaja lidhen dhe në këtë mënyrë bëhen të padëmshme. Modeli “lock and key”, i cili shpjegon ndërveprimin e proteinave me komponimet e tjera, na lejon të kuptojmë specifikën e enzimave dhe antitrupave, d.m.th. aftësia e tyre për të reaguar vetëm me komponime të caktuara.

Proteinat në lloje të ndryshme të organizmave.

Proteinat që kryejnë të njëjtin funksion në lloje të ndryshme të bimëve dhe kafshëve dhe për këtë arsye mbajnë të njëjtin emër kanë gjithashtu një konfigurim të ngjashëm. Megjithatë, ato ndryshojnë disi në sekuencën e tyre të aminoacideve. Ndërsa speciet ndryshojnë nga një paraardhës i përbashkët, disa aminoacide në pozicione të caktuara zëvendësohen nga mutacione nga të tjerët. Mutacionet e dëmshme që shkaktojnë sëmundje trashëgimore eliminohen nga seleksionimi natyror, por ato të dobishme ose të paktën neutrale mund të vazhdojnë. Sa më afër të jenë dy specie biologjike me njëra-tjetrën, aq më pak dallime gjenden në proteinat e tyre.

Disa proteina ndryshojnë relativisht shpejt, të tjerat janë shumë të ruajtura. Ky i fundit përfshin, për shembull, citokromin c, një enzimë respiratore që gjendet në shumicën e organizmave të gjallë. Tek njerëzit dhe shimpanzetë, sekuencat e tij të aminoacideve janë identike, por në citokromin c të grurit, vetëm 38% e aminoacideve ishin të ndryshme. Edhe kur krahasohen njerëzit dhe bakteret, ngjashmëria e citokromit c (ndryshimet prekin 65% të aminoacideve) ende mund të vërehet, megjithëse paraardhësi i përbashkët i baktereve dhe njerëzve ka jetuar në Tokë rreth dy miliardë vjet më parë. Në ditët e sotme, krahasimi i sekuencave të aminoacideve përdoret shpesh për të ndërtuar një pemë filogjenetike (familjare), duke pasqyruar marrëdhëniet evolucionare midis organizmave të ndryshëm.

Denatyrimi.

Molekula e proteinës së sintetizuar, e palosur, fiton konfigurimin e saj karakteristik. Ky konfigurim, megjithatë, mund të shkatërrohet nga ngrohja, duke ndryshuar pH, nga ekspozimi ndaj tretësve organikë, madje edhe thjesht duke tundur tretësirën derisa të shfaqen flluska në sipërfaqen e saj. Një proteinë e modifikuar në këtë mënyrë quhet e denatyruar; humbet aktivitetin e tij biologjik dhe zakonisht bëhet i pazgjidhshëm. Shembuj të njohur të proteinave të denatyruara janë vezët e ziera ose kremi i rrahur. Proteinat e vogla që përmbajnë vetëm rreth njëqind aminoacide janë të afta të rinatyrohen, d.m.th. rifitoni konfigurimin origjinal. Por shumica e proteinave thjesht kthehen në një masë zinxhirësh polipeptidikë të ngatërruar dhe nuk rivendosin konfigurimin e tyre të mëparshëm.

Një nga vështirësitë kryesore në izolimin e proteinave aktive është ndjeshmëria e tyre ekstreme ndaj denatyrimit. Kjo veti e proteinave gjen zbatim të dobishëm në ruajtjen e ushqimit: temperatura e lartë denatyron në mënyrë të pakthyeshme enzimat e mikroorganizmave dhe mikroorganizmat vdesin.

SINTEZA E PROTEINËS

Për të sintetizuar proteinat, një organizëm i gjallë duhet të ketë një sistem enzimash të aftë për të bashkuar një aminoacid me një tjetër. Një burim informacioni nevojitet gjithashtu për të përcaktuar se cilat aminoacide duhet të kombinohen. Meqenëse ka mijëra lloje të proteinave në trup dhe secila prej tyre përbëhet mesatarisht nga disa qindra aminoacide, informacioni i kërkuar duhet të jetë vërtet i madh. Ai ruhet (i ngjashëm me mënyrën se si ruhet një regjistrim në një shirit magnetik) në molekulat e acidit nukleik që përbëjnë gjenet.

Aktivizimi i enzimës.

Një zinxhir polipeptid i sintetizuar nga aminoacidet nuk është gjithmonë një proteinë në formën e tij përfundimtare. Shumë enzima sintetizohen fillimisht si prekursorë joaktivë dhe bëhen aktive vetëm pasi një enzimë tjetër heq disa aminoacide në njërin skaj të zinxhirit. Disa nga enzimat e tretjes, si tripsina, sintetizohen në këtë formë joaktive; këto enzima aktivizohen në aparatin tretës si rezultat i heqjes së fragmentit terminal të zinxhirit. Hormoni insulinë, molekula e së cilës në formën e saj aktive përbëhet nga dy zinxhirë të shkurtër, sintetizohet në formën e një zinxhiri, të ashtuquajturit. proinsulinë. Pjesa e mesme e këtij zinxhiri hiqet më pas dhe fragmentet e mbetura lidhen së bashku për të formuar molekulën aktive të hormonit. Proteinat komplekse formohen vetëm pasi një grup kimik specifik i ngjitet proteinës dhe kjo lidhje shpesh kërkon edhe një enzimë.

Qarkullimi metabolik.

Pas ushqyerjes së një kafshe me aminoacide të etiketuara me izotope radioaktive të karbonit, azotit ose hidrogjenit, etiketa futet shpejt në proteinat e saj. Nëse aminoacidet e etiketuara ndalojnë të hyjnë në trup, sasia e etiketës në proteina fillon të ulet. Këto eksperimente tregojnë se proteinat që rezultojnë nuk mbahen në trup deri në fund të jetës. Të gjithë ata, me disa përjashtime, janë në një gjendje dinamike, duke u zbërthyer vazhdimisht në aminoacide dhe më pas duke u sintetizuar përsëri.

Disa proteina shpërbëhen kur qelizat vdesin dhe shkatërrohen. Kjo ndodh gjatë gjithë kohës, për shembull, me qelizat e kuqe të gjakut dhe qelizat epiteliale që rreshtojnë sipërfaqen e brendshme të zorrëve. Përveç kësaj, zbërthimi dhe risinteza e proteinave ndodh edhe në qelizat e gjalla. Mjaft e çuditshme, dihet më pak për zbërthimin e proteinave sesa për sintezën e tyre. Është e qartë, megjithatë, se shpërbërja përfshin enzima proteolitike të ngjashme me ato që zbërthejnë proteinat në aminoacide në traktin tretës.

Gjysma e jetës së proteinave të ndryshme ndryshon - nga disa orë në shumë muaj. Përjashtimi i vetëm janë molekulat e kolagjenit. Pasi formohen, ato mbeten të qëndrueshme dhe nuk rinovohen apo zëvendësohen. Megjithatë, me kalimin e kohës, disa nga vetitë e tyre ndryshojnë, në veçanti elasticiteti, dhe duke qenë se ato nuk rinovohen, kjo rezulton në disa ndryshime të lidhura me moshën, siç është shfaqja e rrudhave në lëkurë.

Proteinat sintetike.

Kimistët kanë mësuar prej kohësh të polimerizojnë aminoacidet, por aminoacidet kombinohen në mënyrë të çrregullt, kështu që produktet e polimerizimit të tillë kanë pak ngjashmëri me ato natyrore. Vërtetë, është e mundur të kombinohen aminoacidet në një rend të caktuar, gjë që bën të mundur marrjen e disa proteinave biologjikisht aktive, veçanërisht insulinës. Procesi është mjaft i ndërlikuar dhe në këtë mënyrë është e mundur të merren vetëm ato proteina, molekulat e të cilave përmbajnë rreth njëqind aminoacide. Në vend të kësaj, preferohet të sintetizohet ose të izolohet sekuenca nukleotide e një gjeni që korrespondon me sekuencën e dëshiruar të aminoacideve, dhe më pas të futet ky gjen në një bakter, i cili do të prodhojë sasi të mëdha të produktit të dëshiruar me replikim. Sidoqoftë, kjo metodë ka edhe të metat e saj.

PROTEINA DHE USHQIMI

Kur proteinat në trup ndahen në aminoacide, këto aminoacide mund të përdoren përsëri për të sintetizuar proteinat. Në të njëjtën kohë, vetë aminoacidet janë subjekt i zbërthimit, kështu që ato nuk ripërdoren plotësisht. Është gjithashtu e qartë se gjatë rritjes, shtatzënisë dhe shërimit të plagëve, sinteza e proteinave duhet të tejkalojë zbërthimin. Trupi humbet vazhdimisht disa proteina; Këto janë proteinat e flokëve, thonjve dhe shtresa sipërfaqësore e lëkurës. Prandaj, për të sintetizuar proteinat, çdo organizëm duhet të marrë aminoacide nga ushqimi.

Burimet e aminoacideve.

Bimët jeshile sintetizojnë të gjitha 20 aminoacidet që gjenden në proteinat nga CO2, uji dhe amoniaku ose nitratet. Shumë baktere janë gjithashtu të afta të sintetizojnë aminoacide në prani të sheqerit (ose ndonjë ekuivalenti) dhe azotit fiks, por sheqeri në fund të fundit furnizohet nga bimët e gjelbra. Kafshët kanë një aftësi të kufizuar për të sintetizuar aminoacide; ata marrin aminoacide duke ngrënë bimë të gjelbra ose kafshë të tjera. Në aparatin tretës, proteinat e absorbuara zbërthehen në aminoacide, këto të fundit përthithen dhe prej tyre ndërtohen proteinat karakteristike për një organizëm të caktuar. Asnjë nga proteinat e absorbuara nuk përfshihet si e tillë në strukturat e trupit. Përjashtimi i vetëm është se në shumë gjitarë, disa antitrupa të nënës mund të kalojnë të paprekura përmes placentës në qarkullimin e gjakut të fetusit, dhe përmes qumështit të nënës (veçanërisht te ripërtypësit) mund të transferohen tek i porsalinduri menjëherë pas lindjes.

Kërkesa për proteina.

Është e qartë se për të ruajtur jetën trupi duhet të marrë një sasi të caktuar proteinash nga ushqimi. Megjithatë, shtrirja e kësaj nevoje varet nga një sërë faktorësh. Trupi ka nevojë për ushqim edhe si burim energjie (kalori) dhe si material për ndërtimin e strukturave të tij. Nevoja për energji është e para. Kjo do të thotë se kur ka pak karbohidrate dhe yndyrna në dietë, proteinat dietike përdoren jo për sintezën e proteinave të tyre, por si burim kalorish. Gjatë agjërimit të zgjatur, edhe proteinat tuaja përdoren për të kënaqur nevojat e energjisë. Nëse ka mjaft karbohidrate në dietë, atëherë konsumi i proteinave mund të reduktohet.

Bilanci i azotit.

Mesatarisht përafërsisht. 16% e masës totale të proteinave është azoti. Kur aminoacidet që përmbajnë proteinat shpërbëhen, azoti që ato përmbajnë ekskretohet nga trupi me urinë dhe (në një masë më të vogël) në feces në formën e përbërjeve të ndryshme azotike. Prandaj është i përshtatshëm për të përdorur një tregues të tillë si bilanci i azotit për të vlerësuar cilësinë e ushqimit të proteinave, d.m.th. diferenca (në gram) midis sasisë së azotit që hyn në trup dhe sasisë së azotit të ekskretuar në ditë. Me ushqimin normal në një të rritur, këto sasi janë të barabarta. Në një organizëm në rritje, sasia e azotit të ekskretuar është më e vogël se sasia e marrë, d.m.th. bilanci është pozitiv. Nëse ka mungesë të proteinave në dietë, bilanci është negativ. Nëse ka mjaft kalori në dietë, por nuk ka proteina në të, trupi kursen proteina. Në të njëjtën kohë, metabolizmi i proteinave ngadalësohet dhe përdorimi i përsëritur i aminoacideve në sintezën e proteinave ndodh me efikasitetin më të lartë të mundshëm. Megjithatë, humbjet janë të pashmangshme, dhe komponimet azotike ende ekskretohen në urinë dhe pjesërisht në feces. Sasia e azotit që ekskretohet nga trupi në ditë gjatë agjërimit të proteinave mund të shërbejë si masë e mungesës ditore të proteinave. Është e natyrshme të supozohet se duke futur në dietë një sasi proteine ekuivalente me këtë mungesë, ekuilibri i azotit mund të rivendoset. Megjithatë, nuk është kështu. Pas marrjes së kësaj sasie të proteinave, trupi fillon të përdorë aminoacidet në mënyrë më pak efikase, kështu që disa proteina shtesë nevojiten për të rivendosur ekuilibrin e azotit.

Nëse sasia e proteinave në dietë tejkalon atë që është e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit, atëherë duket se nuk ka asnjë dëm. Aminoacidet e tepërta përdoren thjesht si burim energjie. Si një shembull veçanërisht i mrekullueshëm, eskimezët konsumojnë pak karbohidrate dhe rreth dhjetë herë sasinë e proteinave të nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit. Sidoqoftë, në shumicën e rasteve, përdorimi i proteinave si burim energjie nuk është i dobishëm, sepse një sasi e caktuar karbohidratesh mund të prodhojë shumë më tepër kalori sesa e njëjta sasi proteinash. Në vendet e varfra, njerëzit marrin kaloritë e tyre nga karbohidratet dhe konsumojnë sasi minimale të proteinave.

Nëse trupi merr numrin e kërkuar të kalorive në formën e produkteve jo proteinike, atëherë sasia minimale e proteinave për të siguruar ruajtjen e ekuilibrit të azotit është përafërsisht. 30 g në ditë. Përafërsisht kaq shumë proteina përmbahen në katër feta bukë ose 0,5 litra qumësht. Një numër pak më i madh zakonisht konsiderohet optimal; Rekomandohet 50 deri në 70 g.

Aminoacidet esenciale.

Deri më tani, proteina konsiderohej si një e tërë. Ndërkohë, që të ndodhë sinteza e proteinave, duhet të jenë të pranishme në organizëm të gjitha aminoacidet e nevojshme. Vetë trupi i kafshës është i aftë të sintetizojë disa nga aminoacidet. Ato quhen të zëvendësueshme sepse nuk duhet domosdoshmërisht të jenë të pranishme në dietë - është e rëndësishme vetëm që furnizimi i përgjithshëm i proteinave si burim azoti të jetë i mjaftueshëm; atëherë, nëse ka mungesë të aminoacideve jo esenciale, trupi mund t'i sintetizojë ato në kurriz të atyre që janë të pranishme në tepricë. Aminoacidet e mbetura "thelbësore" nuk mund të sintetizohen dhe duhet të furnizohen në trup përmes ushqimit. Esenciale për njerëzit janë valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofani, histidina, lizina dhe arginina. (Edhe pse arginina mund të sintetizohet në trup, ajo klasifikohet si një aminoacid thelbësor sepse nuk prodhohet në sasi të mjaftueshme tek të sapolindurit dhe fëmijët në rritje. Nga ana tjetër, disa nga këto aminoacide nga ushqimi mund të bëhen të panevojshme për një të rritur. person.)

Kjo listë e aminoacideve thelbësore është afërsisht e njëjtë në vertebrorët e tjerë dhe madje edhe insektet. Vlera ushqyese e proteinave zakonisht përcaktohet duke i ushqyer ato te minjtë në rritje dhe duke monitoruar shtimin në peshë të kafshëve.

Vlera ushqyese e proteinave.

Vlera ushqyese e një proteine përcaktohet nga aminoacidi thelbësor që është më i mangët. Le ta ilustrojmë këtë me një shembull. Proteinat në trupin tonë përmbajnë mesatarisht përafërsisht. 2% triptofan (nga pesha). Le të themi se dieta përfshin 10 g proteina që përmbajnë 1% triptofan dhe se ka mjaft aminoacide të tjera thelbësore në të. Në rastin tonë, 10 g të kësaj proteine jo të plotë është në thelb ekuivalente me 5 g proteinë të plotë; 5 g të mbetura mund të shërbejnë vetëm si burim energjie. Vini re se meqenëse aminoacidet praktikisht nuk ruhen në trup, dhe në mënyrë që të ndodhë sinteza e proteinave, të gjitha aminoacidet duhet të jenë të pranishme në të njëjtën kohë, efekti i marrjes së aminoacideve thelbësore mund të zbulohet vetëm nëse të gjitha hyjnë në trup në të njëjtën kohë.

Përbërja mesatare e shumicës së proteinave shtazore është afër përbërjes mesatare të proteinave në trupin e njeriut, kështu që nuk ka gjasa të përballemi me mungesë të aminoacideve nëse dieta jonë është e pasur me ushqime si mishi, vezët, qumështi dhe djathi. Megjithatë, ka proteina, të tilla si xhelatina (një produkt i denatyrimit të kolagjenit), që përmbajnë shumë pak aminoacide thelbësore. Proteinat bimore, megjithëse janë më të mira se xhelatina në këtë kuptim, janë gjithashtu të varfra në aminoacide esenciale; Ato janë veçanërisht të ulëta në lizinë dhe triptofan. Megjithatë, një dietë thjesht vegjetariane nuk mund të konsiderohet aspak e dëmshme, përveç nëse konsumon një sasi pak më të madhe të proteinave bimore, të mjaftueshme për të siguruar trupin me aminoacide esenciale. Bimët përmbajnë më shumë proteina në farat e tyre, veçanërisht në farat e grurit dhe bishtajoreve të ndryshme. Filizat e rinj, si shpargu, janë gjithashtu të pasur me proteina.

Proteinat sintetike në dietë.

Duke shtuar sasi të vogla të aminoacideve esenciale sintetike ose proteinave të pasura me aminoacide proteinave jo të plota, siç janë proteinat e misrit, vlera ushqyese e këtyre të fundit mund të rritet ndjeshëm, d.m.th. duke rritur kështu sasinë e proteinave të konsumuara. Një mundësi tjetër është rritja e baktereve ose e majave në hidrokarburet e naftës me shtimin e nitrateve ose amoniakut si burim azoti. Proteina mikrobike e përftuar në këtë mënyrë mund të shërbejë si ushqim për shpendët ose bagëtinë, ose mund të konsumohet drejtpërdrejt nga njerëzit. Metoda e tretë, e përdorur gjerësisht, përdor fiziologjinë e ripërtypësve. Tek ripërtypësit, në pjesën fillestare të stomakut, të ashtuquajturat. Rumeni është i banuar nga forma të veçanta bakteresh dhe protozoarësh që shndërrojnë proteinat bimore jo të plota në proteina mikrobike më të plota dhe këto, nga ana tjetër, pas tretjes dhe përthithjes, kthehen në proteina shtazore. Ureja, një përbërës i lirë sintetik që përmban azot, mund të shtohet në ushqimin e bagëtive. Mikroorganizmat që jetojnë në rumen përdorin azotin ure për të kthyer karbohidratet (nga të cilat ka shumë më tepër në ushqim) në proteina. Rreth një e treta e të gjithë azotit në ushqimin e kafshëve mund të vijë në formën e uresë, që në thelb nënkupton, në një masë të caktuar, sintezën kimike të proteinave.

aminoacidet

aminoacidet

një klasë e përbërjeve organike që përmbajnë karboksil (-COOH) dhe amino grupe (-NH 2); kanë vetitë e acideve dhe të bazave. Ato marrin pjesë në metabolizmin e substancave azotike në të gjithë organizmat (përbërësi fillestar në biosintezën e hormoneve, vitaminave, ndërmjetësve, pigmenteve, bazave purine dhe pirimidinike, alkaloideve etj.). Janë mbi 150 aminoacide natyrale.Rreth 20 aminoacide esenciale shërbejnë si njësi monomere nga të cilat ndërtohen të gjitha proteinat (rendi i përfshirjes së aminoacideve në to përcaktohet nga kodi gjenetik). Shumica e mikroorganizmave dhe bimëve sintetizojnë aminoacidet që u nevojiten; Kafshët dhe njerëzit nuk janë në gjendje të prodhojnë të ashtuquajturat aminoacide thelbësore të marra nga ushqimi. Sinteza industriale (kimike dhe mikrobiologjike) e një numri aminoacidesh të përdorura për të forcuar ushqimin, ushqimin dhe si produkte fillestare për prodhimin e poliamideve, ngjyrave dhe ilaçeve është zotëruar.

AMINOACIDET

AMINOACIDET, organike (karboksilike cm. ACIDET KARBOKSILIKE)) acide që përmbajnë një grup amino (- NH 2). Merrni pjesë në metabolizmin e proteinave dhe karbohidrateve, në formimin e komponimeve të rëndësishme për organizmat (për shembull, purina ( cm. BAZAT PURINE) dhe bazat pirimidinike ( cm. BAZAT PIRIMIDINE), të cilat janë pjesë përbërëse e acideve nukleike ( cm. ACIDET NUKLEIKE)), janë pjesë e hormoneve ( cm. HORMONET), vitaminat ( cm. VITAMINAT), alkaloide ( cm. ALKALOIDET), pigmente ( cm. PIGMENTET (në biologji)), toksinat ( cm. TOXINAT), antibiotikët ( cm. ANTIBIOTIKA) etj.; Dihidroksifenilalanina (DOPA) dhe acidi g-aminobutirik shërbejnë si ndërmjetës në transmetimin e impulseve nervore. cm. IMPULSI NERVOR). Rreth 300 aminoacide të ndryshme gjenden në qelizat dhe indet e organizmave të gjallë, por vetëm 20 prej tyre shërbejnë si njësi (monomere) nga të cilat ndërtohen peptidet. cm. PEPTIDET) dhe proteinat ( cm. PROTEINAT (përbërjet organike)) të të gjithë organizmave (prandaj quhen aminoacide proteinike). Sekuenca e vendndodhjes së këtyre aminoacideve në proteina është e koduar në sekuencën e nukleotideve ( cm. NUKLEOTIDET) të gjeneve përkatëse (shih kodin gjenetik ( cm. KODI GJENETIK)). Aminoacidet e mbetura gjenden si në formën e molekulave të lira ashtu edhe në formë të lidhur. Shumë nga aminoacidet gjenden vetëm në organizma të caktuar, dhe ka të tjerë që gjenden vetëm në një nga shumëllojshmëria e madhe e organizmave të përshkruar. Historia e zbulimit të aminoacideve Aminoacidi i parë është asparagina ( cm. ASPARAGINA) - u zbulua në 1806, i fundit nga aminoacidet që gjenden në proteina është treonina ( cm. Threonine) - u identifikua në 1938. Çdo aminoacid ka një emër të parëndësishëm (tradicional), ndonjëherë shoqërohet me burimin e izolimit. Për shembull, asparagina u zbulua për herë të parë në asparagus (asparagus), acidi glutamik - në gluten (nga anglishtja gluten - gluten) të grurit, glicina u emërua për shijen e saj të ëmbël (nga greqishtja glykys - e ëmbël). Struktura dhe vetitë e aminoacideve Formula e përgjithshme strukturore e çdo aminoacidi mund të përfaqësohet si më poshtë: grupi karboksil (- COOH) dhe grupi amino (- NH 2) janë të lidhur me të njëjtin atom a-karbon (atomet numërohen nga grupi karboksil duke përdorur shkronjat të alfabetit grek - a, b, g, etj.). Aminoacidet ndryshojnë në strukturën e grupit anësor, ose zinxhirit anësor (radikali R), të cilat kanë madhësi, forma, reaktivitet të ndryshëm, përcaktojnë tretshmërinë e aminoacideve në një mjedis ujor dhe ngarkesën e tyre elektrike. Dhe vetëm prolina ( cm. PROLINE) grupi anësor është i lidhur jo vetëm me atomin a-karbon, por edhe me grupin amino, duke rezultuar në formimin e një strukture ciklike. Në një mjedis neutral dhe në kristale, α-aminoacidet ekzistojnë si bipolarë, ose zwitterions ( cm. JONET ZWITTER). Prandaj, për shembull, formula e aminoacidit të glicinës - NH 2 -CH 2 -COOH - do të ishte më e saktë të shkruhet si NH 3 + -CH 2 -COO -. Vetëm në aminoacidin më të thjeshtë në strukturë - glicinë - një atom hidrogjeni vepron si një radikal. Për aminoacidet e mbetura, të katër zëvendësuesit në atomin a-karbon janë të ndryshëm (d.m.th., atomi i karbonit a-karbon është asimetrik). Prandaj, këto aminoacide kanë aktivitet optik ( cm. AKTIVITET OPTIK (i aftë të rrotullojë rrafshin e dritës së polarizuar) dhe mund të ekzistojë në formën e dy izomerëve optikë - L (majtas) dhe D (djathtas). Sidoqoftë, të gjitha aminoacidet natyrale janë L-aminoacide. Përjashtimet përfshijnë D-izomeret e acidit glutamik ( cm. ACIDI GLUTAMIK), alaninë ( cm. ALANINE), valinë ( cm. VALINE), fenilalaninë ( cm. FENILALANINË), leucinë ( cm. LEUCINA) dhe një sërë aminoacide të tjera që gjenden në murin qelizor të baktereve; aminoacidet e konformacionit D janë pjesë e disa antibiotikëve peptidë ( cm. ANTIBIOTIKË (përfshirë aktinomicinat, bacitracinën, gramicidinat ( cm. GRAMICIDINAT) A dhe S), alkaloide ( cm. ALKALOIDET) nga ergota etj. Klasifikimi i aminoacideve Aminoacidet që përbëjnë proteinat klasifikohen në varësi të karakteristikave të grupeve të tyre anësore. Për shembull, bazuar në marrëdhënien e tyre me ujin në vlerat e pH biologjike (rreth pH 7.0), jopolare ose hidrofobike, aminoacidet dallohen nga polare ose hidrofile. Përveç kësaj, midis aminoacideve polare, dallohen ato neutrale (të pangarkuara); ato përmbajnë një grup acid (grup karboksil) dhe një grup bazik (amino grup). Nëse më shumë se një nga grupet e mësipërme është i pranishëm në një aminoacid, atëherë ato quhen përkatësisht acide dhe bazike. Shumica e mikroorganizmave dhe bimëve krijojnë të gjitha aminoacidet që u nevojiten nga molekula më të thjeshta. Në të kundërt, organizmat e kafshëve nuk mund të sintetizojnë disa nga aminoacidet që u nevojiten. Ata duhet të marrin aminoacide të tilla në formë të përfunduar, domethënë me ushqim. Prandaj, në bazë të vlerës ushqyese, aminoacidet ndahen në esenciale dhe jo thelbësore. Aminoacidet thelbësore për njerëzit përfshijnë valinën ( cm. VALINE), treonine ( cm. Threonine), triptofan ( cm. TRIPTOPAN), fenilalaninë ( cm. FENILALANINË), metioninë ( cm. METIONINA), lizina ( cm. LIZINË), leucinë ( cm. LEUCINE), izoleucine ( cm. ISOLEUCINE), dhe për fëmijët histidina ( cm. HISTIDINE) dhe arginine ( cm. ARGININA). Mungesa e ndonjë prej aminoacideve thelbësore në trup çon në çrregullime metabolike, rritje dhe zhvillim më të ngadaltë. Disa proteina përmbajnë aminoacide të rralla (jo standarde), të cilat formohen nga transformime të ndryshme kimike të grupeve anësore të aminoacideve të zakonshme gjatë sintezës së proteinave në ribozome ose pas përfundimit të saj (i ashtuquajturi modifikim pas përkthimit të proteinave) (shih Proteinat ( cm. PROTEINAT (përbërjet organike))). Për shembull, në përbërjen e kolagjenit ( cm. KOLAGJEN) (proteina e indit lidhor) përfshin hidroksiprolinën dhe hidroksilizinën, të cilat janë përkatësisht derivate të prolinës dhe lizinës; në miozinën e proteinës së muskujve ( cm. MYOSIN) është prezente metilizina; vetëm në proteinën elastin ( cm. ELASTIN) përmban një derivat të lizinës - dezmosinë. Përdorimi i aminoacideve Aminoacidet përdoren gjerësisht si aditivë ushqimorë ( cm. SUPLEMENTET USHQIMORE). Për shembull, ushqimi i kafshëve të fermës pasurohet me lizinë, triptofan, treoninë dhe metioninë; shtimi i kripës së natriumit të acidit glutamik (monosodium glutamate) i jep një numri produktesh një shije mishi. Në një përzierje ose veçmas, aminoacidet përdoren në mjekësi, duke përfshirë për çrregullimet metabolike dhe sëmundjet e sistemit të tretjes, për disa sëmundje të sistemit nervor qendror (acidet g-aminobutirike dhe glutamike, DOPA). Aminoacidet përdoren në prodhimin e barnave, ngjyrave, në industrinë e parfumeve, në prodhimin e detergjenteve, fibrave sintetike dhe filmave, etj. Për nevoja shtëpiake dhe mjekësore, aminoacidet merren me ndihmën e mikroorganizmave nëpërmjet të ashtuquajturave. sinteza mikrobiologjike ( cm. SINTEZA MIKROBIOLOGJIKE) (lizinë, triptofan, treonin); ato janë gjithashtu të izoluara nga hidrolizat e proteinave natyrore (prolina ( cm. PROLINE), cisteinë ( cm. CISTEIN), argininë ( cm. ARGININA), histidine ( cm. HISTIDINE)). Por më premtueset janë metodat e përziera të prodhimit, duke kombinuar metodat e sintezës kimike dhe përdorimin e enzimave ( cm. ENZIMET).

PROTEINAT

(proteinat), një klasë e komponimeve komplekse që përmbajnë azot, përbërësit më karakteristikë dhe më të rëndësishëm (së bashku me acidet nukleike) të materies së gjallë. Proteinat kryejnë funksione të shumta dhe të ndryshme. Shumica e proteinave janë enzima që katalizojnë reaksionet kimike. Shumë hormone që rregullojnë proceset fiziologjike janë gjithashtu proteina. Proteinat strukturore si kolagjeni dhe keratina janë përbërësit kryesorë të indit kockor, flokëve dhe thonjve. Proteinat kontraktuese të muskujve kanë aftësinë të ndryshojnë gjatësinë e tyre duke përdorur energjinë kimike për të kryer punë mekanike. Proteinat përfshijnë antitrupa që lidhin dhe neutralizojnë substancat toksike. Disa proteina që mund t'i përgjigjen ndikimeve të jashtme (drita, erë) shërbejnë si receptorë në shqisat që perceptojnë acarim. Shumë proteina të vendosura brenda qelizës dhe në membranën qelizore kryejnë funksione rregulluese. Në gjysmën e parë të shekullit XIX. shumë kimistë, dhe mes tyre kryesisht J. von Liebig, gradualisht arritën në përfundimin se proteinat përfaqësojnë një klasë të veçantë të përbërjeve azotike. Emri "proteina" (nga greqishtja protos - së pari) u propozua në 1840 nga kimisti holandez G. Mulder. VETITË FIZIKE Proteinat janë të bardha në gjendje të ngurtë, por të pangjyrë në tretësirë, përveç nëse ato mbartin një lloj grupi kromofor (me ngjyrë), siç është hemoglobina. Tretshmëria në ujë ndryshon shumë midis proteinave të ndryshme. Ai gjithashtu ndryshon në varësi të pH dhe përqendrimit të kripërave në tretësirë, kështu që është e mundur të zgjidhen kushtet në të cilat një proteinë do të precipitojë në mënyrë selektive në prani të proteinave të tjera. Kjo metodë e "kriposjes" përdoret gjerësisht për izolimin dhe pastrimin e proteinave. Proteina e pastruar shpesh precipiton jashtë tretësirës si kristale. Krahasuar me komponimet e tjera, pesha molekulare e proteinave është shumë e madhe - nga disa mijëra në shumë miliona dalton. Prandaj, gjatë ultracentrifugimit, proteinat sedimentohen dhe me shpejtësi të ndryshme. Për shkak të pranisë së grupeve të ngarkuara pozitivisht dhe negativisht në molekulat e proteinave, ato lëvizin me shpejtësi të ndryshme dhe në një fushë elektrike. Kjo është baza e elektroforezës, një metodë e përdorur për të izoluar proteinat individuale nga përzierjet komplekse. Proteinat gjithashtu pastrohen me kromatografi. VETITË KIMIKE Struktura. Proteinat janë polimere, d.m.th. molekula të ndërtuara si zinxhirë nga njësi ose nënnjësi monomere të përsëritura, rolin e të cilave e luajnë a-aminoacidet. Formula e përgjithshme e aminoacideve

<="" div="" style="border-style: none;">ku R është një atom hidrogjeni ose një grup organik. Një molekulë proteine (zinxhir polipeptid) mund të përbëhet vetëm nga një numër relativisht i vogël aminoacidesh ose disa mijëra njësi monomeri. Kombinimi i aminoacideve në një zinxhir është i mundur sepse secili prej tyre ka dy grupe të ndryshme kimike: një grup amino bazik, NH2 dhe një grup acid karboksil, COOH. Të dy këta grupe janë të lidhur me atomin a-karbon. Grupi karboksil i një aminoacidi mund të formojë një lidhje amide (peptide) me grupin amino të një aminoacidi tjetër:

<="" div="" style="border-style: none;">Pasi dy aminoacide janë lidhur në këtë mënyrë, zinxhiri mund të zgjerohet duke shtuar një të tretën në aminoacidin e dytë, e kështu me radhë. Siç shihet nga ekuacioni i mësipërm, kur krijohet një lidhje peptide, lirohet një molekulë uji. Në prani të acideve, alkaleve ose enzimave proteolitike, reagimi vazhdon në drejtim të kundërt: zinxhiri polipeptid ndahet në aminoacide me shtimin e ujit. Ky reaksion quhet hidrolizë. Hidroliza ndodh spontanisht dhe nevojitet energji për të lidhur aminoacidet në një zinxhir polipeptid. Një grup karboksil dhe një grup amid (ose një grup i ngjashëm imidi në rastin e aminoacidit prolin) janë të pranishëm në të gjitha aminoacidet, por ndryshimet midis aminoacideve përcaktohen nga natyra e grupit, ose "zinxhiri anësor". e cila është caktuar më sipër me shkronjën R. Roli i zinxhirit anësor mund të luhet nga një atom hidrogjeni, si aminoacidi glicina, dhe një grup i madh, si histidina dhe triptofani. Disa zinxhirë anësor janë kimikisht inertë, ndërsa të tjerët janë dukshëm reaktivë. Shumë mijëra aminoacide të ndryshme mund të sintetizohen, dhe shumë aminoacide të ndryshme ndodhin në natyrë, por vetëm 20 lloje të aminoacideve përdoren për sintezën e proteinave: alanina, arginina, asparagina, acidi aspartik, valina, histidina, glicina, glutamina, glutamiku. acid, izoleucinë, leucinë, lizin, metioninë, prolinë, serinë, tirozinë, treonine, triptofan, fenilalaninë dhe cisteinë (në proteina, cisteina mund të jetë e pranishme si dimer - cistinë). Vërtetë, disa proteina përmbajnë aminoacide të tjera përveç njëzet që ndodhin rregullisht, por ato formohen si rezultat i modifikimit të një prej njëzet të listuara pasi të jetë përfshirë në proteinë. Aktiviteti optik. Të gjitha aminoacidet, me përjashtim të glicinës, kanë katër grupe të ndryshme të lidhura me atomin a-karbon. Nga pikëpamja e gjeometrisë, katër grupe të ndryshme mund të bashkohen në dy mënyra, dhe në përputhje me rrethanat ekzistojnë dy konfigurime të mundshme, ose dy izomerë, të lidhur me njëri-tjetrin siç është një objekt me imazhin e tij pasqyrues, d.m.th. si dora e majtë në të djathtë. Njëri konfigurim quhet mëngjarash ose mëngjarash (L) dhe tjetri djathtas ose rrotullues (D) sepse dy izomerët ndryshojnë në drejtimin e rrotullimit të rrafshit të dritës së polarizuar. Vetëm L-aminoacidet gjenden në proteina (përjashtim është glicina; ajo mund të gjendet vetëm në një formë sepse dy nga katër grupet e saj janë të njëjta), dhe të gjitha janë optikisht aktive (sepse ka vetëm një izomer). D-aminoacidet janë të rralla në natyrë; ato gjenden në disa antibiotikë dhe në murin qelizor të baktereve.

ATOMI ASIMETRIK I KARBONIT në molekulën e aminoacideve përshkruhet këtu në formën e një topi të vendosur në qendër të një tetraedri. Rregullimi i paraqitur i katër grupeve të zëvendësuesve korrespondon me karakteristikën e konfigurimit L të të gjitha aminoacideve natyrore.

Sekuenca e aminoacideve. Aminoacidet në një zinxhir polipeptid nuk janë rregulluar rastësisht, por në një rend të caktuar fiks, dhe është ky rend që përcakton funksionet dhe vetitë e proteinës. Duke ndryshuar rendin e 20 llojeve të aminoacideve, ju mund të krijoni një numër të madh të proteinave të ndryshme, ashtu siç mund të krijoni shumë tekste të ndryshme nga shkronjat e alfabetit. Në të kaluarën, përcaktimi i sekuencës së aminoacideve të një proteine shpesh merrte disa vjet. Përcaktimi i drejtpërdrejtë është ende një detyrë mjaft e vështirë, megjithëse janë krijuar pajisje që e lejojnë atë të kryhet automatikisht. Zakonisht është më e lehtë të përcaktohet sekuenca nukleotide e gjenit përkatës dhe të nxirret sekuenca e aminoacideve të proteinës prej saj. Deri më sot, sekuencat e aminoacideve të shumë qindra proteinave janë përcaktuar tashmë. Zakonisht njihen funksionet e proteinave të deshifruara dhe kjo ndihmon për të imagjinuar funksionet e mundshme të proteinave të ngjashme të formuara, për shembull, në neoplazmat malinje. Proteinat komplekse. Proteinat që përbëhen vetëm nga aminoacide quhen të thjeshta. Megjithatë, shpesh, një atom metali ose ndonjë përbërje kimike që nuk është një aminoacid është ngjitur në zinxhirin polipeptid. Proteinat e tilla quhen komplekse. Një shembull është hemoglobina: përmban porfirinë hekuri, e cila përcakton ngjyrën e saj të kuqe dhe e lejon atë të veprojë si një bartës i oksigjenit. Emrat e proteinave më komplekse tregojnë natyrën e grupeve të bashkangjitura: glikoproteinat përmbajnë sheqerna, lipoproteinat përmbajnë yndyrna. Nëse aktiviteti katalitik i një enzime varet nga grupi i bashkangjitur, atëherë ai quhet grup protetik. Shpesh një vitaminë luan rolin e një grupi protetik ose është pjesë e një grupi. Vitamina A, për shembull, e lidhur me një nga proteinat në retinë, përcakton ndjeshmërinë e saj ndaj dritës. Struktura terciare. Ajo që është e rëndësishme nuk është aq shumë sekuenca e aminoacideve të vetë proteinës (struktura primare), por mënyra se si ajo shtrihet në hapësirë. Përgjatë gjithë gjatësisë së zinxhirit polipeptid, jonet e hidrogjenit formojnë lidhje të rregullta hidrogjeni, të cilat i japin formën e një spiraleje ose shtrese (strukturë dytësore). Nga kombinimi i helikave dhe shtresave të tilla, lind një formë kompakte e rendit tjetër - struktura terciare e proteinës. Rreth lidhjeve që mbajnë njësitë monomere të zinxhirit, rrotullimet në kënde të vogla janë të mundshme. Prandaj, nga një këndvështrim thjesht gjeometrik, numri i konfigurimeve të mundshme për çdo zinxhir polipeptid është pafundësisht i madh. Në realitet, çdo proteinë normalisht ekziston vetëm në një konfigurim, të përcaktuar nga sekuenca e saj aminoacide. Kjo strukturë nuk është e ngurtë, duket se "merr frymë" - ajo luhatet rreth një konfigurimi mesatar të caktuar. Qarku paloset në një konfigurim në të cilin energjia e lirë (aftësia për të prodhuar punë) është minimale, ashtu si një burim i lëshuar ngjesh vetëm në një gjendje që korrespondon me energjinë minimale të lirë. Shpesh një pjesë e zinxhirit është e lidhur fort me tjetrën nga lidhjet disulfide (-S-S-) midis dy mbetjeve të cisteinës. Kjo është pjesërisht arsyeja pse cisteina luan një rol veçanërisht të rëndësishëm midis aminoacideve. Kompleksiteti i strukturës së proteinave është aq i madh sa nuk është ende e mundur të llogaritet struktura terciare e një proteine, edhe nëse dihet sekuenca e saj aminoacide. Por nëse është e mundur të merren kristale proteinike, atëherë struktura e saj terciare mund të përcaktohet me difraksion me rreze X. Në proteinat strukturore, kontraktuese dhe disa proteina të tjera, zinxhirët janë të zgjatur dhe disa zinxhirë pak të palosur që shtrihen afër formojnë fibrile; fibrilet, nga ana tjetër, palosen në formacione më të mëdha - fibra. Megjithatë, shumica e proteinave në tretësirë kanë një formë globulare: zinxhirët janë të mbështjellë në një rruzull, si fije në një top. Energjia e lirë me këtë konfigurim është minimale, pasi aminoacidet hidrofobike ("ujë zmbrapsëse") janë të fshehura brenda globulës dhe aminoacidet hidrofile ("tërheqës uji") janë në sipërfaqen e saj. Shumë proteina janë komplekse të disa zinxhirëve polipeptidikë. Kjo strukturë quhet struktura kuaternare e proteinës. Molekula e hemoglobinës, për shembull, përbëhet nga katër nënnjësi, secila prej të cilave është një proteinë globulare. Proteinat strukturore, për shkak të konfigurimit të tyre linear, formojnë fibra që kanë një forcë tërheqëse shumë të lartë, ndërsa konfigurimi globular lejon që proteinat të hyjnë në ndërveprime specifike me komponime të tjera. Në sipërfaqen e rruzullit, kur zinxhirët janë vendosur saktë, shfaqen zgavra të një forme të caktuar në të cilat ndodhen grupet kimike reaktive. Nëse proteina është një enzimë, atëherë një molekulë tjetër, zakonisht më e vogël, e një substance hyn në një zgavër të tillë, ashtu si një çelës hyn në një bravë; në këtë rast, konfigurimi i resë elektronike të molekulës ndryshon nën ndikimin e grupeve kimike të vendosura në zgavër dhe kjo e detyron atë të reagojë në një mënyrë të caktuar. Në këtë mënyrë, enzima katalizon reaksionin. Molekulat e antitrupave gjithashtu kanë kavitete në të cilat substanca të ndryshme të huaja lidhen dhe në këtë mënyrë bëhen të padëmshme. Modeli “lock and key”, i cili shpjegon ndërveprimin e proteinave me komponimet e tjera, na lejon të kuptojmë specifikën e enzimave dhe antitrupave, d.m.th. aftësia e tyre për të reaguar vetëm me komponime të caktuara. Proteinat në lloje të ndryshme të organizmave. Proteinat që kryejnë të njëjtin funksion në lloje të ndryshme të bimëve dhe kafshëve dhe për këtë arsye mbajnë të njëjtin emër kanë gjithashtu një konfigurim të ngjashëm. Megjithatë, ato ndryshojnë disi në sekuencën e tyre të aminoacideve. Ndërsa speciet ndryshojnë nga një paraardhës i përbashkët, disa aminoacide në pozicione të caktuara zëvendësohen nga mutacione nga të tjerët. Mutacionet e dëmshme që shkaktojnë sëmundje trashëgimore eliminohen nga seleksionimi natyror, por ato të dobishme ose të paktën neutrale mund të vazhdojnë. Sa më afër të jenë dy specie biologjike me njëra-tjetrën, aq më pak dallime gjenden në proteinat e tyre. Disa proteina ndryshojnë relativisht shpejt, të tjerat janë shumë të ruajtura. Ky i fundit përfshin, për shembull, citokromin c, një enzimë respiratore që gjendet në shumicën e organizmave të gjallë. Tek njerëzit dhe shimpanzetë, sekuencat e tij të aminoacideve janë identike, por në citokromin c të grurit, vetëm 38% e aminoacideve ishin të ndryshme. Edhe kur krahasohen njerëzit dhe bakteret, ngjashmëria e citokromit c (ndryshimet prekin 65% të aminoacideve) ende mund të vërehet, megjithëse paraardhësi i përbashkët i baktereve dhe njerëzve ka jetuar në Tokë rreth dy miliardë vjet më parë. Në ditët e sotme, krahasimi i sekuencave të aminoacideve përdoret shpesh për të ndërtuar një pemë filogjenetike (familjare), duke pasqyruar marrëdhëniet evolucionare midis organizmave të ndryshëm. Denatyrimi. Molekula e proteinës së sintetizuar, e palosur, fiton konfigurimin e saj karakteristik. Ky konfigurim, megjithatë, mund të shkatërrohet nga ngrohja, duke ndryshuar pH, nga ekspozimi ndaj tretësve organikë, madje edhe thjesht duke tundur tretësirën derisa të shfaqen flluska në sipërfaqen e saj. Një proteinë e modifikuar në këtë mënyrë quhet e denatyruar; humbet aktivitetin e tij biologjik dhe zakonisht bëhet i pazgjidhshëm. Shembuj të njohur të proteinave të denatyruara janë vezët e ziera ose kremi i rrahur. Proteinat e vogla që përmbajnë vetëm rreth njëqind aminoacide janë të afta të rinatyrohen, d.m.th. rifitoni konfigurimin origjinal. Por shumica e proteinave thjesht kthehen në një masë zinxhirësh polipeptidikë të ngatërruar dhe nuk rivendosin konfigurimin e tyre të mëparshëm. Një nga vështirësitë kryesore në izolimin e proteinave aktive është ndjeshmëria e tyre ekstreme ndaj denatyrimit. Kjo veti e proteinave gjen zbatim të dobishëm në ruajtjen e ushqimit: temperatura e lartë denatyron në mënyrë të pakthyeshme enzimat e mikroorganizmave dhe mikroorganizmat vdesin. SINTEZA E PROTEINËS Për të sintetizuar proteinat, një organizëm i gjallë duhet të ketë një sistem enzimash të aftë për të bashkuar një aminoacid me një tjetër. Një burim informacioni nevojitet gjithashtu për të përcaktuar se cilat aminoacide duhet të kombinohen. Meqenëse ka mijëra lloje të proteinave në trup dhe secila prej tyre përbëhet mesatarisht nga disa qindra aminoacide, informacioni i kërkuar duhet të jetë vërtet i madh. Ai ruhet (i ngjashëm me mënyrën se si ruhet një regjistrim në një shirit magnetik) në molekulat e acidit nukleik që përbëjnë gjenet. Shiko gjithashtu TRASHËGIMTARI; ACIDET NUKLEIKE. Aktivizimi i enzimës. Një zinxhir polipeptid i sintetizuar nga aminoacidet nuk është gjithmonë një proteinë në formën e tij përfundimtare. Shumë enzima sintetizohen fillimisht si prekursorë joaktivë dhe bëhen aktive vetëm pasi një enzimë tjetër heq disa aminoacide në njërin skaj të zinxhirit. Disa nga enzimat e tretjes, si tripsina, sintetizohen në këtë formë joaktive; këto enzima aktivizohen në aparatin tretës si rezultat i heqjes së fragmentit terminal të zinxhirit. Hormoni insulinë, molekula e së cilës në formën e saj aktive përbëhet nga dy zinxhirë të shkurtër, sintetizohet në formën e një zinxhiri, të ashtuquajturit. proinsulinë. Pjesa e mesme e këtij zinxhiri hiqet më pas dhe fragmentet e mbetura lidhen së bashku për të formuar molekulën aktive të hormonit. Proteinat komplekse formohen vetëm pasi një grup kimik specifik i ngjitet proteinës dhe kjo lidhje shpesh kërkon edhe një enzimë. Qarkullimi metabolik. Pas ushqyerjes së një kafshe me aminoacide të etiketuara me izotope radioaktive të karbonit, azotit ose hidrogjenit, etiketa futet shpejt në proteinat e saj. Nëse aminoacidet e etiketuara ndalojnë të hyjnë në trup, sasia e etiketës në proteina fillon të ulet. Këto eksperimente tregojnë se proteinat që rezultojnë nuk mbahen në trup deri në fund të jetës. Të gjithë ata, me disa përjashtime, janë në një gjendje dinamike, duke u zbërthyer vazhdimisht në aminoacide dhe më pas duke u sintetizuar përsëri. Disa proteina shpërbëhen kur qelizat vdesin dhe shkatërrohen. Kjo ndodh gjatë gjithë kohës, për shembull, me qelizat e kuqe të gjakut dhe qelizat epiteliale që rreshtojnë sipërfaqen e brendshme të zorrëve. Përveç kësaj, zbërthimi dhe risinteza e proteinave ndodh edhe në qelizat e gjalla. Mjaft e çuditshme, dihet më pak për zbërthimin e proteinave sesa për sintezën e tyre. Është e qartë, megjithatë, se shpërbërja përfshin enzima proteolitike të ngjashme me ato që zbërthejnë proteinat në aminoacide në traktin tretës. Gjysma e jetës së proteinave të ndryshme ndryshon - nga disa orë në shumë muaj. Përjashtimi i vetëm janë molekulat e kolagjenit. Pasi formohen, ato mbeten të qëndrueshme dhe nuk rinovohen apo zëvendësohen. Megjithatë, me kalimin e kohës, disa nga vetitë e tyre ndryshojnë, në veçanti elasticiteti, dhe duke qenë se ato nuk rinovohen, kjo rezulton në disa ndryshime të lidhura me moshën, siç është shfaqja e rrudhave në lëkurë. Proteinat sintetike. Kimistët kanë mësuar prej kohësh të polimerizojnë aminoacidet, por aminoacidet kombinohen në mënyrë të çrregullt, kështu që produktet e polimerizimit të tillë kanë pak ngjashmëri me ato natyrore. Vërtetë, është e mundur të kombinohen aminoacidet në një rend të caktuar, gjë që bën të mundur marrjen e disa proteinave biologjikisht aktive, veçanërisht insulinës. Procesi është mjaft i ndërlikuar dhe në këtë mënyrë është e mundur të merren vetëm ato proteina, molekulat e të cilave përmbajnë rreth njëqind aminoacide. Në vend të kësaj, preferohet të sintetizohet ose të izolohet sekuenca nukleotide e një gjeni që korrespondon me sekuencën e dëshiruar të aminoacideve, dhe më pas të futet ky gjen në një bakter, i cili do të prodhojë sasi të mëdha të produktit të dëshiruar me replikim. Sidoqoftë, kjo metodë ka edhe të metat e saj. Shiko gjithashtu INXHINIERI GJENETIKE. PROTEINA DHE USHQIMI Kur proteinat në trup ndahen në aminoacide, këto aminoacide mund të përdoren përsëri për të sintetizuar proteinat. Në të njëjtën kohë, vetë aminoacidet janë subjekt i zbërthimit, kështu që ato nuk ripërdoren plotësisht. Është gjithashtu e qartë se gjatë rritjes, shtatzënisë dhe shërimit të plagëve, sinteza e proteinave duhet të tejkalojë zbërthimin. Trupi humbet vazhdimisht disa proteina; Këto janë proteinat e flokëve, thonjve dhe shtresa sipërfaqësore e lëkurës. Prandaj, për të sintetizuar proteinat, çdo organizëm duhet të marrë aminoacide nga ushqimi. Burimet e aminoacideve. Bimët jeshile sintetizojnë të gjitha 20 aminoacidet që gjenden në proteinat nga CO2, uji dhe amoniaku ose nitratet. Shumë baktere janë gjithashtu të afta të sintetizojnë aminoacide në prani të sheqerit (ose ndonjë ekuivalenti) dhe azotit fiks, por sheqeri në fund të fundit furnizohet nga bimët e gjelbra. Kafshët kanë një aftësi të kufizuar për të sintetizuar aminoacide; ata marrin aminoacide duke ngrënë bimë të gjelbra ose kafshë të tjera. Në aparatin tretës, proteinat e absorbuara zbërthehen në aminoacide, këto të fundit përthithen dhe prej tyre ndërtohen proteinat karakteristike për një organizëm të caktuar. Asnjë nga proteinat e absorbuara nuk përfshihet si e tillë në strukturat e trupit. Përjashtimi i vetëm është se në shumë gjitarë, disa antitrupa të nënës mund të kalojnë të paprekura përmes placentës në qarkullimin e gjakut të fetusit, dhe përmes qumështit të nënës (veçanërisht te ripërtypësit) mund të transferohen tek i porsalinduri menjëherë pas lindjes. Kërkesa për proteina.Është e qartë se për të ruajtur jetën trupi duhet të marrë një sasi të caktuar proteinash nga ushqimi. Megjithatë, shtrirja e kësaj nevoje varet nga një sërë faktorësh. Trupi ka nevojë për ushqim edhe si burim energjie (kalori) dhe si material për ndërtimin e strukturave të tij. Nevoja për energji është e para. Kjo do të thotë se kur ka pak karbohidrate dhe yndyrna në dietë, proteinat dietike përdoren jo për sintezën e proteinave të tyre, por si burim kalorish. Gjatë agjërimit të zgjatur, edhe proteinat tuaja përdoren për të kënaqur nevojat e energjisë. Nëse ka mjaft karbohidrate në dietë, atëherë konsumi i proteinave mund të reduktohet. Bilanci i azotit. Mesatarisht përafërsisht. 16% e masës totale të proteinave është azoti. Kur aminoacidet që përmbajnë proteinat shpërbëhen, azoti që ato përmbajnë ekskretohet nga trupi me urinë dhe (në një masë më të vogël) në feces në formën e përbërjeve të ndryshme azotike. Prandaj është i përshtatshëm për të përdorur një tregues të tillë si bilanci i azotit për të vlerësuar cilësinë e ushqimit të proteinave, d.m.th. diferenca (në gram) midis sasisë së azotit që hyn në trup dhe sasisë së azotit të ekskretuar në ditë. Me ushqimin normal në një të rritur, këto sasi janë të barabarta. Në një organizëm në rritje, sasia e azotit të ekskretuar është më e vogël se sasia e marrë, d.m.th. bilanci është pozitiv. Nëse ka mungesë të proteinave në dietë, bilanci është negativ. Nëse ka mjaft kalori në dietë, por nuk ka proteina në të, trupi kursen proteina. Në të njëjtën kohë, metabolizmi i proteinave ngadalësohet dhe përdorimi i përsëritur i aminoacideve në sintezën e proteinave ndodh me efikasitetin më të lartë të mundshëm. Megjithatë, humbjet janë të pashmangshme, dhe komponimet azotike ende ekskretohen në urinë dhe pjesërisht në feces. Sasia e azotit që ekskretohet nga trupi në ditë gjatë agjërimit të proteinave mund të shërbejë si masë e mungesës ditore të proteinave. Është e natyrshme të supozohet se duke futur në dietë një sasi proteine ekuivalente me këtë mungesë, ekuilibri i azotit mund të rivendoset. Megjithatë, nuk është kështu. Pas marrjes së kësaj sasie të proteinave, trupi fillon të përdorë aminoacidet në mënyrë më pak efikase, kështu që disa proteina shtesë nevojiten për të rivendosur ekuilibrin e azotit. Nëse sasia e proteinave në dietë tejkalon atë që është e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit, atëherë duket se nuk ka asnjë dëm. Aminoacidet e tepërta përdoren thjesht si burim energjie. Si një shembull veçanërisht i mrekullueshëm, eskimezët konsumojnë pak karbohidrate dhe rreth dhjetë herë sasinë e proteinave të nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit. Sidoqoftë, në shumicën e rasteve, përdorimi i proteinave si burim energjie nuk është i dobishëm, sepse një sasi e caktuar karbohidratesh mund të prodhojë shumë më tepër kalori sesa e njëjta sasi proteinash. Në vendet e varfra, njerëzit marrin kaloritë e tyre nga karbohidratet dhe konsumojnë sasi minimale të proteinave. Nëse trupi merr numrin e kërkuar të kalorive në formën e produkteve jo proteinike, atëherë sasia minimale e proteinave për të siguruar ruajtjen e ekuilibrit të azotit është përafërsisht. 30 g në ditë. Përafërsisht kaq shumë proteina përmbahen në katër feta bukë ose 0,5 litra qumësht. Një numër pak më i madh zakonisht konsiderohet optimal; Rekomandohet 50 deri në 70 g. Aminoacidet esenciale. Deri më tani, proteina konsiderohej si një e tërë. Ndërkohë, që të ndodhë sinteza e proteinave, duhet të jenë të pranishme në organizëm të gjitha aminoacidet e nevojshme. Vetë trupi i kafshës është i aftë të sintetizojë disa nga aminoacidet. Ato quhen të zëvendësueshme sepse nuk duhet domosdoshmërisht të jenë të pranishme në dietë - është e rëndësishme vetëm që furnizimi i përgjithshëm i proteinave si burim azoti të jetë i mjaftueshëm; atëherë, nëse ka mungesë të aminoacideve jo esenciale, trupi mund t'i sintetizojë ato në kurriz të atyre që janë të pranishme në tepricë. Aminoacidet e mbetura "thelbësore" nuk mund të sintetizohen dhe duhet të furnizohen në trup përmes ushqimit. Esenciale për njerëzit janë valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofani, histidina, lizina dhe arginina. (Edhe pse arginina mund të sintetizohet në trup, ajo klasifikohet si një aminoacid thelbësor sepse nuk prodhohet në sasi të mjaftueshme tek të sapolindurit dhe fëmijët në rritje. Nga ana tjetër, disa nga këto aminoacide nga ushqimi mund të bëhen të panevojshme për një të rritur. person.) Kjo listë e aminoacideve thelbësore aminoacidet janë gjithashtu afërsisht të njëjta në vertebrorët e tjerë dhe madje edhe tek insektet. Vlera ushqyese e proteinave zakonisht përcaktohet duke i ushqyer ato te minjtë në rritje dhe duke monitoruar shtimin në peshë të kafshëve. Vlera ushqyese e proteinave. Vlera ushqyese e një proteine përcaktohet nga aminoacidi thelbësor që është më i mangët. Le ta ilustrojmë këtë me një shembull. Proteinat në trupin tonë përmbajnë mesatarisht përafërsisht. 2% triptofan (nga pesha). Le të themi se dieta përfshin 10 g proteina që përmbajnë 1% triptofan dhe se ka mjaft aminoacide të tjera thelbësore në të. Në rastin tonë, 10 g të kësaj proteine jo të plotë është në thelb ekuivalente me 5 g proteinë të plotë; 5 g të mbetura mund të shërbejnë vetëm si burim energjie. Vini re se meqenëse aminoacidet praktikisht nuk ruhen në trup, dhe në mënyrë që të ndodhë sinteza e proteinave, të gjitha aminoacidet duhet të jenë të pranishme në të njëjtën kohë, efekti i marrjes së aminoacideve thelbësore mund të zbulohet vetëm nëse të gjitha hyjnë në trup në të njëjtën kohë. Përbërja mesatare e shumicës së proteinave shtazore është afër përbërjes mesatare të proteinave në trupin e njeriut, kështu që nuk ka gjasa të përballemi me mungesë të aminoacideve nëse dieta jonë është e pasur me ushqime si mishi, vezët, qumështi dhe djathi. Megjithatë, ka proteina, të tilla si xhelatina (një produkt i denatyrimit të kolagjenit), që përmbajnë shumë pak aminoacide thelbësore. Proteinat bimore, megjithëse janë më të mira se xhelatina në këtë kuptim, janë gjithashtu të varfra në aminoacide esenciale; Ato janë veçanërisht të ulëta në lizinë dhe triptofan. Megjithatë, një dietë thjesht vegjetariane nuk mund të konsiderohet aspak e dëmshme, përveç nëse konsumon një sasi pak më të madhe të proteinave bimore, të mjaftueshme për të siguruar trupin me aminoacide esenciale. Bimët përmbajnë më shumë proteina në farat e tyre, veçanërisht në farat e grurit dhe bishtajoreve të ndryshme. Filizat e rinj, si shpargu, janë gjithashtu të pasur me proteina. Proteinat sintetike në dietë. Duke shtuar sasi të vogla të aminoacideve esenciale sintetike ose proteinave të pasura me aminoacide proteinave jo të plota, siç janë proteinat e misrit, vlera ushqyese e këtyre të fundit mund të rritet ndjeshëm, d.m.th. duke rritur kështu sasinë e proteinave të konsumuara. Një mundësi tjetër është rritja e baktereve ose e majave në hidrokarburet e naftës me shtimin e nitrateve ose amoniakut si burim azoti. Proteina mikrobike e përftuar në këtë mënyrë mund të shërbejë si ushqim për shpendët ose bagëtinë, ose mund të konsumohet drejtpërdrejt nga njerëzit. Metoda e tretë, e përdorur gjerësisht, përdor fiziologjinë e ripërtypësve. Tek ripërtypësit, në pjesën fillestare të stomakut, të ashtuquajturat. Rumeni është i banuar nga forma të veçanta bakteresh dhe protozoarësh që shndërrojnë proteinat bimore jo të plota në proteina mikrobike më të plota dhe këto, nga ana tjetër, pas tretjes dhe përthithjes, kthehen në proteina shtazore. Ureja, një përbërës i lirë sintetik që përmban azot, mund të shtohet në ushqimin e bagëtive. Mikroorganizmat që jetojnë në rumen përdorin azotin ure për të kthyer karbohidratet (nga të cilat ka shumë më tepër në ushqim) në proteina. Rreth një e treta e të gjithë azotit në ushqimin e kafshëve mund të vijë në formën e uresë, që në thelb nënkupton, në një masë të caktuar, sintezën kimike të proteinave. Në SHBA, kjo metodë luan një rol të rëndësishëm si një nga mënyrat për të marrë proteina. LITERATURA